Полипептидная цепь строение

Гипотеза Данилевского была развита немецким ученым Э. Фишером, который в 1902 г. продолжил и экспериментально обосновал полипептидную теорию строения белков. Согласно этой теории в белковых молекулах имеются полипептидные цепи различной длины. Если строение а-аминокислот представить общей формулой (I), то образование полипептидной цепи (II) можно изобразить схемой [c.290]

При гидролизе декапептида образуется 5 различных дипептидов. Какие варианты строения полипептидной цепи возможны, если были получены следующие дипептиды [c.393]

Одними из первых природных полипептидов, строение которых было установлено полностью и подтверждено синтезом, были белковые гормоны — окситоцин и вазопрессин. Оба вещесгва построены очень сходно, различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (эги места отмечены в приводимых формулах стрелками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично [c.335]

Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме. Эгот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соеди- [c.342]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Из этой схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NHa, —SH) некоторые из таких групп, принадлежащие разным цепям, могут взаимодействовать друг с другом, соединяя цепи связями различного типа. Поэтому молекулы многих белков состоят не из одной, а из нескольких соединенных полипептидных цепей. [c.292]

Образование водородных связей играет важную роль в некоторых биологических системах. Интересна структура полипептидной цепи, свойственной многим белкам, которая стабилизирована с помощью водородных связей. Полипептидная цепь изогнута в виде спирали так, что между отдельными витками возникают водородные связи N—И.... ..0=С (рис. П1.38). При нагревании белка водородные связи рвутся, полипептидная цепь раскручивается, теряя упорядоченное строение, и белок денатурирует, превращаясь в нерастворимый коагулят. [c.208]

Мы сразу же поняли, что строение ДНК может оказаться более сложным, чем строение а-спирали. В а-спирали одна полипептидная цепь (последовательность аминокислот) сворачивается в спираль, удерживаемую водородными связями между группами этой же цепи. Морис, однако, сказал Фрэнсису, что диаметр молекулы ДНК больше, чем это было бы, если бы она состояла только из одной полинуклеотидной цепи (последовательности нуклеотидов). Это навело его на мысль, что молекула ДНК представляет собой сложную спираль, состоящую из нескольких полинуклеотидных цепей, завернутых одна вокруг другой. В этом случае всерьез приниматься за построение модели можно было, только решив заранее, как соединены эти цепи друг с другом водородными свя- [c.37]

Определение концевых групп. Особое значение для выяснения строения пептидов имеет определение аминокислот, расположенных на концах полипептидной цепи. Если у какого-нибудь пептида или белка найдена одна единственная аминокислота в качестве Ы- или С-концевой группы, то с очень большой вероятностью можно считать его однородным соединением. [c.384]

На языке термодинамики это означает, что для молекулы белка существует лишь одно состояние (или ограниченное число состояний), когда свободная энергия как функция пространственного строения (и, следовательно, как функция нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками полипептидной цепи обнаруживает минимум. [c.12]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

Лайнус Карл Полинг (род. 1901 г.) — выдающийся американский химик, один из немногих ученых, которому была дважды присуждена Нобелевская премия (1954 г. — по химии, 1962 г. — премия Мира). В 1970 г. Л. Полингу была присуждена Ленинская премия за укрепление мира между народами. Один из создателей метода ВС, теории гибридизации, концепции резонанса, электроотрицательности и др. Внес огромный вклад в создание молекулярной биологии (спиральное строение полипептидной цепи, существование гемоглобина 8 и т. д.). На русский язык переведены его книги Не бывать войне , Природа химической связи , Общая химия и др. [c.137]

Оба гормона по своему строению очень сходны друг с другом. Различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (на схемах эти звенья отмечены жирными точками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично. [c.342]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Разница строения цитохромов различных животных состоит в том, что меняется порядок и специфика аминокислот в полипептидных цепях. В клетках растений дрожжей и бактерий найдено около 25 различных цитохромов. Важно то, что в центре молекулы находится атом железа, который [c.338]

В последние годы появилось много сведений о строении биологических мембран. Важные данные были получены отчасти благодаря биохимическим методам (выделение различных химических соединений из клеточных мембран), рентгеноструктурному анализу, электронному и ядерному магнитному резонансу, спектроскопии, но в основном благодаря применению электронного микроскопа. Клеточные мембраны, такие, как мембрана эритроцита, состоят из примерно равных коли честв липидов и белков. В них присутствует также небольшое количество (несколько процентов) полисахаридов, которые соединяются с полипептидными цепями с образованием гликопротеидов. [c.465]

Установлено строение белкового гормона инсулина, который регулирует сахарный обмен в организме. Этот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соединенных мостиками из атомов серы. Определено строение Армента рибонуклеазы, состоящей из 124 аминокислотных остатков (рис. 11.2). [c.335]

Задача установления строения смешанных биополимеров гораздо сложнее. Она включает установление строения полисахаридных цепей как одну из подчиненных задач. А в целом надо еще узнать природу и структуру неуглеводной части молекулы, способ присоединения одной части к другой и места присоединения. Так, для установления полкой структуры рассмотренных выше группоспецифических гликопротеинов необходимо узнать структуру полисахаридных цепей, способ, с помощью которого они связаны с полипептидной цепью, структуру узлов связи, Структуру полипептидной цепи и, наконец, места присоединения в этой цепи. Это весьма значительная по объему работа. Не случайно после двух десятилетий интенсивных усилий нескольких крупных лабораторий мира полная структура этих биополимеров все еще не установлена (хотя ее основные черты и многие детали уже известны). [c.49]

Все белки, изученные до сих пор, обладают антигенными св-вами. У белков различают линейные детерминанты, построенные из аминокислотных остатков, расположенных рядом в одном участке полипептидной цепи, и конформационные, к-рые слагаются из аминокислотных остатков разных участков одной или большего числа полипептидных цепей. Антитела, полученные при иммунизации данного животного определенным белком, могут реагировать, хотя и с небольшим сродством, с нек-рыми пептидами, выделенными из гидролизата зтого белка. Такие пептиды, построенные из 5-7 остатков, часто располагаются на изгибах или выступающих отрезках пептидной цепи и, очевидно, являются детерминантами или их частями. Однако в иных условиях, напр, при иммунизации др. вида животного, могут образовываться антитела к иным участкам молекулы того же белкового А. Практически вся пов-сть белковых молекул обладает антигенными св-вами, она, т. обр., представляет собой сумму перекрывающихся детерминант, каждая из к-рых может вызывать иммунную р-цию или не вызывать ее в конкретных условиях. Последние определяются различиями в строении между белковым А, и собственными белками организма, а также регуляторными иммунными механизмами, находящимися под генетич. контролем. По-видимому, почти все детерминанты белков конформационно зависимы. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, антигенные детерминанты обладают повыш. подвижностью. [c.174]

Б. X, сформировалась как самостоятельная область во 2-й пол. 20 а на стыке биохимии и орг, химии, на основе традиционной химии прир. соединений. Ее развитие связано с именами Л. Полинга (открытие а-спирали как одного из главньп элементов пространста структуры полипептидной цепи в белках), А. Тодда (выяснение хим. строения нуклеотидов и первый синтез динуклеотида), Ф. Сенгера (разработка метода определения аминокислотной последовательности в белках и расшифровка с его помощью структуры инсулина), Дю Виньо (хим. синтез биологически активного гормона окситоцина), Д, Бартона и В. Прелога (конформационный анализ), Р. Вудворда (полный хим. синтез мн. сложных прир. соединений, в т.ч. резерпина, хлорофилла, витамина В] ) и др. крупных ученых. [c.288]

Планарность этой связи и возможность возникновения диполя обусловливают ее жесткость. Жесткая пептидная связь существенно офаничивает возможность конформационных переходов в макромолекуле. Боковые радикалы аминокислотных звеньев создают дополнительные стерические затруднения для конформационных переходов. Звенья Gly лищены бокового радикала и не проявляют асимметрии при С -атоме. В связи с этим данные звенья в полипептидной цепи ифают роль своеобразного шарнира, позволяя остаткам Gly обеспечивать возможность конформационных переходов. Однако содержание Gly в полимерных цепях офаничено его избыток привел бы к резкому возрастанию гибкости макромолекул. Важной особенностью строения полипептидной цепи является тот факт, что все полярные и неполярные боковые радикалы отделены от С -атома Фуппой СН2, что обеспечивает увеличение конформационных возможностей полимерной цепи. Остов полимерной цепи образует цепочка атомов [c.341]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Когда Морис спросил, не нужны ли нам наши матрицы, мы ответили утвердительно, дав при этом понять, что нам потребуется много углеродных атомов для постройки моделей полипептидных цепей. К моему облегчению, Морис с полной откровенностью говорил о том, чего в Кингз-колледже не делают. Тот факт, что я серьезно занялся рентгенографией ВТМ, как-то гарантировал, что я не скоро вернусь к строению ДНК. [c.72]

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Стадниковым. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белковых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов [c.338]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

Исследование деталей строения амидной группы стимулировалось в первую очередь тем, что эта группировка является основой строеняя полипептидной цепи белковых веществ (см. гл. И, стр. 635). Однако, начиная с 60-х годов, появляется много работ по пространственному строению и более простых амидов. Решающую роль при изучении конформаций амидов играет метод ЯМР. Накопленный материал обобщен в обстоятельном обзоре [58]. [c.585]

Важное направление в И.-изучение хим. строения рецепторов, посредством к-рых лимфоидные клетки специфически взаимод. с антигеном. Эта р-ция обусловливает синтез антител, специфичных для данного антигена, и появление особой категории лимфоцитов, ответственных за р-ции клеточного иммунитета (иммунитет, опосредованный клетками иммунной системы). Показано, что антигенные рецепторы лимфоцитов, происходящих из костного мозга (В-лимфо-циты), имеют иммуноглобулиновую природу и отличаются от сывороточных иммуноглобулинов лишь небольшим участком своих тяжелых полипептидных цепей, встраивающихся в цитоплазматич. мембрану этих клеток. После активации В-лимфоцитов антигеном при участии ряда медиаторов (напр., интерлейкинов, интерферонов) эти клетки приобретают способность продуцировать антитела. [c.218]

Если каталитические свойства образующихся таким образом, скажем, полипептидов будут зависеть от их состава, оптической стереоизомерйи, степени молекулярного уплотнения, очередности аминокислот в полипептидных цепях, а в этом нет сомнения, то естественный отбор неизбежно приведет в течение достаточно большого времени к системам, содержащим вещества такого состава и строения, которые обеспечат максимальную активность каталитической системы. [c.17]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Первичная структура белка—это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полнпептидную теорию строения белков прех,дожил не.мецкий химик Э. Фишер в начале XX в.). [c.648]

ЦЕРУЛОПЛАЗМИН, белок сыворотки крови состоит из одной полипептидной цепи мол. м. 130 ООО. Содержит ионы Си+ и Си " , участвует в их транспорте, обладает фенолок-сидазной активностью. Генетически обусловленные аномалии в строении Ц.— причина хронич. наследств, заболевания, т. н. гепатоцеребральной дистрофии. [c.676]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Прямую информацию о пространста строении Б. в р-ре дает метод ЯМР. Совр. методики ЯМР<пектроскопин позволяют проводить практически полное отнесение сигналов в спектрах пептидов и небольших Б. (с мол. м. до 10.000) к определенным ядрам в молекуле. Использование гомо-ядерных ( Н— Н) и гетероядерных СН— С) констант спин-спинового взанмод. дает возможность определять торсионные углы ф, 1 н осн. полипептидной цепи и торсионный угол х боковых цепей аминокислотных остатков. С помошью ядерного эффекта Оверхаузера, сдвиговых и уширяющих реагентов (ионы парамагн. металлов, спиновые метки) измеряют расстояния между отдельными ядрами молекулы. Т. обр. для пептидов и небольших Б. удается определить пространств, структуру с разрешением до 0,3-0,4 нм. Несомненное достоинство ЯМР-спектроско-пии-возможность получать информацию о динамике пространста структуры молекулы Б. [c.253]

И. продуцируются В-лимфоцитами и находятся либо в своб. виде в крови и нек-рых др жидкостях организма, либо в виде рецепторов на поверхностных мембранах клеток. Семейство И у высших позвоночных включает в себя неск. классов у человека их известно пять (О, М, А, О, Е). Классы И. делятся на подклассы. Молекулы И. симметричны. Они построены из легких (ок. 220 аминокислотных остатков) и тяжелых (450-600 аминокислотных остатков) полипептидных цепей (соотв. Ь- и Н-цепи), скрепленных дисульфидными связями и нековатентными взаимодействиями (см., напр., на рис. 1 схему строения IgG). В антителах человека обнаружено два вида легких цепей (гс и X) и пять видов тяжелых цепей (у, л, а, 8 и е), отличающихся аминокислотной последовательностью При обозначении И. в ниж. индексах греческих букв цифры показывают, сколько цепей содержится в молекуле. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов И, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология