Восстановление окисленного глутатиона

Глутатион, как все меркаптаны, легко окисляется в дисульфидную форму и из нее легко получается снова восстановлением [c.507]

На рис. 47 представлены типичные кривые потенциометрической регистрации окислительно-восстановительного потенциала суспензии клеток асцитной карциномы Эрлиха мыши в присутствии феррицианида калия (10" М). Видно, что суспензия свежеотмытых клеток способна восстанавливать Кз[Ре(СК)в] (см. рис. 47, 1) в отличие от надосадка этой же суспензии клеток (см. рис. 47, V). Внесение дитиодипиридина (1 мМ) — соединения, легко проникающего в асцитные клетки и быстро окисляющего редокс-системы, связанные с SH-глутатионом [254], прекращает восстановление феррицианида (см. рис. 47, пунктирная линия). Эти данные свидетельствуют о том, что Кз[Ре(СК)в] восстанавливается при участии внутриклеточных окисли-тельно-восстановительных систем. Внесение аскорбиновой кислоты (10 мкМ) заметно увеличивает скорость восстановления феррицианида (см. рис. 47, 3). Поскольку количество вносимого аскорбата на порядок ниже, чем количество феррицианида, наблюдаемый эффект не может быть объяснен прямой реакцией аскорбиновой кислоты с феррицианидом калия и скорее всего обеспечивается либо действием дегидроаскорбата на окислительно-восстановительное равновесие, либо влиянием его на транспорт восстановительных эквивалентов через клеточную мембрану. [c.209]

Окислительное действие МпР/Мп можно существенно усилить, добавляя в реакционную среду определенные тиолы (например, восстановленный глутатион, L-цистеин), которые функционируют как вторичные медиаторы. Образующиеся тиильные радикалы агрессивны, способны окислять ароматические субстраты до СО2. [c.413]

Ферменты, восстановленные тиоредоксином иа свету в SH-форму, вновь окисляются в темноте и переходят в —S—8-форму. Этот процесс катализируют, например, такие соединения, как окисленный глутатион, однако его механизм окончательно не установлен. [c.123]

Около 90% ГЛЮКОЗЫ, усваиваемой эритроцитами, превращается в процессе гликолиза в лактат, но - 10% окисляется (через образование глюкозо-6-фосфата) в 6-фосфоглюконат. Это окисление (реакция а) катализируется глюкозо-6-фос-фат — дегидрогеназой [уравнение (8-42)] с участием NADP+. Именно эта реакция в основном обеспечивает эритроциты необходимым количеством NADPH, используемым для восстановления глутатиона (дополнение 7-Ж) в ходе реакции б. Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа имеет очень важное значение, и все же свыше 100 млн. человек, особенно в тропических и средиземноморских странах, имеют наследственный недостаток этого фермента. Как оказалось, генетически эти нарушения весьма разнородны — обнаружено уже по меньшей мере 22 типа такого рода нарушений. Установлено, что отсутствие этого фермента приводит к весьма серьезным последствиям при некоторых заболеваниях, а также в ответ на введение определенных лекарственных препаратов наблюдается разрушение большого количества эритроцитов. Выживаемость дефектных генов, как и в случае серповидноклеточной анемии (дополнение 4-Г), по-видимому, обусловлена повышенной сопротивляемооью людей, имеющих такие гены, к малярии. [c.371]

Применение красителей в качестве сенсибилизаторов позволяег осуществить сшивку полимеров, содержащих меркаптогруппы, при облучении видимым светом [127]. Процесс сшивки в данном случае проходит в результате отрыва подвижных водородных атомов сульфгидрильных групп, для которого необходима энергия от 167,4 до 292,9 кДж/моль (40—70 ккал/моль). Эти реакции были исследованы на модельных системах краситель — меркаптан, содержащих в качестве тиопроизводных глутатион, цистеин, меркаптоэти-ловый спирт. Основная стадия процесса — восстановление возбужденной молекулы красителя в лейкоформу под действием меркаптогруппы, которая окисляется при этом в дисульфидную. В при- [c.452]

Восстановленные формы никотинамиднуклеотидных коферментов не окисляются молекулярным кислородом, но могут быть окислены многими оксидоредуктазами анаэробного брожения, флавопротеидами, а также глутатионом и цистином нри участии ферментов либо неферментативным путем (феррицианидами и другими окислителями). [c.253]

Хотя пероксидазы встречаются относительно редко в животных тканях, в печени и почках обнаружена слабая пероксидазная активность пероксидаза была выделена из молока. Лейкоциты содержат вердопероксидазу, которая ответственна за пероксидазную. активность гноя. Клетки фагоцитов содержат миелопероксидазу, которая окисляет ионы галогенов, например 1 , до свободного га- логена — эффективного бактерицидного агента. В эритроцитах имеется глутатионпероксидаза, содержащая Se и специфично окисляющая восстановленный глутатион. Дрожжи и плацента содержат пероксидазы, по-видимому специфичные к ферроцитохрому с, и у некоторых бактерий имеются пероксидазы, которые окисляют NADH. Все высшие растения богаты пероксидазами. В исследовании пероксидаз в качестве исходного материала щироко применялись хрен и репа. [c.522]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология