Глутатион

Таблица 1.12. Кинетические параметры уравнения Михаэлиса—Ментен для глутатионпероксидазы и глутатион-8-трансферазы (25 °С)

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

Глутатион-редуктаза суспензия из дрожжей [c.135]

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Образовавшийся на начальной стадии транспептидации цистеинил-глицин [уравнение (14-14)] гидролизуется пептидазой. Далее в результате двух АТР-зависимых стадий регенерируется глутатион, как это показано в приведенной схеме. [c.94]

Глутатион восстановленный—М раствор. [c.159]

По данным Maisin и соавт, (1968), АЭТ снижает уровень глутатиона в печени и почках мышей, что можно компенсировать введением экзогенного глутатиона и тем самым уменьшить токсическое действие АЭТ. Глутатион ослаблял токсические эффекты радиозащитной комбинации АЭТ и мексамина у мышей, не оказывая влияния ка их защитное действие [Misustova et al., 1975]. Количество восстановленного глутатиона в тканях крыс сокращается и после введения МЭА [Zins et al., 1959]. Исходя из этого, мы с целью уменьшения побочных эффектов цистамина проверили влияние экзогенного глутатиона на токсическое и радиозащитное действие цистамина у мышей. [c.103]

Глиоксалаза-1 из дрожжей, суспензия Глутатион-редуктаза из дрожжей, суспензия Дезоксирибонуклеаза из поджелудочной железы крупного рогатого скота [c.641]

Активность папаина скорее обусловлена остатком цистеина, чем гистидина (Смит, 1954—1958). Для максимальной протеолитической. активности чистый (кристаллический) фермент должен быть активирован природным активатором (вероятно, глутатионом) или цистеином, HaS, H N и т. д. [c.715]

Токсичность пероксидных соединений [3] связывают с их окислительным действием. Биохимический механизм действия органических пероксидов наряду с воздействием на ПОЛ включает и окислительное воздействие на 8Н-группы глутатиона, белков. [c.36]

ВОЗДЕЙСТВИЕ НА ЭФФЕКТЫ ЦИСТАМИНА ГЛУТАТИОНОМ [c.103]

Трипептид глутатион содержит в своем составе остаток цистеина. [c.159]

В кювету спектрофотометра наливают 0,1 мл ЫО М раствора глутатиона и 2,7 мл 0,5 М КС1 (pH 7,6). В контрольную кювету — 2,8 мл 0,5 М КС1. В обе кюветы добавляют по 0,02 мл 5- lOr М га-ХМБ, тщательно перемещивают и через 2 мин измеряют оптическую плотность при 250 нм (необходимость добавления раствора га-ХМБ в контрольную пробу вызвана сильным поглощением этого соединения при 250 нм). Затем последовательно еще 5—6 раз добавляют по [c.159]

М раствора глутатиона. Рассчитывают число 8Н-групп в пересчете на моль восстановленного глутатиона. [c.159]

IU- ivi раствора п-л.то уточная концентрация раствора определяется, как описано на с. 158), содержимое кювет тщательно перемешивают и через 2 мин измеряют оптическую плотность. Дальнейший ход титрования аналогичен описанному выше (с. 159) для раствора глутатиона. [c.160]

Как окисленная, так и восстановленная форма глутатиона росста навливают 2-нафталинсульфохлорид в щелочной среде в сульфиновую кислоту [178]. [c.341]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

Реакция хинонов с меркаптанами протекает путем присоединения и обратимого окисления — восстановления с образованием тиозаме-щенных хинонов, причем присоединение происходит во все свободные положения Х1ИН0ИДН0Г0 кольца. Например, при взаимодействии толухинона с тиогликолевой кислотой НЗСНгСООН получается трехзамещен-ное производное. Таким же путем к хинонам легко присоединяется и восстановленная форма глутатиона 05Н. Продукт реакции представляет собой сопряженную редокс-систему, отличающуюся от глутатиона тем, что вместо сульфгидрильно-дисульфидной системы трипептид связан с хиноидной Группировкой, также способной играть роль окислительно-восстановительной системы [c.423]

Как сообщил S hmidt (1965), американским астронавтам назначалась комбинация радиопротекторов, составленная из 7 компонентов резерпина, серотонина, АЭТ, цистеамина, глутатиона, парааминопропиофенона и хлорпро-мазнна. [c.32]

Рис. 21. Влияние глутатиона (600 мг/кг перорально) на радиозащиту циетамином (175 мг/кг внутрибрюшинно) тонкой кишки, оцениваемую на 3-й день после тотального облучения.

Слева — масса сухого вещества тонкой кишки (в мг) у мышей, облученных в дозе 7,2 Гр справа — клеточность тонкой кишки у мышей, облученных в дозе 9,6 Гр О — иеоблученные мышн. Мыши других групп получали перед облучением I — изотонический раствор хлорида натрия + нзотонкческнй раствор хлорида натрия 2 — глутатнон +изотонический раствор хлорида иатрня 3 — изотонический растнор-Ь цистамин 4 — глутатион-f цистамин. Треугольник означает выраженное отличие от 1-й группы, кружок — от 2-й группы, квадрат — от группы 0. [c.104]

Рис. 22, Влияние глутатиона на раднозащнту циетамином кроветворной функции селезенки мышей на 9-й день после тотального облучения в дозе 5,76 Гр. ,

СИЛИ на счет токсического действия протектора, а йе летального облучения) глутатион не уменьшал [Kuna et al., 1978а]. По этой причине мы отказались от дальнейшего исследования модифицирующего действия глутатиона на побочные эффекты цистамина. [c.105]

Построив кривую зависимости АЛ250 от объема добавленного п-ХМБ (рис. 24), определяют его количество, соответствующее точке пть перегиба на кривой. Так как в точке эквивалентности связан весь добавленный га-хлор- Рис 24. Кривая титрования меркурибензоат, его количество равно коли- SH-rpynn глутатиона честву сульфгидрильных групп в 0,1 мл [c.159]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.298 , c.354 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.423 , c.654 , c.676 , c.715 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.139 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.84 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.524 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.86 , c.87 , c.100 , c.231 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.251 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1047 , c.1050 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.507 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.60 , c.67 , c.69 , c.280 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.76 , c.122 , c.146 , c.430 , c.431 , c.453 , c.460 , c.634 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.651 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.319 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.60 , c.67 , c.69 , c.280 ]

Реагенты для органического синтеза Том 6 (1972) -- [ c.169 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.179 , c.484 , c.566 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.353 ]

Биохимия (2004) -- [ c.25 , c.366 ]

Основы полярографии (1965) -- [ c.158 , c.395 , c.531 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.504 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.416 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.139 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.344 ]

Действующие ионизирующих излучений на природные и синтетические полимеры (1959) -- [ c.0 ]

Электрохимические реакции в неводных системах (1974) -- [ c.351 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.539 , c.540 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.401 , c.441 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.134 ]

Введение в радиационную химию (1963) -- [ c.208 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.124 , c.241 , c.421 ]

Общая органическая химия Т5 (1983) -- [ c.134 , c.446 , c.449 , c.457 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.297 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.148 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.266 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.94 , c.127 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.53 , c.218 , c.219 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.415 , c.640 , c.662 ]

Полициклические углеводороды Том 1 (1971) -- [ c.158 ]

общая органическая химия Том 5 (1983) -- [ c.4 , c.5 , c.6 , c.7 , c.8 , c.9 , c.10 , c.11 , c.12 , c.13 , c.14 , c.15 , c.134 , c.449 , c.457 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.309 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.402 , c.403 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.512 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.334 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.335 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.422 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.134 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.402 , c.403 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.34 , c.61 , c.167 , c.186 , c.241 , c.248 , c.294 , c.298 , c.301 , c.308 , c.336 , c.342 , c.367 ]

Титриметрические методы анализа органических соединений (1968) -- [ c.0 ]

Химия аминотиолов и некоторых их производных (1965) -- [ c.60 , c.65 , c.253 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.587 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.587 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.67 , c.131 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.391 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.539 , c.540 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.434 , c.475 , c.476 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.708 , c.712 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.781 , c.782 , c.787 ]

Агрохимикаты в окружающей среде (1979) -- [ c.217 , c.218 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.410 , c.418 , c.420 , c.424 , c.427 , c.428 , c.430 , c.443 , c.445 , c.609 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.367 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.197 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.209 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.35 , c.352 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.318 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.35 , c.352 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.108 , c.109 , c.117 , c.118 , c.122 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.38 , c.40 , c.41 , c.48 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.120 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.135 , c.149 , c.439 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.80 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.48 , c.49 , c.97 , c.145 , c.147 , c.171 , c.264 , c.279 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.89 , c.105 , c.106 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.455 , c.456 , c.495 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.103 , c.268 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология