Ферроцитохром

Из всех ферментов этой гемовой группы наиболее изучены цитохром с и цитохром Р-450. В цитохроме с (рис. 28.8) атом Ре может находиться как в ферро(П)-, так и в ферри(1П)-форме. В обоих состояниях ферроцитохром и [c.747]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

РИС. 2-45, Часть С-ЯМР-спектра цитохрома с из сердца лошади, где расположены полосы резонансного поглощения ароматических углеродов и атомов С аргинина. Спектр снят с применением шумовой протонной развязки при pH 6,7 температура 41 °С, частота 15,18 МГц. А. Феррицитохром с, 14,4 мМ (результат усреднения 46 000 спектров, снятых в течение 14 ч). Б. Ферроцитохром с, 11,5 мМ (результат усреднения 16 384 спектров) [178]. [c.190]

Ферроцитохром с диамагнитен (см. табл. 14.2). [c.379]

Классическая пероксидазная реакция идет через стадии одно-электронного восстановления Ре до Ре и Ре до Ре . Восстановителями могут служить ароматические амины, фенолы, аскорбиновая кислота, ферроцитохром с, ферроцианид, иодид и нитрит. Реакции с двзшя последними восстановителями сопровождаются. поглощением протона (разд. 8.4). [c.215]

При облучении окисленной формы, феррицитохрома-с, в присутствии избытка бензоата натрия и в отсутствие кислорода отмечается простое и специфичное поведение. Происходит восстановление, и продукт идентичен ферроцитохрому-с, получаемому при действии гидросульфита натрия или энзиматически [М47]. Это типичная сопряженная окислительно-восстановительная реакция, механизм которой должен быть подобен механизму, вы- [c.265]

Восстановленная форма цитохрома-с, ферроцитохром-с, окисляется при рентгеновском или у-облучении в отсутствие добавленных органических веществ вне зависимости от присутствия кислорода [ВЗО]. Предварительное добавление каталазы не влияет на выход, следовательно, перекись водорода, очевидно, не играет роли при окислении [ВЗО]. Зеленое вещество, поглощающее при 600—610 ммк, образуется после впуска кислорода в раствор, облученный в отсутствие воздуха, но не появляется, если кислород присутствует во время облучения [L9], Очевидно, что большие дозы вызывают денатурацию белковой части цито-хрома-с. [c.266]

Оа-Н ферроцитохром —V НаОа + феррицитохром, [c.299]

Ре +— трехвалентное железо пероксидазы, Ре + — соединение I, в состоянии окисления (окислительным числом) -f5 Fe + — соединение И с числом окисления + 4 (точная структура Ре + и Fe + этими символами не определяется). i OOH — перекись R — алкил) и ЛНг — восстанавливающий агент типа аскорбиновой кислоты или пирогаллола. Одновалентные восстановители, такие, как ферроцитохром с, также эффективны в реакции. Перекись выполняет роль акцептирующего электроны окислителя. [c.184]

Нитратредуктаза (цитохром) (КФ 1.9.6.1, ферроцитохром нитрат оксидоредуктаза) катализирует следующую окислительно-восстановительную реакцию [c.395]

Ферроцитохром -f Нитрат - - Феррицитохром -f Нитрит. [c.395]

Предполагаемые механизмы переноса электронов в цитохро-мах. В переносе электронов в электронно-транспортной цепи одну из центральных ролей играют специализированные белки — цитохромы. Наиболее изученным является цитохром с, данные по рентгеноструктурному анализу (РСА) которого, с разрешением 1,5 и 1,8 А° для ферро- и ферри-форм, соответственно, были опубликованы в работе [129]. Существенно, что в ранних работах группы Диккерсона предполагался механизм переноса электронов, основанный на перекрывании л-орбиталей трех ароматических колец — тир 74, тир 67 и три 59. Однако квантовохимические расчеты, проведенные в работе [131], показали, что такой перенос вряд ли возможен. Сами авторы работы [131], исследовавшие ферроцитохром с малого тунца, предложили иную модель. В области гема, по данным РСА, локализована довольно протяженная система из полярных аминокислот, связанных водородными связями. Особенностью этих аминокислот является их эволюционный консерватизм. Была предложена гипотетическая схема переноса электронов по системе из аминокислот, сопровождающаяся перестройкой водородных связей и смещением некоторых аминокислот. В целом, однако, они отмечают, что для перехода из окисленного состояния в восстановленное необходимы лишь слабые различия в молекуле, что подтверждается данными по структуре феррици-тохрома с малого тунца [83]. [c.52]

Окси- дазы цитохромоксидаза (цитохром Оз) глюта- тион Си 4-ферроцитохром с + Ог = = 4-феррицитохром С+2Н2О широко распростра- нены [c.36]

D-лактатдегидрогеназа Zn флавин D-лактат + феррицитохром с = = пируват + ферроцитохром с дрожжи [c.46]

ЦИТОХРОМ с—ОКСИДАЗА, ФЕРРОЦИТОХРОМ с [c.121]

Железо в феррицитохроме с может восстанавливаться и вновь окисляться. Ферроцитохром с — это диамагнитный белок (не имеет неспаренных электронов) в отличие от феррогемоглобина он не связывается с Ог или с СО, а также самопроизвольно не окисляется в присутствии Ог- На рис. 12.11 представлена последовательность аминокислот цитохрома с из сердца человека. Трехмерная структура этого белка показана на рис. 4.1. [c.428]

Цитохромы с выделены в чистом виде из многих растений, животных и грибов и изучены более подробно, чем любой другой белок, участвующий в окислительно-восстановительных процесса.х. Полные аминокислотные последовательности известны для цитохромов с, полученных из более, чем 70 видов. Значение этих данных обсуждается в гл. 27. Материал, излагаемый здесь, относится только к аспектам функционирования этого переносчика электронов, который в процессе электронного транспорта принимает электроны от цитохрома с и передает их цитохрому При нейтральном pH ферроцитохром с не реагирует с СЫ, 5 или N3. Данные многочисленных химических экспериментов, подтвержденные рентгеноструктурным анализом кристаллов ферроцитохрома с, позволяют объяснить такое отсутствие активности тем, что гемовое железо полностью скоординировано четыре положения заполнены азотными атомами гема, одно — имидазольным азотом гисти-дина-18 и одно — серой метнонина-80 (разд. 12.4). Поэтому внешние реагенты не имеют доступа к железу. Действительно, как показано на рнс. 4.1 и 13.15, вся плоскость гема лежит в гидрофобной щели, а остатки пропионовой кислоты гема глубоко вдвинуты [c.489]

Молекула цитохромоксидазы, очевидно, должна обладать внутренней симметрией, имея реакционный центр, к которому ферроцитохром может доставлять электроны и к которому может присоединяться О2 этот центр включает как гемы, так и атомы меди. Несмотря на то что молекула фермента, по всей вероятности, симметрична, методом ЭПР удается обнаружить только один атом гемового железа и один атом меди, что указывает на антиферро-магнитное сопряжение спинов двух других атомов. Значения Е для двух атомов железа, по-видимому, существенно различаются для атома с более высоким потенциалом, поведение которого соответствует цптохрому аз, -Е о = +340 мВ, тогда как для атома железа цитохрома а Е о =+200 мВ. СЫ -связывающий центр—либо Ре + цитохрома Оз, либо неразличимый посредством ЭПР атом меди. Когда присоединение ферроцитохрома с происходит в отсутствие О2, электроны продвигаются, возможно через медь, к гемовому железу, восстанавливая один атом железа н один атом меди до Ре + и Си+ соответственно, которые можно обнаружить методом ЭПР. Химические восстановители могут восстановить весь центр, но ферроцитохром с не может легко восстанавливать вторую пару металлов. О2 связывается с Ре + гема с образованием промежуточного комплекса, напоминающего оксигемоглобин. Еслп неорганические модели процесса правомочны, второй ион металла, возможно это ассоциированный атом меди, должен связываться с другим атомом кислорода в паре [c.493]

Хотя пероксидазы встречаются относительно редко в животных тканях, в печени и почках обнаружена слабая пероксидазная активность пероксидаза была выделена из молока. Лейкоциты содержат вердопероксидазу, которая ответственна за пероксидазную. активность гноя. Клетки фагоцитов содержат миелопероксидазу, которая окисляет ионы галогенов, например 1 , до свободного га- логена — эффективного бактерицидного агента. В эритроцитах имеется глутатионпероксидаза, содержащая Se и специфично окисляющая восстановленный глутатион. Дрожжи и плацента содержат пероксидазы, по-видимому специфичные к ферроцитохрому с, и у некоторых бактерий имеются пероксидазы, которые окисляют NADH. Все высшие растения богаты пероксидазами. В исследовании пероксидаз в качестве исходного материала щироко применялись хрен и репа. [c.522]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология