Инвариантные остатки

Сильный консерватизм в этом отношении обнаруживают также некоторые остатки Gly. На первый взгляд эго до некоторой степени неожиданно, поскольку Gly не несет боковой цепи, которая могла бы выполнять определенную функцию. Однако анализ трехмерной структуры белков показал, что для таких инвариантных положений Gly (как, например, в положении контакта между спиралями В и Е в семействе глобинов [145, 277[ или в положении 7 рис. 7.8 между двумя а-спиралями цитохромов с-типа [4951) именно отсутствие боковой цепи имеет решающее значение. Только в этом случае спирали могут упаковываться достаточно плотно введение боковой цепи привело бы к уменьшению плотности упаковки, а следовательно, и стабильности (разд. 3.6). Инвариантные остатки Gly были обнаружены также в третьем положении в шести реверсивных поворотах цепи типа П у белков семейства цитохрома с [4951. Как видно из рис. 5.7, б, боковая цепь в этом положении невозможна по стерическим причинам. [c.204]

Рис. 6-14. А. Расположение 27 инвариантных остатков в цитохроме с более чем 60 видов, включая млекопитающих, рыб, пресмыкающихся, земноводных, птиц, насекомых и других беспозвоночных, а также растения и грибы. С увеличением числа исследованных цитохромов с число инвариантных остатков может несколько уменьшиться. Б. Основные ветви эволюционного древа, построенного на основе данных о числе аминокислотных замен в молекулах цитохрома с у различных видов. Цифры означают число остатков, по которым цитохром с данной линии организмов отличается от цитохромов с их предков. Кружками отмечены точки эволюционной дивергенции.

В этой модели четыре инвариантных остатка гистидина локализованы во второй и пятой колоннах, считая от Ы-конца. Они занимают такое положение, что два гема оказываются в гидрофобной части мембраны, будучи ориентированы перпендикулярно ее поверхности. [c.73]

По-видимому, именно субъединица II взаимодействует с цитохромом с, который мог бы связываться с отрицательно заряженными инвариантными остатками дикарбоновых аминокислот, локализованных в гидрофильном домене субъединицы II. [c.92]

Рис. 5.17. Локализация фенилаланина D1, одного из инвариантных остатков в гемоглобине. Ароматическое кольцо этого фенилаланина находится в контакте с гемом.

РИС 4-17. Схематическое изображение структуры мономера гемоглобина. На этом рнсунке изображена 5-цепь гемоглобина человека Указаны некоторые различия между данной цепью, а цепью и многлобином Инвариантные аминокислотные остатки заключены в прямоугольные рамки Отмечены также остатки, которые заменены в некоторых аномальных гемоглобинах человека Инвариантные остатки пронумерованы в соответствии с и местоположением в одной из спирао1ен (от А до Н), для остатков, обнаруженных в м тантных гемоглобинах, указаны положения, по которым происходят замещения в а- или 3-цепях [c.305]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Представле) ие дисульфидных связей в белках. а — система связей S—S в агглютинине зерна пшепнцы, повторяющаяся четыре раза одиоп полипептидной цепи. Инвариантные остатки Gly выделены. Четыре одинаковые пространствеиные формы обнаружены также в трехмерной структуре [316]. б — система связей S—S в альбумине из сыворотки человека [409]. Связи повторяются, но не очень точно аминокислотная последовательность также обнаруживает повторяющиеся участки. Тре мерная структура белка еще ие нзвестна. [c.159]

Карман, предназначенный для связывания аденина, не является высокоспецифичным. Аденозин NAD связывается в кармане, который нестрого специфичен к этому лиганду, а к ароматическим остаткам вообш,е. Единственным инвариантным остатком аденозин-связывающих центров у все.х четырех дегидрогеназ является последний остаток первого 3-складчатого листа шпильки Россмана (рис. 5.12, б). Это — глицин любой более крупный остаток помешал бы связыванию рибозильного фрагмента. Сохраняется также последний остаток второго 3-складчатого листа. Это — аспарагиновая кислота, которая образует водородную связь с атомом 0-2 рибозы, имеющую решающее значение для способности ферментов различать NAD и NADP. [c.260]

Многие инвариантные аминокислотные остатки гомологичньгх белков, т. е. остатки, присутствующие всегда в определенных положениях полипептидных цепей независимо от вида организма, из которого получен белок, по всей вероятности, занимают наиболее важные в структурном отношении места в полипептидной цепи. Одни из инвариантных остатков встречаются вблизи изгибов цепи или в самих изгибах, тогда как другие, например остатки цистина, находятся в тех местах цепи, где между близко расположенными петлями третичной структуры возникают поперечные связи. Ряд инвариантных аминокислотных остатков занимает строго определенное положение в каталитических центрах ферментов или в местах связывания простетических групп, например гемогруппы в цитохроме с. [c.196]

Рис. 8-12. Эволюция миоглобина и гемоглобина, возникших из предкового кислород-связывающего гемопротеина. Во всех миоглобинах, а также в а- и р-цепях всех современных гемоглобинов (исследовано в общей сложности 145 последовательностей) имеются шесть инвариантных остатков и большое число близких по свойствам аминокислот, занимающих в этих белках одинаковые положения. Можно предположить, что ген, кодировавший предковый одноцепочечный гемопротеин, подвергся дупликации. Одна из образовавшихся копий дала начало миоглобиновому гену, а другая - первоначальному гемоглобиновому гену. Оба этих гена в дальнейшем подвергались независимым мутациям. Гемоглобиновый ген мог в какой-то момент еше раз подвергнуться дупликации, в результате чего образовались современные гены а- и р-цепей.

РИС. 2.18. Структура /3-цепи гемоглобина человека, иллюстрирующая контакты с соседними субъединицами. А. Показаны остатки, которые могут варьировать в /3-подобных цепях обычных гемоглобинов позвоночных. Заметим, что большинство инвариантных остатков располагается вблизи кармана, связывающего гем, или в области контакта и /З -субъединиц, где в процессе оксигенации происходят изменения четвертичной структуры. Очевидно, эти области имеют важные структурные особенности, требующие уникальности остатков. С другой стороны, тесный контакт и /3 -субъединиц остается в процессе оксигенацни практически неизменным. Здесь возможен выбор нз [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология