Гемоглобин позвоночных

В этой главе мы используем принцип изложения, противоположный тому, которого придерживались во всей книге. Вместо того чтобы исследовать влияние какого-то одного параметра среды на различные биологические системы, мы будем рассматривать молекулы одного типа — гемоглобины позвоночных, интересуясь их реакцией на различные факторы среды и адаптацией к этим факторам. Обрисовав многие из известных проявлений адаптации гемоглобинов для функционирования в тех или иных условиях, мы надеемся резюмировать на этом материале значительную часть того, что было сказано в предшествующих главах. В частности, мы рассчитываем достичь двух целей во-первых, мы хотим, чтобы у читателя осталось четкое представление о природе основных типов стратегии биохимической адаптации к условиям жизни во-вторых, мы попытаемся сформулировать хотя бы некоторые достаточно обоснованные правила, позволяющие предсказывать, при каких обстоятельствах скорее всего будет использоваться та или иная стратегия биохимической адаптации. [c.359]

Дыхательные белки. Одним из наиболее поразительных фактов, обнаруженных при широком изучении дыхательных белков по всему животному царству, является тот факт, что пигменты, находящиеся в кровяных тельцах, состоят почти исключительно из небольших молекул с низкими константами седиментации. С другой стороны, пигменты, растворенные в плазме крови, отличаются высокими константами седиментации и значительными молекулярными весами. Гемоглобин позвоночных всегда имеет молекулярный вес 68 000, но он может обратимо диссоциировать при добавлении мочевины [75]. [c.540]

Совершенно очевидно, что пространственная конфигурация миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина человека имеет общебиологическое значение В сущ ности, эта структура свойственна всем мио-глобинам и гемоглобинам позвоночных. Сложная конфигурация полипептидной це пи, впервые выявленная на примере миоглобина,-это та основная форма, которую природа предназначила для переносчика кислорода смысл ее в том, что вокруг гема создается такое микроокружение, которое обеспечивает обратимость связывания кислорода. [c.65]

Рис. 17.10. Эволюционное древо гемоглобина позвоночных. Примерное постоянство чисел, выражающих иитпчия агц-ииок 1Слот ь х остатков на диагоналях, идущих снизу слева вверх вправо, свидетельствует о нейтральности замещений (Кимура)

Гемоглобины позвоночных имеют молекулярный вес примерно 68 ООО и содержат четьгое молекулы теша, т.е. четыре атома железа на 1 моль (около 4% тема и 96% глобина по весу). Гемоглобин низшего класса циклостоматов имеет молекулярный вес 17 500. [c.453]

Поразительно то, что когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений, о которых можно-строить лишь осторожные гипотезы, сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно затормозилась. Развитие организмов в общем очень слабо отразилось на основных чертах строения" белков и ферментов. Пролоне произвел анализ гемоглобина кистеперой рыбы и нашел, что аминокислотный состав и в этом случае не представляет чего-либо необычного и близок к составу гемоглобина позвоночных. [c.22]

Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

Термин гомология прочно входит в обиход биохимиков. Здесь его часто применяют скорее в биологическом, нежели химическом смысле. Вот что пишет, например, Флоркэн в своей книге Биохимическая эволюция Можно сказать, что биохимические вещества гомологичны, если в их химическом строении имеются более или менее ясные черты сходства, которые объединяют их в одну группу. Если мы рассмотрим группу аналогичных веществ, например, переносчиков кислорода (гемоглобины, хлорокруорины, гемоцианины, гемэрит-рины), мы сможем обнаружить у них некоторые гомологии . И далее Гемоглобин позвоночных, или гемо глобин, в собственном смысле слова, имеет молекулярный вес около 70 ООО. Известно, что Сведберг, определивший для многих белков молекулярные веса, наблюдал, что величина последних всегда кратна 17 600, как если бы белки были полимерами одной основной единицы этого молекулярного веса. Собственно гемоглобин содержит четыре таких единицы. В этом заключается его отличие от других гемоглобинов. [c.87]

РИС. 2.18. Структура /3-цепи гемоглобина человека, иллюстрирующая контакты с соседними субъединицами. А. Показаны остатки, которые могут варьировать в /3-подобных цепях обычных гемоглобинов позвоночных. Заметим, что большинство инвариантных остатков располагается вблизи кармана, связывающего гем, или в области контакта и /З -субъединиц, где в процессе оксигенации происходят изменения четвертичной структуры. Очевидно, эти области имеют важные структурные особенности, требующие уникальности остатков. С другой стороны, тесный контакт и /3 -субъединиц остается в процессе оксигенацни практически неизменным. Здесь возможен выбор нз [c.80]

Такие же доводы можно привести и в случае семейства глобиновых генов, которое описано ниже. У растений в генах леггемоглобина имеются три интрона, два из которых расположены так же, как интроны в генах гемоглобина позвоночных. Положение интронов в глобиновых генах иллюстрирует еще одну общую закономерность экзоны часто кодируют определенные структурные и функциональные домены белков. Все эти факты свидетельствуют о том, что интроны присутствовали уже в самых первых генах. Однако наличие интронов на ранних этапах эволюции не означает, что они не могли внедряться в уже существующие кодирующие области. Возможно, именно таков механизм появления некоторых интронов в генах семейства сери-новых протеаз (например, тромбина, трипсина и химотрипсина). Недавние эксперименты позволили построить модели встраивания интронов. Так, интроны I и II групп внедряются в сайты-мишени с помощью генной конверсии или обратного самосплайсинга. Конверсия генов I группы зависит от белков, которые кодируются интроном. [c.162]

Суперсемейство глобиновых генов. Гемоглобины позвоночных-это гетеротетрамеры. содержащие по два а- и Р-полипептида. В геноме всех позвоночных содержится множество генов и псевдогенов а-и Р-цепей-членов суперсемейства, которое включает кодирующие последовательности генов глобинов беспозвоночных, миоглобина позвоночных и леггемоглобина растений (рис. 9.12). Все эти белки содержат гем и обратимо связываются с кислородом. [c.175]

В корневых клубеньках некоторых бобовых растений содержится особый глобин — леггемоглобин, участвующий в фиксации азота. Леггемоглобин сходен с гемоглобином позвоночных. Вы-сказывало-сь мнение, что глобин был перенесен в растения от животных какой-то бактерией или вирусом, которые в свою очередь были перенесены насекомыми (Lewin, 1981), Однако Диллон (Dillon, 1983) полагает, что гом ологии между леггемогло-бинами и гло бинами слишком сложны, чтобы их можно было объяснить простым переносом гена. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология