Структура белков, сходство

Метод составления пептидных карт, получивший образное название метод отпечатков пальцев , используется при определении сходства или различия гомологичных белков по первичной структуре. Белок инкубируют с каким-либо протеолитическим ферментом. Часто порции белка инкубируют как с пепсином, так и с трипсином. При этом вследствие гидролиза строго определенных пептидных связей образуется смесь коротких пептидов, легко разделяемых с помощью хроматографии в одном направлении и электрофореза-в другом, под углом 90° от первого (пептидная карта). [c.56]

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С —как белок, связывающий ион металла, а миозин — как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. Белки можно изучать в нескольких аспектах, включая биосинтез, структуру, взаимодействия и биологическую роль. Любая попытка их классификации будет, по-видимому, лишь частично успешной, однако она дает возможность выдвинуть на передний край сходства и различия. Рассмотренные белки охватывают очень широкую область, вследствие чего описания являются вынужденно краткими. Рекомендуем читателю обратиться к цитированным обзорам. [c.579]

Лучше всего изучен среди цитохромов цитохром с. Это небольшой белок (мол. масса 12 500) с железопорфириновой группой, ковалентно присоединенной к единственной полипептидной цепи (разд. 8.4). Установлена аминокислотная последовательность белка (рис. 6-14) и выяснены все детали трехмерной структуры его молекул (рис. 8-5). Цитохром с, легко экстрагируемый из митохондрий, был получен в кристаллической форме из многих источников. Ранее мы уже упоминали (рис. 6-14), что цитохром с-один из белков, возникших на заре эволюции. На это указывает сходство многих участков его аминокислотной последовательности у всех эукариот микроорганизмов, растений и животных. [c.521]

Нет сомнений, что белки выполняют в живой клетке наиболее разнообразные и наиболее интересные функции. Как уже было отмечено, в организме человека количество разных белков исчисляется десятками тысяч. Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающуюся от функций всех других белков. Некоторые белки можно объединить в группы по признаку сходства их функций [c.48]

По признаку нерегулярности белок может быть сопоставлен с такой неупорядоченной системой как стекло. Однако и здесь аналогия имеет формальный характер сходство не идет дальше простой констатации наличия нерегулярных структур у веществ, ни по каким другим свойствам между собой не совпадающим. Стекло постоянно пребывает в неравновесном состоянии, лишено линейной "памяти" и в силу этого - способности к самоорганизации. Его плавление и повторное засгекловывание приводят к полному обновлению микроструктуры. Белок же при рена-турации восстанавливает свою структуру вплоть до положения каждого атома. Таким образом, структурная организация белковой молекулы и процесс ее самоорганизации не встречаются в уже достаточно детально изученных элементарных системах неживой природы. [c.52]

Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]

Все это напоминает работу швейной машины. Молекула мРНК шаг ва шагом продвигается вдоль поверхности рибосомы, и в такт ей строится полипептидная цепь. Когда нить мРНК вся пропутешествовала через рибосому и дошла до конца, до последнего кодона, первичная структура полипептида оказывается сшитой . На этом сходство со швейной машиной кончается, так как нить мРНК вовсе не похожа на нитку, скрепляющую сшитые куски ткани (аминокислоты). Напротив, она очень недолговечна и довольно быстро разрушается. Полипептидная цепь, по всей вероятности, остается на рибосоме ( швейной машине ) до своего полного завершения, после чего отделяется и затем уже свертывается, приобретая характерную вторичную и третичную структуру, а в ряде случаев объединяется с другими полипептидными цепями, так что создается четвертичная структура. Лишь теперь можно считать, что ферментный белок готов. [c.70]

Является ли постоянство структуры характерным признаком копий множественных генов Общий план строения глобиновых генов консервативен. Г ены интерферона, по-видимому, имеют сходную в общих чертах структуру, для которой характерно полное отсутствие интронов. Но гены актина имеют прерывистую структуру, сильно варьирующую у разных генов. У этих генов участки, кодирующие белок, обладают высокой степенью гомологии, но сходство между фланкирующими или даже нетрансли-руемыми областями в пределах одного вида организмов незначительно (или оно вообще отсутствует). Например, интроны генов актина D. melanogaster занимают разные положения. Ни один из этих генов не похож на единственный ген актина, обнаруженный в дрожжах. Они отличаются также от актиновых генов морского ежа по меньшей мере некоторые из них объединены в кластер. Таким образом, если все эти актиновые гены произошли от общего гена-предка, расположение экзонов и интронов претерпело существенные изменения. Возможно, что ген-предок обладал большим числом интронов, и в разных копиях гена внутри вида или у разных видов были утеряны разные интроны. Несомненно, это предполагает более высокую скорость изменений, чем в случае глобиновых генов. [c.279]

Особенностью плазматических мембран нервных клеток является то, что в их состав входят полипептиды, не имеющие трансмембранных участков. Примером может служить основной белок миелина, расположенный на внутренней стороне клеточной мембраны, который не имеет сходства со структурами интегральных белков. Он лищен гидрофобных блоков в аминокислотной последовательности, а расположение ионогенных групп вдоль цепи таково, что полипептид приобретает конформадию клубка, который легко меняет свои параметры при взаимодействии с амфифильными пептидами, что может вызвать аллергический энцефалит и дальнейшее развитие демиелинизации (Кагава, 1985). [c.123]

К таким белкам относятся НАД-зависимые дегидрогеназы. Было показано, что они состоят из двух функциональных и структурных частей — доменов. Один домен выполняет функцию связывания коэнзима (НАД), а второй несет каталитический центр связывания субстрата, а также центры взаимодействия субъединиц. Третичная структура той части полипептидной цепи, которая выполняет функцию связывания динуклеотидного кофермента, в остальной части молекулы у разных дегидрогеназ совершенно различна. Сходство третичной структуры НАД-связывающего домена у четырех различных дегидрогеназ позволило предположить, что предковые гены современных дегидрогеназ возникли в результате слияния дупликатных копий гена, контролирующего белок, связывающий динуклеотид с другими генами. [c.492]

Тест-антиген получают, конъюгировав с диазобензол-сульфоновой кислотой другой тирозинсодержащий белок последний не должен иметь сходства антигенной структуры с белком — носителем детерминантной группы, использованным для иммунизации. В избранном нами случае таким белком может быть яичный альбумин. Если при добавлении тест-антигена к исследуемой антисыворотке образуется преципитат, существование антител против сульфаниловой кислоты можно считать доказанным [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология