Ингибирование влияние на связывание

Фосфорилирование фермента не отражается на ферментативной активности при pH 8,0. Однако фосфорилирование белка оказывает влияние на аллостерические свойства фермента повышается чувствительность к ингибированию АТФ и цитратом, но снижается чувствительность к активирующему действию АМФ и фруктозо-2,6-дифосфата. Предполагают, что фосфорилирование индуцирует конформацион-ные изменения, способствующие смещению равновесия между двумя формами фермента активной и неактивной. При связывании АТФ в ингибиторном центре также происходит смещение равновесия в сторону неактивной конформационной формы фосфофруктокиназы. [c.238]

Ингибирование бывает обратимым и необратимым. Последнее относится к реакциям, приводящим к безвозвратной потере активности фер- мента [33а]. Примером необратимого ингибирования может служить инактивация фермента ацетилхолинэстеразы под влиянием ядов нервно-паралитического действия — фосфорорганических соединений (гл. 7, разд. Г, 1). Часто стадии необратимой инактивации предшествует обратимое связывание ингибитора с комплементарным ему центром на поверхности молекулы фермента. Здесь мы не будем рассматривать математическую обработку кинетических данных, соответствующих необратимому ингибированию, и ограничимся обсуждением количествен лых аспектов действия обратимых ингибиторов. [c.27]

Полученное уравнение аналогично уравнению (7.11), только константа L заменена в нем на величину А, которая является функцией как [II, так и [А1. Ясно, что I подавляет связывание X (потому, что А растет с увеличением [I]), а А, напротив, способствует связыванию. Таким образом, модель Моно и др. дает четкое объяснение как явлению аллостерического ингибирования, так и явлению аллостерической активации. Кроме того, поскольку Л зависит от концентрации I и А, последние должны оказывать влияние и на степень кооперативности, причем, согласно модели Моно и др., аллостерический ингибитор должен усиливать кооперативность связывания субстрата, а аллостерический активатор, напротив, снижать ее. [c.184]

Значения рКа первой (р/СО и второй (р/Сг) констант диссоциации некоторых дикарбоновых кислот приведены в табл. 9.2.1. Относительные значения р/С] и р/Сг (см. табл. 9.2.1) в основном объяснимы с точки зрения электростатического эффекта ингибирования образования дианиона, и как видно, при увеличении расстояния между двумя карбоксильными группами р7( 1 приближается к р/Сг. Интересные эффекты, связанные с алкильным замещением и геометрией алициклических систем, видны из примеров, представленных в части (б) и (в) табл. 9.2.1. В дополнение к электростатическому эффекту в моноанионах важно наличие водородной связи, особенно в том случае, когда структура оптимальна для образования внутримолекулярной водородной связи между протоном не-ионизованной карбоксильной группы и кислородом соседнего карбоксилат-аниона. В работах [71—73] детально изучено влияние связывания водорода на относительные значения р/С] и р/Сг, а также оценено влияние структуры кислоты и растворителя. Эффекты растворителя могут быть особенно сильными, как видно из данных по ароматическим дикарбоновым кислотам и их моноэфирам (табл. 9.2.2). Последние можно использовать в качестве стандарта, в котором электронные эффекты можно оценить без осложнений, связанных с образованием водородной связи. Для более полного обсуждения этих результатов рекомендуем обратиться к оригинальной работе [71]. [c.101]

Если бы мы проследили влияние образования л-комплексов на скорости органических реакций, то пришли бы к выводу, что образование таких комплексов значительно чаще замедляет реакции, а не ускоряет их. Природа этого ингибирующего эффекта становится очевидной при обращении к уравнению (12.16), которое показывает, что связанный в комплекс субстрат не превращается в продукты реакции и реакционноспособным остается только свободный субстрат. Простейшее объяснение ингибирования как результат непродуктивного комплексообразования предполагает, что связывание мешает доступу какого-либо реагента к субстрату и таким образом затрудняет ход реакции. [c.313]

Влияние давления на регуляцию активности генов ингибирование связывания индуктора с репрессором [c.326]

Определение констант связывания К и констант ингибирования Ki для мицеллярно-каталитических реакций позволяет, по крайней мере качественно, интерпретировать влияние структуры субстрата на природу процесса комплексообразования с мицеллами и дает возможность сравнить константы связывания в мицеллярных системах с константами связывания в ферментативных реакциях. Ограниченное число данных такого рода не позволяет пока сделать каких бы то ни было широких обобщений. Однако применимость данных по связыванию с мицеллами в кинетических исследованиях продемонстрирована достаточно ясно в работах [101 — 103, 111, 133, 134, 136, 139]. [c.244]

Влияние центров, изображенных на рис. 15.10, на кинетику реакции не вполне ясно. Связывание в полости, по-видимому, предполагает конкурентное ингибирование по отношению к любому субстрату, располагающемуся подобно Gly-Tyr. С другой стороны, возможно, что ингибитор, находящийся вблизи остатка Туг-198, присоединяется к атому цинка, не создавая стерических препятствий связыванию длинных пептидов, рассмотренному в разд. 2.4.1. Координационное число атома цинка при таком неконкурентном взаимодействии, вероятно, становится равным пяти. Данные по связыванию, из которых вытекает стехиометрия 1 1, казалось бы, свидетельствуют в пользу того, что ингибитор не может одновременно заполнять оба центра, обнаруживаемые кристаллографическим методом [70]. Однако факт защиты от модификации двух тирозиновых остатков при высокой концентрации фенилпропионата [99] проще всего объясняется одновременным присоединением двух (или более) молекул ингибитора. Оглядываясь назад, приходится сожалеть, что ингибитор, ведущий себя столь сложным образом, так часто использовался для изучения активного центра КПА. [c.535]

Обычным титрованием определяют конечную точку, которая зависит как от количества, так и от качества реагентов. Реакцию, лежащую в основе титрования, можно свести к реакции практически нулевого порядка, работая при большом избытке одного из компонентов, и тогда количество другого компонента может быть оценено независимо. Но в таких системах нельзя определить качество реагентов, поскольку оно либо проявляется только вместе с количеством, либо совсем не оказывает влияния. Это справедливо и для бинарных реакций (таких, как реакция преципитации в растворе или в геле, активная или пассивная агглютинация, связывание комплемента и т. п.), и для тройных систем, где акцептор и индикатор конкурируют за третий компонент (например, при ингибировании любой бинарной реакции, нейтрализации токсинов или живых патогенных организмов и т. д.). [c.11]

Исследование взаимодействий ДНК (и РНК) с малыми молекулами важно для познания структуры ДНК и возможных ее изменений. Малые молекулы ряда соединений существенно влияют на биологическую функцию ДНК в качестве мутагенов (например, акридиновые красители, см. стр. 529) и ингибиторов транскрипции (например, актиномицин и другие антибиотики). Установлено, что это влияние определяется способностью антибиотиков образовывать медленно диссоциирующие комплексы с ДНК. [135—137]. Ингибирование транскрипции (см. стр. 565) создается как затруднениями для расплетания ДНК [89], так и практической необратимостью образования комплексов типа ДНК — актиномицин. Акридиновые красители (АК), имеющие примерно такую же константу связывания с ДНК, как и актиномицин при низкой ионной силе, и увеличивающие ДНК примерно на ту же величину [88], практически не влияют на транскрипцию [138]. Время диссоциации комплекса ДНК — профла-вин составляет по порядку величины 10 сек, время диссоциации комплекса ДНК—актиномицин — 260 сек. [c.528]

Показано, что при совместном окислении ферроцианида и аскорбиновой кислоты наблюдалось ускорение пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты (рис. 11), проявляемое в смешанном типе активации, при котором предварительное связывание ферроцианида облегчало последующее связывание АК, ускоряя ее окисление (рис. 12). Однако конкуренция между субстратами проявлялась еще и в том, что аскорбиновая кислота понижала скорость пероксидазного окисления ферроцианида, ингибируя фермент по смешанному типу, оказывая влияние как на связывание, так и превращение ФК (табл. 6). Характер ингибирования позволяет предположить, что участки связывания АК и ФК в активном центре пероксидазы пространственно удалены. При этом предварительное связывание одной молекулы АК в активном центре фермента затрудняло последующее связывание молекул ферроцианида. Однако связывание с ферментом двух молекул АК полностью блокировало реакции окисления ферроцианида. [c.59]

Учитывая взаимное влияние в процессе пероксидазного окисления ферроцианида и аскорбиновой кислоты, можно предположить, что выявленные эффекты обусловлены близким расположением участков связывания обоих субстратов в активном центре пероксидазы, что сказывается на их пероксидазном окислении. Преимущественное окисление донора водорода, возможно, обусловлено конформационными перестройками в соединениях Е, и Е , предварительное связывание с которыми ферроцианида улучшает последующее связывание и превращение двух молекул аскорбиновой кислоты. Наблюдаемый эффект субстрат-субстратной активации и ингибирования в реакциях, катализируемых пероксидазой, обусловлен взаимной конкуренцией субстратов. При этом ингибирование имеет конкурентный характер, обеспечивая последовательное окисление субстратов в присутствии пероксидазы. Поэтому при совместном окислении аскорбиновой кислоты и ферроцианида калия наблюдается ингибирование пероксидазного окисления ферроцианида аскорбиновой кислотой, в то время как сам ферроцианид калия активирует ее окисление. [c.61]

Исследование влияния ИУК на реакции пероксидазного окисления АК позволило установить [Рогожин, Рогожина, 2002], что ауксин ингибирует фермент по конкурентному типу при связывании в активном центре фермента одной молекулы аскорбиновой кислоты (рис. 16, а). Тогда как в реакциях пероксидазного окисления АК с участием двух и более молекул субстрата ИУК проявляла неконкурентный характер ингибирования (рис. 16, б). [c.71]

Как показывают исследования in vitro, стероиды в физиологических и фармакологических концентрациях ингибируют синтез цитокинов, однако не затрагивают существенно их функции. Более выражено влияние стероидов in vivo после их введения наблюдается снижение продукции ИЛ-1, ИЛ-2, ИЛ-6 и ИЛ-10, ФНОа и ИФу. Это может быть обусловлено различными механизмами 1) связыванием с потенциальными глюко-кортикоид-чувствительными элементами в области промотора генов цитокинов (ИЛ-4, ИЛ-6 или ИЛ-10) 2) ингибированием факторов активации транскрипции ИЛ-2, ИЛ-8 и ФНОа путем их прямого связывания или 3) ускоренным расщеплением мРНК (ИЛ-1 и ИЛ-3). Основными следствиями этих эффектов являются угнетение активации Т-клеток (в равной мере Тх1- и Тх2-кле-ток субпопуляции D4 ), а также подавление активности клеток моноцитарно-макрофагальной системы. [c.406]

В процессе щелочного созревания латекса и вальцевания каучука происходит химическое связывание серы и тиурама с полимером в латексе или каучуком, при этом симбатно изменяются также пластичность и растворимость полихлоропрена [17]. Наряду с этим тиурам также способствует обрыву реакций полимеризации "И ингибированию окислительных процессов, хотя его влияние на эти процессы значительно менее эффективно, чем других ингибито ров, таких как ароматические вторичные амины и полифенолы. [c.373]

Особенно интересно сравнить влияние ионов 5г(И) и Ва(П) на нуклеазу стафилококка. Подобно Са(П), для обоих катионов предпочтительны кубические структуры и донорный атом кислорода в качестве лиганда [290]. Данные рентгеноструктурного анализа [33] фермента, ингибированного Ва(П), показывают, что ион Ва(П) смещен на 75 пм относительно центра, занимаемого Са(П). Вероятно, ион 8г(П) смещен от центра связывания Са(П) несколько меньше, поскольку 5г(П) имеет меньший ионный радиус (табл. 3). Эти результаты показывают, что стереохимические требования к координации катиона металла при гидролизе РНК должны несколько отличаться от требований при гидролизе ДНК, поскольку 5г(И) катализирует гидролиз ДНК, но не РНК. Структурные причины уменьшения гидролитической активности по отношению к ДНК в присутствии 8г(И) и исчезновение активности в присутствии Ва(П) нельзя объяснить только на основе кристаллографических данных. Вероятно, геометрические искажения центра связывания Са(П), обусловленные изменением ионного радиуса, передаются области связывания нуклеотида. Эти эффекты могут ухудшать стерическое соответствие субстрата активному центру, что приводит к уменьшению ферментативной активности. Кроме того, необходимо учитывать влияние увеличения ионного радиуса на возможную каталитическую роль молекулы воды, образующую мостик между ионом металла и атомом фосфора в 5 -положении рибозила. [c.120]

Влияние присадок на защитную способность смазок зависит от эффективности связывания или вытеснения воды с поверхности металла при контакте со смазочным материалом, а также от образования на металле ингибиторами коррозии и другими дооавками адсорбционных и хемосорбциопиых плсиок.-Возможны следующие механизмы защитного действия ингибиторов коррозии и других поверхностно-активных веществ 1) ингибирование коррозионного процесса за счет торможения анодной или катодной реакции 2) блокирование продуктов, реакции и торможение процесса за счет накапливания их в зоне реакции 3) механическое экранирование или изоляция поверхности металла от коррозионно-агрессивных продуктов среды 4) связывание (химическое или адсорбционное) агрессивных продуктов коррозии в объеме смазки. [c.330]

Следовательно, процесс состоит в ингибировании связывания чистого меченого антигена антителом под влиянием немеченого антигена, содержание которого и определяется. Если система находится в равновесии, радиоактивность, связанная с антителами, отделяется от несвязанной радиоактивности, а затем измеряется одна из них. По этим данным можно рассчитать содержание немеченого антигена в неизвестном образце. Предел обнаружения в методе радиоиммуноанализа 10 "—моль, т. е. метод позволяет количественно определять большинство биологически активных соединений, которые находятся в бнологичеоких системах в нанограммовых и ппкограм1Мовых количествах. Метод существенно упрощен благодаря использованию связывания антител на нерастворимых носителях [178, 1272]. [c.381]

Представляет интерес влияние на наводороживание стали при ее катодной поляризации растворимых полимеров — производных винила, имеющих одинаковые функциональные группы, многократно повторяющиеся по длине цепи и адсорбирующиеся на металле катода. В этом случае ингибирующее действие полимера должно быть значительно сильнее действия мономера прежде всего потому, что связывание с поверхностью металла катода будет осуществляться посредством этих функциональных групп, и молекулы полимера будут фиксироваться на поверхности металла катода параллельно ей. В работе [593] при исследовании ингибирования коррозии стали в соляной кислоте поли(4-винилпиридином), п0ли(4-винилпипери дин0м) и полиэти-ленамином было обнаружено, что полимеры со степенью полимеризации п=4 дают ингибирующий эффект, соответствующий по величине эффекту мономеров, прй концентрации в 10 меньшей концентрации мономеров. [c.238]

Са(И). Ингибирование наиболее сильно проявляется в случае ионов 2п(П), Hg(П) и С(](П). Кроме того, при предварительной инкубации фермента с соответствующими солями не наблюдается увеличения степени ингибирования нуклеазной активности [296]. Эти результаты показывают, что ингибиторное влияние катионов металлов обусловлено связыванием их вблизи центра координации Са(П), а не неспецифическим связываниемдругими участками белка. [c.120]

Введение в ПММА дисперсных цинка и алюминия На стадии полимеризации мономера приводит к заметной стабилизации полимера, наполненного только цинком (рис. 4.7). Наблюдаемые эффекты авторы [121] связывают с нецепным ингибированием [16] термоокислительной деструкции вследствие связывания растворенного кислорода неокисленными частицами цинка. Поскольку частицы алюминия покрыты толстым слоем оксидной пленки, то он практически не оказывает стабилизирующего влияния на термоокислительную деструкцию полимера. [c.147]

Активность РНазы ингибируется ионами и Си(П) и 2п(П) [46]. Росс, Матиас и Рабин [47] показали, что связывание одного только 2п(П) оказывает ингибирующее, но все же относительно слабое влияние. Однако в присутствии цитидин-З -фосфата (З -ЦМФ) ингибирование наблюдалось при очень низкой концентрации 2п(П) и было приписано образованию сильного тройного комплекса между 2п(П), РНазой и З -ЦМФ. Для иона Си(П) вначале предположили, что ингибирование обусловлено хелатированием одного иона Си(II) между Н з-12 и Н15-119 [48]. Однако исследования последних лет показали, что Си (II) также образует тройней комплекс с РНазой и З -ЦМФ [49] (см. ниже) и что связывание Си(II) в отсутствие нуклеотидов более сложное, чем ранее предполагали. На основании результатов нескольких исследований можно сделать следующие заключения о взаимодействии Си(II) с РНазой в отсутствие нуклеотидов. [c.294]

Установление факта необходимости ионов металлов представляет иногда сложную задачу. Их влияние на активность может маскироваться взаимодействиями с субстратом, примесями в препарате фермента или дополнительными центрами связывания на самом ферменте. Обычно существует оптимальная концентрация, при превышении которой наблюдается эффект ингибирования, и величина этой оптимальной концентрации зависит от природы металла. Иногда хелатирующие агенты, например ЭДТА, увеличивают активность, что может объясняться селективным связыванием следов таких ионов, как Си +, которые сильно ингибируют реакцию. [c.635]

Известны две основные возможности первая из них — образование нескольких аналогичных ферментов, катализирующих одну и ту же стадию процесса, но регулируемых избирательно только одним из конечных продуктов изоферменты) вторая — наличие в молекуле фермента пространственно обособленных, но взаимодействующих центров связывания каждого из эффекторов, в результате чего последние не оказывают порознь существенного влияния на активность фермента, а при совместном присутствии подавляют эту активность согласованное, или муль-тивалентное, ингибирование). Например, активность аспартат-киназы (КФ 2.7.2.4) Е. соИ подавляется лизином только в сочетании с метионином, лейцином или изолейцином. [c.49]

При проведении конкурентного анализа перекрестно реагирующее соединение будет, подобно антигену, препятствовать связыванию с антителами меченого антигена.. Один из путей оценки специфичности сводится к построению калибровочных кривых для антигена (А) и перекрестно реагирующего соединения (Б) отдельно. Если 50%-ное (или любое другое) ингибирование связывания меченого антигена достигалось при концентрации А, Д)6пу-стим, 10 ед/мл, а в случае Б— 100 ед/мл, то при параллельности калибровочных кривых можно считать, что перекрестная реавдйя с Б составляет 10%- Влияние перекрестно реагирующих соедине- [c.225]

Выявленные эффекты влияния ИУК на пероксидазное окисление аскорбиновой кислоты, гидрохинона и о-дианизидина, катализируемое пероксидазой, имеют важное биологическое значение. ИУК может регулировать пероксидазное окисление медленно окисляемого субстрата, имея специфичный участок связывания в составе дистального домена активного центра пероксидазы. По-видимому, избирательность типов ингибирования пероксидазы ИУК обусловлена специализированностью ауксина служить оксидазным субстратом фермента. При этом ИУК может изменять направленность реакций пероксидазы с одного типа на другой, меняя специфичность фермента с пероксидазного на оксидазный, превращая пероксидазу в высокоспецифичную оксигеназу, генерирующую свободные радикалы необходимость в которых может возникать у растений в процессе развития. При этом ИУК может выполнять роль триггера в реакциях окисления, катализируемых пероксидазой. Реализация действия ауксина возможно проявляется при выходе семян из состояния вынужденного покоя. В этот период в семенах резко возрастает активность пероксидазы, которая способна активировать процессы прорастания. Возможным механизмом действия фермента в этих процессах может быть его способность к генерированию свободных радикалов, необходимых на конечных этапах эмбриогенеза для активизации механизмов прорастания. [c.78]

Пероксидаза, модифицированная СМЕ-карбодиимидом, образуете амидом III фермент-ин-гибиторный комплекс [мЕ, — I], не способный связывать окисляемый субстрат (конкурентное ингибирование). Наблюдаемый тип ингибирования нативной пероксидазы амидом, по-видимому, можно объяснить наличием обширной субстрат-связывающей площадки в активном центре фермента, где могут разместиться и ингибитор (амид III) и субстрат (о-дианизидин), а также влиянием амида III на процесс пероксидазного окисления о-дианизидина, причем связывание одного из них затрудняет последующее связывание другого, т.к. величина а увеличивается от 4,3 при pH 5,0 до 17,7 при pH 7,5, при этом значения и К. становятся соизмеримы (табл. 15). В то же время скорость окисления о-дианизидина в комплексе пероксидаза—амид III возрастает (постоянная (3 увеличивается в 2 раза) (табл. 15). [c.129]

Хотя рабдовирусы имеют липидную оболочку, в клетку они проникают в основном с помощью эндоцитоза, а не путем прямого слияния с мембраной. В отличие от парамиксовирусов у рабдовирусов нет специального белка, ответственного за слияние с клеточной мембраной, и этот процесс удается наблюдать только при кислых значениях pH или после осаждения вирионов на клетки с помощью центрифугирования. Электронномикроскопический анализ показал, что связанный с клеткой VSV концентрируется в участках плазматической мембраны, выстланных клатрином, и обнаруживается в цитоплазматических везикулах, которые образовались в результате эндоцитоза выстланных клатрином ямок. Роль эндоцитоза в инфекционном процессе подтверждается также в опытах с использованием ингибиторов. Дансилкадаверин и амантадин, не влияющие на связывание с клеточной мембраной, но ингибирующие опосредованный рецептором эндоцитоз, крайне затрудняют проникновение вируса и последующий синтез вирусных РНК [37]. Проникшие внутрь клетки вирионы затем обнаруживаются во вторичных эндосомах, где поддерживаются кислые значения pH, при которых и VSV, и вирус бешенства могут сливаться с мембранами. Предполагают, что слияние вируса с мембраной лизосомы, вызываемое кислой средой, приводит к раздеванию виру--са и выбросу рибонуклеопротеина в цитоплазму [30]. Такой путь инфекции и на сей раз подтверждается опытами с при- менением ингибиторов. Лизосомотропные агенты — хлорид аммония и хлорохин — накапливаются в лизосомах и поднимают pH выше того уровня, при котором возможно слияние VSV с мембраной. При добавлении этих веществ на ранних стадиях инфекции не ингибируется ни связывание VSV, ни его проникновение внутрь клетки, но урожай вируса существенно уменьшается [27]. Изучая влияние других лизосомотропных аминов на синтез вирусных РНК, установили, что максимальное подавление синтеза достигается в том случае, когда ингибитор добавляют непосредственно в процессе заражения. Чем позже добавляют ингибитор, тем менее выражен эффект. Процесс ингибирования обратим и может быть приостановлен отмывкой клеток от ингибитора. Полученные данные говорят о том, что [c.424]

В результате связывания активированных гор-мон-рецепторных комплексов с соответствующими HRE осуществляется регуляция транскрипции, которая в зависимости от промотора, вероятно, состоит в активации или ингибировании инициации этого процесса. Один из подходов к изучению механизма активации или подавления транскрипции при связывании рецептора заключается в идентификации областей рецептора, ответственных за влияние на транскрипцию. В этом случае тоже применяли подход, основанный на внесении мутаций в кДНК, кодирующие рецепторы стероидов, гормонов щитовидной железы, вита.мина Dj и ретиноида, и на сопоставлении их с изменениями в регуляции транскрипции с участием соответствующих HRE. Предпосылкой регуляции транскрипции является связывание с ДНК комплекса рецептор-гормон, поэтому возникает вопрос какие именно структуры рецептора опосредуют регуляторный эффект Результаты исследований в целом свидетельствуют о том, что в регуляции участвуют многие области рецептора, причем наиболее важны области А/В и Е. Однако относительная значимость этих двух областей варьирует у разных рецепторов и среди разных промоторов, содержащих одинаковые HRE. Например, если область Е рецептора эстрогена удалена, то рецептор сохраняет способность связываться с ДНК, но не может нормально активировать транскрипцию с некоторых промоторов, чувствительных к эстрогенам. В то же время, несмотря на то, что делеции в областях Е некоторых рецепторов препятствуют связыванию с гормоном, не мешая при этом связыванию с ДНК, их влияние на активацию транскрипции носит разный характер в зависимости от промотора, а в ряде случаев и от клеток, в которых исследуется действие рецептора. Мутации в области А/В уменьшают эффективность активации транскрипции с участием связанного рецептора, но степень этого уменьшения зависит от рецептора и гена-мишени. Так, рецептор эстрогенов, целиком утративший область А/В, все еще связывается с эстро-ген-акцепторным элементом двух исследованных промоторов, но в одном случае эффективность активации транскрипции почти нормальная, а в другом активации вообще не происходит. [c.77]

Синтез цитрата — стадия, лимитирующая скорость цикла лимонной кислоты. До некоторой степени регуляция на этой стадии совершается благодаря небольшому, но достаточно значимому ингибированию цитрат-синтазы посредством NADH и сукцинил-СоА, одновременное связывание которых с ферментом вызывает повы-щение Кт ацетил-СоА. Но основное влияние на скорость синтеза цитрата оказывает поступление субстрата. Если запас АТР пополняется, то связанное с этим увеличение [NADH] /[NAD+] автоматически вызывает повышение отношения [малат]/[оксало-ацетат], сильно уменьшая подачу того субстрата, который в любом случае должен возвращаться нз более ранних стадий цикла, так как цикл протекает , только если NAD+ и ADP легко доступны. [c.416]

Б. Как видно на фотомикрографии, влияние цитохалазина В на сборку филаментов заключается в остановке полимеризации актина на плюс-конце - основном месте присоединения новых мономере . Одним из механизмов такого ингибирования может быть связывание цитохалазина В с плюс-концом актинового [c.439]

Установлено, что этанол связывается с цитохромом Р-450. Однако величина Ки для этой реакции равна 100 мМ, что значительно превышает физиологически допустимые концентрации этанола в печени. Это говорит о том, что в интактной печени ингибирующее лекарственный метаболизм действие этанола обусловлено не только его связыванием с Р-450, но в большей степени с опосредованным влиянием на работу НАДФН-зависимой ферментной системы микросомального окисления. Так, например, 50%-ное ингибирование О-деметилирования п-нитроани-зола наблюдалось для изолированных микросом при концентрациях этанола 130 мМ, а для перфузируемой печени — 2-I-5 мМ. Если же пересчитать в последнем случае концентрацию на микросомальный белок, то соответствую- [c.165]

Полученные данные свидетельствуют, что добавление антисыворотки вызывает немедленное достоверное повышение уровня ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы. При этом необходимо отметить, что добавление неимунной сыворотки не оказывало заметного влияния на процессы ПОЛ в инкубируемых in vitro митохондриях. Это позволяет предполагать, что индукция ПОЛ в данном случае является следствием ингибирования активности эндогенного БХШ 310 вследствие его связывания антисывороткой, а не следствием присутствия в среде инкубации сывороточных белков. Таким образом, полученные данные позволяют предполагать, что эндогенный БХШ 310, также как и другие известные к настоящему времени разобщающие растительные белки (Kowaltowski et al., 1998), участвует в системе защиты клетки от окислительного стресса путем снижения образования АФК вследствие разобщения окисления и фосфорилирования. [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология