Пептиды с необычными аминокислотами

Дипептиды. Представителями самых маленьких пептидов являются содержащиеся в мышцах животных и человека карнозин и ансерин. В их состав входит остаток необычной аминокислоты — р-аланина (структурный изомер а-аланина). [c.352]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Небелковые или необычные аминокислоты встречаются в микробных пептидах достаточно часто. В некоторых из них явно прослеживается связь с соответствующими первичными аминокислотами, тогда как в других случаях эта связь менее определенна и иногда для своего объяснения нуждается в привлечении независимого пути синтеза. Неясно, на какой стадии происходит такая модификация — или это происходит с аминокислотой до ее включения в пептид, что, по-видимому, характерно для большинства )-аминокислот, или это происходит в самом пептиде, однако возможно, Что реализуются и оба эти пути. [c.301]

Система с градиентным элюированием обладает рядом преимуществ по сравнению с методом тонкослойной хроматографии. Во-первых, сводится к минимуму возможность ошибки, поскольку разделение идет в стандартных условиях, а полученные результаты можно контролировать методом ТСХ. Во-вторых, этот метод позволяет выявлять необычные аминокислоты или устойчивые к гидролизу пептиды, что в некоторых случаях представляет большой интерес. Как показано на рис. 33.8, на одной колонке удается разделить все обычные аминокислоты, а при соблюдении стандартных условий провести и количественный анализ. Однако эти преимущества достигаются благодаря применению более сложного оборудования и больших количеств веществ (по крайней мере, вдвое по сравнению с ТСХ). [c.377]

Пептиды с необычными аминокислотами. — Многие полипептиды выделенные из бактерий и низших растений, характеризуются наличием одной или нескольких необычных аминокислот (см. табл. 41, стр. 649), )-изомеро о бычных амииокислот или компонентов, не являющихся аминокислотами. [c.703]

Галогенированные пептиды достаточно редки в природе. На сегодняшний день их известно не более 150 [1-3]. Ранее считалось, что пептиды, содержащие необычные аминокислоты (например, D-аминокислоты) [4-7], синтезируются исключительно микроорганизмами, однако ряд галогенированных пептидов, в составе которых присутствуют D-аминокислоты, обнаружен в некоторых морских организмах, и в частности, в г бках [1-3]. [c.308]

При гепато-лентикулярной дегенерации (болезнь Вильсона) наблюдается генерализованная аминоацидурия, связанная с поражением печени [87—89]. Однако аминоацидурия может появиться до развития признаков заболевания печени существенное повышение уровня аминокислот в крови обычно отсутствует. Имеются также указания на экскрецию пептидов с мочой при этом заболевании [89]. Особый интерес представляют данные о том, что у таких больных нарушен обмен меди [90—95]. Наблюдается отложение меди в чечевицеобразном ядре мозга, печени и роговице с мочой выделяются необычно большие количества меди в виде клешневидных комплексов с пептидами дикарбоновых аминокислот. В нормальной сыворотке крови медь связана с одним из а-глобулинов, церулоплазмином. Концентрация этого белка снижена при болезни Вильсона, однако общее количество меди в сыворотке крови соответствует норме или превышает ее [93, 95]. Между экскрецией аминокислот и экскрецией меди имеется параллелизм — например, повышенное выделение аминокислот, вызванное пищевым рационом с высоким содержанием белка, сопровождается повышенной экскрецией [c.469]

Применение масс-спектрометрии особенно плодотворно при анализе трудно разделяемых пептидов, пептидов со свободными амидными группировками, а также при определении первичной структуры триптофансодержащих соединений. Масс-спектромет-рия как метод определения аминокислотной последовательности просто незаменима в случае пептидов с блокированными N-koh-цами или пептидов, построенных из остатков необычных аминокислот. [c.528]

Таких пептидов много и часто их отличают наличие необычных аминокислот (в т. ч. правых) и нестандартных связей между ними. Это глутатион, токсины (гепатотоксин некоторых цианобактерий) и антибиотики (грамицидин S) и т.д Они синтезируются без мРНК, без участия рибосом, но иногда с частичным участием элементов аппарата трансляции например, аминокислоты могут предварительно образовывать аденилаты). Направляют эти синтезы специальные ферментные системы (см.,например. Шапвиль и Энни (1977) стр 264). [c.85]

Антибиотики рассматриваемой группы объединяет одинаковый план строения молекулы. В ее основе лежит пептид из 5-6 аминокислот, большинство из которых имеют необычную (небелковую) структуру. С-концевая аминокислота содержит серу в составе битиазольной или тиазолтиазолидиновой группировки и является основным хромофором молекулы. Пептид гликозилирован по имеющейся в нем гидроксильной группе оксигистидина общим для всех антибиотиков дисахаридом и амидирован на С-конце другим обязательным структурным элементом молекулы — так называемым концевым амином. Строение этого амина, однако, различно для входящих в данную группу антибиотиков. Большинство из них несколько отличается друг от друга также деталями структуры аминокислот, входящих в пептидную цепь, но строение [c.187]

Этот новый фермент привлек всеобщее внимание благодаря своей необычно широкой субстратной специфичности. Он расщеплял в молекуле белка до 80% пептидных связей, гидролизуя типы связей, характерные для действия пепсина, трипсина, химотрипсина, папаина, катепсина и ряда пептидаз. Специфичность его была изучена на многих десятках ди- и трипептидов, амидов, эстеров аминокислот и лишь немногие, в частности пептиды, содержавшие пролин, расщеплялись относительно медленно. Наблюдалась как эндопептидазная, так и экзопептидазная активность. ИсключительБО интенсивное действие новой протеазы на белки могло быть самым различным образом использовано [c.207]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология