Михаэлиса Ментен механизм для обратимой реакции

Для реакций, протекающих по более сложным механизмам (по сравнению с механизмом Михаэлиса—Ментен), стационарное состояние существует лишь при некоторых дополнительных условиях, определяемых соотношением констант скоростей индивидуальных стадий. Так, например, для обратимой ферментативной реакции с участием одного промежуточного соединения [c.173]

Все реакции, в том числе и многие реакции, имеющие большое значение для биохимии, в принципе являются обратимыми в том смысле, что в равновесных условиях ни концентрации субстратов, ни концентрации продуктов нельзя считать пренебрежимо малыми. Ясно поэтому, что механизм Михаэлиса—Ментен в том виде, в котором он приведен выше, является неполным для этого необходимо ввести стадию, соответствующую обратной реакции. [c.49]

Теория Михаэлиса и Ментена оказалась чрезвычайно плодотворной для выяснения механизма действия ферментов. Основой каталитической ферментной реакции является обратимое взаимодействие субстрата и фермента, при котором образуется их комплекс, распадающийся затем с образованием продуктов реакции и освобождением молекулы фермента. Эта, на первый взгляд такая простая, гипотеза была высказана в самом начале века А. Брауном, затем В. Анри (1902) и лишь позднее детально развита Михаэлисом и Ментеном (1913), а также Бриггсом и Холденом (1925). [c.52]

Это уравнение представляет собой уравнение Михаэлиса — Ментен в общем виде, справедливое для обратимой ферментативной реакции. Его преимущество ш сравнению с уравнением (2.17) состоит в том, что оно не связаЦо ни с каким конкретным механизмом и его можно рассматрив ь как чисто эмпирическое уравнение. Иными словами, существует много механизмов, более сложных, чем механизм (2.16), которое тем не менее описываются уравнением скорости типа (2.18). Наиболее важным среди этих механизмов является механизм обратимой ферментативной реакции, который наиболее близок к реальной ситуации, поскольку в нем стадия превращения А в Р и стадия высвобождения продукта Р из комплекса с ферментом рассматриваются как отдельные реакции [c.51]

ТИПОВ ферментативных реакций. Большая часть соответствующих уравнений интегрируется гораздо проще, чем обычно полагают. Для этого нужно быть лишь немного знакомым с интегральным исчислением, а не просто уметь находить стандартные интегралы в таблице. Альберти и Корбер [5] проанализировали интегральную форму уравнения для обратимого механизма Михаэлиса — Ментен и применили его к фумаразе. Шверт [131] получил интегральные формы уравнений скорости для ряда более сложных механизмов. Хотя интегрирование этих уравнений не представляет особых трудностей, конечные выражения имеют обычно довольно сложный вид, и поэтому их анализ весьма трудоемок. Кроме того, интегральные уравнения так мало применялись в ферментативной кинетике, что дальнейшее более или менее детальное обсуждение этого вопроса нецелесообразно. [c.208]

Реакция аффинной метки с ферментом начинается с образования обратимо связанного комплекса фремент—ингибитор, далее следует стадия ковалентной модификации фермента и, следовательно, необратимое ингибирование. Эта схема аналогична механизму Михаэлиса — Ментен, а потому при возрастании концентрации ингибитора должно наблюдаться насыщение. Решение кинетического уравнения для этого случая приведено в гл. 4 [уравнение (4.71)]. Для простого случая неравновесного связывания, за которым следует медленная сталия химического превращения, справедливо уравнение [c.245]