Теория Михаэлиса

Определение начальной скорости через [Е8]. Согласно теории Михаэлиса-Ментен, начальная скорость определяется как скорость распада фермент-субстратного комплекса, т. е. скорость реакции (б), константа скорости которой равна /сг- Таким образом, мы можем написать [c.235]

Образовавшийся комплекс, называемый фермент-ингибиторным комплексом Е1, в отличие от фермент-субстратного комплекса Е8 не распадается с образованием продуктов реакции. Константу диссоциации комплекса Е1, или ингибиторную константу К, можно, следуя теории Михаэлиса—Ментен, определить как отношение констант обратной и прямой реакций [c.149]

Задачей формальной кинетики ферментативных реакций является расчет скорости ферментативных реакций для различного момента времени и различных концентраций субстрата. Формальная кинетика ферментативных реакций основывается на теории Михаэлиса — Ментена (1913 г.), согласно которой ферментативная реакция протекает через образование промежуточного соединения. При наличии одного субстрата (реагирующего вещества) реакция схематически может быть изображена следующим образом [c.254]

Это уравнение совершенно аналогично выражению, которое можно вывести по теории Михаэлиса и Ментена [1] для ферментативных реакций. Априори этого нельзя было предположить,, так как в том и другом случае предпосылки являются совершенно различными. Общим является только то, что предполагается образование промежуточных веществ согласно закону действия масс. [c.121]

Известно, что активность некоторых ферментов снижается в присутствии избытка субстрата, что на первый взгляд противоречит теории Михаэлиса. Это явление было впервые объяснено Холденом, который высказал мысль, что фермент может взаимодействовать не только с одной молекулой субстрата, но также с двумя, причем образующийся тройной комплекс неактивен, т. е. не дает продуктов реакции [c.82]

Физический смысл этой зависимости логично вытекает из постулированного механизма действия необратимого ингибитора и теории Михаэлиса. В отсутствие субстрата весь фермент свободен для реакции с ингибитором при низких концентрациях субстрата концентрация комплекса Михаэлиса линейно возрастает с ростом концентрации субстрата и, следовательно, линейно падает концентрация свободного фермента, способного к реакции с ингибитором. При избытке концентрации субстрата практически весь фермент находится в виде комплекса Михаэлиса и концентрация свободного фермента приближается к нулю, а тем самым скорость реакции с ингибитором также должна приближаться к нулю. Нужно, однако, сказать, что последний вывод не вполне верен. Фактически при любой концентрации субстрата имеется некоторая стационарная концентрация свободного фермента, величина которой определяется, согласно уравнению (У.З) (стр. 39), соотношением константы [c.119]

Зависимость скорости ферментативного окисления от концентрации стероида позволяет получить данные о сродстве стероидов к ферментам. Согласно теории Михаэлиса—Ментена [158], фермент-субстратный комплекс (ES) обратимо образуется из одной молекулы субстрата (S), соединяющейся с каждым активным центром фермента (Е). Этот комплекс (ES), в свою очередь, диссоциирует на определяющей скорость стадии с регенерацией фермента и образованием продуктов реакции (Р) [c.123]

На основании теории Михаэлиса стационарные концентрации Е и Е5 даются уравнениями [c.121]

Теория Михаэлиса-Ментен позволяет зультате чего снижается энергия актива- [c.236]

По теории Михаэлиса, при добавлении 5 происходит сразу полное насыщение активных центров в случае же аллостерических ферментов [c.59]

Теория Михаэлиса и Ментена оказалась чрезвычайно плодотворной для выяснения механизма действия ферментов. Основой каталитической ферментной реакции является обратимое взаимодействие субстрата и фермента, при котором образуется их комплекс, распадающийся затем с образованием продуктов реакции и освобождением молекулы фермента. Эта, на первый взгляд такая простая, гипотеза была высказана в самом начале века А. Брауном, затем В. Анри (1902) и лишь позднее детально развита Михаэлисом и Ментеном (1913), а также Бриггсом и Холденом (1925). [c.52]

Фермент с большой константой в живом организме будет действовать, вероятно, совсем слабо. Согласно теории Михаэлиса и Ментена, если фермент насыщен субстратом, то его действие не [c.55]

Предположение о том, что промежуточный продукт X находится в равновесии с исходными веществами, которое ограничивает применение теории Михаэлиса в ее первоначальной форме, было заменено в дальнейшем (Бриггс и Холдейн) допущением, что в ферментных системах устанавливается стационарное состояние. В этом состоянии скорости образования и распада промежуточного продукта равны друг другу. [c.117]

Центральной идеей всех концепций о механизме действия ферментов является представление о фермент-субстратном комплексе. Теория Михаэлиса и Ментен, предложенная еще в 1913 г., основана на двух предпосылках. [c.22]

Для действия конкурентных ингибиторов нетрудно вывести кинетическое уравнение нри тех же упрощениях, которые делались в теории Михаэлиса. В данном случае наряду с активным комплексом X, образуемым по схеме Е 8 ХТ Е Р, возни- [c.160]

Иными словами, щелочная функция желатины с температурой не изменяется, кислая же функция усиливается. А это находится в противоречии с теми выводами, которые мы может сделать из постоянства pH для изоэлектрической точки при различных температурах. Это обстоятельство заставляет думать, что для столь сложных химических и коллоидно-химических систем, как желатина, вряд ли для pH изоэлектрической точки должна существовать такая простая зависимость, как это следует из теории Михаэлиса. [c.245]

Ферментативными реакциями являются реакции гидролиза, гидрирования и дегидрирования (присоединение водорода к молекулам субстрата или отщепление водорода от его молекул), реакции окисления (перенос электронов), реакции переноса групп фосфорной кислоты и органических групп. Резко выраженная специфичность ферментов указывает на то, что между ферментом и молекулой субстрата образуются химические соединения, благодаря которым последние активируются (теория Михаэлиса и Ментена, 1913). Исследованием ферментативных реакций занимается биохимия. [c.298]

В последнее время некоторые закономерности биохимической кинетики стали использоваться применительно к математическому описанию процессов биологического окисления сложным биоценозом ила. В основу развития биохимической шпютики положена классическая теория Михаэлиса — Меитена, которая построена на строгом математическом обосновании гипотезы об образовании фермент-субстратного комплекса. Е результате рассмотрения односубстратной ферментативной реакции авторами было получено хорошо известное уравнение [c.179]

Очевидно, что форма кривой /с2(рН) объясняется в этой теории причинами, совершенно отличными от рассматриваемых в теории Михаэлиса. Прямые доказательства существования флуктуаций зарядов пока не получены. Кирквуд и Шомейкер показали, что флуктуации должны привести к появлению добавочных компонент в спектре времен релаксации. Позднее было установлено, что это не так [99], и сейчас трудно указать способ экспериментального обнаружения и изучения зарядовых флуктуаций. [c.397]

Но пока не существует метода — теоретического или экспериментального—для учета относительной роли всех трех механизмов механизма, рассмотренного в феноменологической теории Михаэлиса и Давидзона (см. стр. 394), механизма Кирквуда и Шомейкера и конформационного механизма. Следует отметить, что наряду с флуктуациями зарядов, исследованными Кирквудом, должны существовать пространственные флуктуации, определяемые подвижностью полипептидных цепей. [c.399]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Иногда в порядке дискуссии специалисты указывали на то, что между главной и побочной валентностями нет принципиальной разницы. Они указывали далее, что теория Михаэлиса и Ментена обходит молчанием природу сил, связывающих фермент с субстратом, и, таким образом, оставляет открытым вопрос о возможности существования главных валентностей, а поэтому она применима также и к главновалентным катализаторам. Автор не может присоединиться к этой точке зрения. Правда, имеются случаи, когда нельзя сказать определенно, имеем ли мы дело с главной или побочной валентностью это имеет место при рассмотрении соединений, способных к диссоциации (например, гексафенилэтана и хингидрона). Однако промежуточные вещества, связанные с главновалентными катализаторами, как правило, не диссоциируют . В этом состоит решающее отличие от старой теории. Недиссоциирующие промежуточные вещества просто не укладываются в схему Михаэлиса и Ментена. Точно так же не си1ласуется со схемой и такой случай, когда промежуточное вещество образуется по реакции замещения, как мы это наблюдаем у некоторых главновалентных катализаторов. Такие реакции совершенно не согласуются со старой теорией. Главновалентная теория действия ферментов является поэтому принципиально новой. [c.124]

Следовательно, dSIdt = О, т. е. не происходит превращения субстрата. Это кажущееся противоречие теории Михаэлиса и Ментен разъясняется, если кинетику ферментативного действия анализи- [c.40]

Представление о фермент-субстратном комплексе было выдвинуто для объяснения зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. Позднее наблюдение над тем, что кинетика поглощения катионов растительными тканями подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен, было принято за доказательство существования комплексов, переносящих катионы [12]. Метод кинетического анализа можно назвать методом исключения . Если кинетика реакции, вытекающая из предполагаемого механизма, не соответствует экспериментально полученным результатам, нужно отвергнуть исходное предположение. Однако иногда ряд возможных механизмов реакции приводит к одному и тому же уравнению скорости и потому нельзя сделать выбор между этими механизмами. Например, кинетические данные, укладывающиеся в теорию Михаэлиса — Ментен, соответствуют представлению о фермент-субстратном комплексе, но возможны и другие механизмы реакции. Так, Медведев [24] предложил теорию ферментативного действия, согласно которой комплекс, образуемый ферментом и субстратом, каталитически не активен. Медведев предположил, что скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации молекул фермента, участвующих в неэластических столкновениях, т. е. столкновениях, при которых происходит перенос кинетической энергии. [c.58]

С момента создания теории Михаэлиса и Ментен (1913 г.) теория кинетики ферментативных реакций была усовершенствована работами Афанасьева (1949 г.), Лейдле-ра и Хоара (1950 г.), Пасынского (1955 г.). [c.376]

В подкрепление этой теории Михаэлис и Фетчер [516] показали, что окисление бензоина в бензил при прибавлении таких окислителей, как кислород или иод, протекает в две последовательные одновалентные стадии и что окисление совсем не идет, если раствор [c.289]

Изложенные выше сведения о влиянии давления на активность ферментов должны быть учтены при изучении эффектов давления Б ферментативных реакциях. Лэйдлер (см. [87], стр. 217—225) рассмотрел и проанализировал имеющиеся данные о ферментативных реакциях под давлением. Согласно общепринятой теории Михаэлиса — Ментена, ферментативные реакции протекают по общей схеме [c.238]

Лайнивер и Барк рассмотрели различные стороны теории Михаэлиса — Ментена и исследовали некоторые сложные случаи, в которых применялась эта теория. Среди других явлений они рассмотрели также конкурирующие и неконкурирующие ингибиторы. В конкурирующем торможении энзиматической реакции ингибитор конкурирует с ферментом за субстрат, тогда как при неконкурирующем подавлении инактивация фермента не зависит от концентрации субстрата. Как указано выше, в любой ферментативной реакции зависимость I/o от 1/S представляет прямую линию. При конкурирующем подавлении наклон прямой возрастает, но точка пересечения остается неизменной при неконкурирующем подавлении как точка пересечения, так и наклон возрастают- [c.73]

Формальная кинетика ферментативных реакций основывается на теории Михаэлиса — Ментен [298, И. Березин], согласно которой фермент сначала реагирует с субстратом 5 с образованием фермент-суб-стратного комплекса Е5, распадающегося затем на свободный фермент и продукт Р. Предположим, что [c.132]

СНа — СНа — СООН превращается при дегидрировании в фумаровую кислоту СООН—СН = СН—СООН. Освобожденные атомы водорода используются для восстановления ряда коферментных групп и передаются по окислительно-восстановительной цепи реакций с постепенным понижением потенциала. Таким образом, первые этапы окисления субстрата связаны с отщеплением и переносом двух атомов водорода. С другой стороны, заключительные этапы биологического окисления, в которых принимают участие цитохромные ферменты, осуществляются путем одноэлектронного переноса между железо-порфириновыми комплексами — активными центрами цитохромов. Отсюда ясно, что в главной цепи реакций, биологического окисления должны быть звенья, в которых появляются свободные радикалы типа семихинонов. Как мы увидим далее, применение метода ЭПР к биологическому катализу не ограничивается прямым экспериментальным подтверждением теории Михаэлиса, не вызывавшей сомнений и без дополнительных подтверждений. Эти исследования позволили найти новые пути подхода к решению проблемы принципиальных механизмов биокаталити-ческих процессов. [c.213]

В большинстве случаев кинетические измерения хорошо согласуются с теорией Михаэлиса—Ментена (рнс. 9). Однако некоторые из окислений, катализируемых Зр,17р-оксистероид-дегидрогеназой, существенно отклоняются от этой теории (кривая Б на рис. 9). Скорость окисления в этих случаях имеет резкий максимум при критической концентрации и быстро понижается при дальнейшем повыитении концентрации стероида. Эти кинетические данные получают полное объяснение [1, 100], если предположить образование добавочного фермент-субстратного комплекса (ESj), который не может давать продуктов реакции и который содержит две молекулы субстрата на активную часть фермента. Тогда [c.123]

Чанс (78] рассмотрел экспериментальные данные с позиций теории Михаэлиса, которая объясняет подобную пероксидазную активность пероксидазы. Единственное различие состоит в том, что в случае пероксидазы основная реакция протекает через вторичные комплексы, в то время как в случае каталазы эти комплексы неактивны и основная реакция идет через первичные комплексы. Изображая первичные комплексы в виде РеООН и FeOOR, ои предложди для различных реакций следующие схемы [c.220]

Во многих учебниках, в том числе таких популярных, как Основы ферментативной кинетики А. Корниш-Боуден и Ферменты М. Диксона и Э. Уэбба, высказана мысль о том, что основное количество ферментов подчиняется кинетике Михаэлиса — Ментен. Несмотря на то что в настоящее время такое представление является спорным (С. Hill et al., 1977) и данная книга посвящена изучению ферментов, не подчиняющихся линейной кинетике, все же целесообразно коротко рассмотреть теорию Михаэлиса. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология