Глиадин аминокислотный состав

Конкретный аминокислотный состав глиадинов оказывает влияние на заряд, структуру и конформацию, питательную ценность. [c.186]

Б.З. Аминокислотный состав выделенных и очищенных глиадинов (в остатках на 1000) [c.185]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Как свидетельствует анализ пептидов после расщепления пептидных связей пепсином, каждый глиадин, вероятно, имеет специфические последовательности [18]. Кроме того, как подчеркивается в отношении uj-глиадинов [45], аминокислотный состав белков отличается от такового в N-концевых последовательностях. [c.193]

Для примера аминокислотный состав нескольких глиадинов представлен в таблице 6Б.З. Несмотря на их общее сходство, ясно, что аминокислотный состав разных групп неидентичен, в том числе у компонентов, которые принадлежат к одной и той же группе. Так, изучая наиболее характерные аминокислоты, Шарбонье и др. [42] указывали, что содержание основных аминокислот увеличивается при переходе от ш- к а-глиадинам. Определено, что ш-глиадины богаче глутамином и пролином, чем другие глиадины. 7-Глиадины несколько больше содержат глутамина и пролина, чем а- и р-глиадины. Кроме того, ш-глиадины отличаются от других глиадинов отсутствием серосодержащих аминокислот в большинстве их компонентов. [c.184]

Данные таблицы 6Б.12 позволяют сравнивать аминокислотный состав суммарных глютенинов, глютениновых фракций, высокомолекулярных глиадинов и обычных глиадинов. [c.203]

Аминокислотный состав субъединиц 44 000 и 36 000 агрегированных глиадинов [167] аналогичен таковому а-, 5- и 7-глиа-динов и субъединиц с молекулярной массой 43 000 и 37 000 Да глютенинов, которые были выделены Данно и др. [57]. [c.206]

В зерне различных видов пшеницы содержание глиадина достигает 20—40% общего количества белков, т. е. в среднем 4 8% веса семян, а в зерне ржи 25%. Количество авенина в зерне овса в среднем составляет 15% общего количества белков, зеина в кукурузе около 50%, гордеина в ячмене 35% и т. д. Проламины зерна — наиболее хорошо изученные белки злаков. В настоящее время установлен их молекулярный вес, изоэлектрические точки, элементарный состав, аминокислотный состав и т. д. [c.354]

В настоящее время не известна полная аминокислотная последовательность ни одной из субъединиц, входящих в состав высокомолекулярных глютенинов или глиадинов. [c.208]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология