Глиадин

Клейковина пшеницы—это смесь различных белков, в которой преобладает уже упомянутый выше глиадин. Другие белки, входящие в состав клейковины, в спирте не растворяются. [c.391]

При определенных значениях pH раствора число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым и такие молекулы не переносятся ни к аноду, ни к катоду. Значение pH раствора, при котором достигается такое состояние белка, называется изоэлектрической точкой. Последняя не одинакова для различных белков, так как в зависимости от их аминокислотного состава они могут содержать разное количество свободных амино- и карбоксильных групп. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при pH = 4,8 (кислая среда), а для белка пшеницы (глиадина) — при pH = 9,8 (щелочная среда). [c.295]

При электрофорезе в кислой среде на крахмальном или полиакриламидном геле глиадины делятся по подвижности на а-, -, у- и СО-группы, каждая яз к-рых включает неск. белков. Гордеины делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы В-это S-бедные П. Глютенины при обычных условиях электрофореза остаются на старте. При двухмерном электрофорезе глиадинов выделено более 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются по составу белков, относящихся к П. [c.100]

Исследование сплошных пленок белков и других биополимеров дает интересный материал для характеристики не только физикохимических свойств, но и биологического поведения этих полимеров. Пример кривой сжатия приведен на рис. 36 для белка глиадина с М = 44 000. Кривая характеризуется двумя линейными участками с точкой перегиба при А = 5000 А . Сумма площадей, приходящихся на все сегменты макромолекулы глиадина, равна 14 000 А , тогда как значение 5000 А отвечает площади собственно полипептидной цепи. Таким образом, молекула белка при малых [c.109]

Рис. VII. 12. Кривая сжатия поверхностной пленки белка глиадина.

Исследование сплошных пленок белков и других биополимеров дает важный материал для характеристики не только физико-химических свойств, но и биологического их поведения. Пример кривой сжатия приведен на рис. VII.12 для белка глиадина с М = 44 000. Кривая характеризуется двумя линейными участками с точкой перегиба при А = 50 нм . Сумма площадей, приходящихся на все сегменты макромолекулы глиадина, равна 140 нм , тогда как значение 50 нм отвечает площади собственно полипеп-тидной цепи. Таким образом, молекула белка при малых jt распластана в поверхностной пленке — полипептидная и боковые цепи лежат на поверхности раздела, занимая площадь 140 нм . Сжимаемость пленки достаточно велика, поскольку гидрофильные боковые цепи выводятся из плоскости поверхности в жидкую фазу, а гидрофобные — в воздух, вплоть до плотной [c.112]

Альбумин яйца 4,8 Глиадин пшеницы 9,8 [c.355]

По данным задачи № 48 рассчитать и построить интегральную и дифференциальную кривые распределения пор глиадина по радиусам. Поверхностное натяжение воды [c.34]

Режим замеса теста зависит от свойств муки, рецептуры, технологических особенностей ассортимента и конструкции тестомесильной машины. При замесе происходит насыщение теста воздухом. При этом белки муки интенсивно поглощают влагу, их нерастворимые в воде фракции—глютенин и глиадин — образуют клейковину. При образовании клейковинного скелета теста возникают поперечные связи между смежными цепями белков. Эти связи упрочняют структуру теста и снижают его липкость. [c.597]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Проламины — белки, растворимые в 70—80-нроцентном спирте, не растворимые в воде и безводном спирте. Не свертываются при кипячении. Представители белки злаков (глиадин — в пшенице, зеин — в кукурузе). [c.297]

Т.-кодируемая, незаменимая аминокислота, входит в состав мн. белков (пепсин, глиадин, фибрин и др.). В организме Т. дезаминируется с образованием 2-оксомасляной к-ты при участии пиридоксальфосфата. При действии альдолаз Т. обратимо расщепляется на ацетальдегид и глицин. [c.628]

В настоящее время клонированы 10 генов гордеинов ячменя, гены а- и -глиадинов и глютенина пшеницы, зеинов кукурузы, легумина бобовых, пататина картофеля и ряд других. Имеются практические результаты трансформации растений. Так, введение в геном пшеницы модифицированного гена проламина привело к активному синтезу модифицированного белка, а также повлияло на состав и уровень соответствующих запасных белков. В итоге улучшилось хлебопекарное качество пшеничной муки. [c.150]

У злаковых в матрице белковых телец содержатся проламины (глиадин, гордеин, авенин, зеин) и в несколько большем количестве глютелины, соединенные с глобулинами и альбуминами [41, 75, 61, 63, 121, 77, 115, 3, 53, 74]. В зерновке риса [107] были выявлены белковые тельца двух типов, различающихся по плотности. Одни содержали проламины, а другие — глютенины. [c.133]

Один из- наиболее распространенных методов состоит в солюбилизации альбуминов и глобулинов посредством мягкого экстрагирования 0,5М раствором хлористого натрия, затем извлечения глиадинов 70 %-ным этанолом [74]. Нерастворимый остаток содержит глютенины, часть которых можно вновь перевести в растворимое состояние 0,1 н. уксусной кислотой [170], затем 0,01 н. уксусной кислотой в присутствии сулемы и 0,1 н. уксусной кислотой и 2—меркаптоэтанолом [23]. Разделение альбуминов и глобулинов возможно при диализе их смеси против [c.178]

Из клейковины Хюбнер и Ротфисс [96] извлекали белки 0,1 н. уксусной кислотой и разделяли солюбилизированную смесь на фракции глиадинов и глютенинов добавлением этанола. Для перевода глиадинов в растворимое состояние использовали также [127] смесь воды и диоксана (в соотношении 6 4 по объему). Преимущества этого растворителя состоят в том, что он специфичен для глиадинов и позволяет проводить лиофи-лизацию экстракта непосредственно, без предварительного диализа. Остаток затем разделяют на глютенины, растворимые и нерастворимые в 0,01 н. кислоте. Солюбилизация клейковины 0,005 н. молочной кислотой, а затем ультрацентрифугирование позволяют разделять глиадины, а также растворимые и нерастворимые глютенины [82, 104]. [c.179]

Вместо последовательного экстрагирования можно полностью перевести в растворимую форму весь набор белков клейковины до разделения их на отдельные группы. Так, Орт и Бу-шук [142] солюбилизировали 98 % белков клейковины в смеси УМЦ — 0,1М уксусной кислоты, ЗМ мочевины, 0,01М цетилтри-метиламмоний бромида. Затем этот раствор титровали этанолом до конечной концентрации 70 % и подводили pH до 6,4, что позволяло отделить глиадины, которые оставались растворимыми, от глютенинов, нерастворимых в этой среде. Их можно также разделять методом гель-фильтрации [78]. Предложен метод [175] получения из муки очищенных глютенинов последовательными осаждениями сульфатом аммония. [c.179]

Недавно предложено [30] заменять раствор УМЦ буферным раствором 0,1М трис-НС1, pH 8,4 с 2 % ДДС-Na, который эффективнее для экстрагирования белков и лучше приспособлен к их фракционированию гель-фильтрацией и электрофорезом. Для извлечения глиадинов и глютенинов с невосстановленными дисульфидными связями из обезжиренной муки рекомендуются [56] буферные растворы с нейтральным pH, содержащие ДДС-Na. Благодаря простоте этот метод экстрагирования в данном случае представляется подходящим для их препаративного извлечения. [c.179]

Разные условия опытов приводят к более или менее полному экстрагированию различных белков и к получению в большей или меньшей степени чистых фракций глиадинов и глютенинов. Значительную роль могут играть такие факторы, как температура и число экстракций, интенсивность перемешивания. Сообщалось также, что присутствие липидов в муке или клейковине влияет на экстрагируемость белков. Удаление липидов может привести к нерастворимости глютениновой фракции, обычно растворимой в 55 %-ном этаноле [40]. Удаление липидов также снижает растворимость белков в 0,05 н. уксусной кислоте 48]. Однако некоторые авторы не обнаружили этого эффекта, который, видимо, зависит также от использования метода извлечения жиров и возможной денатурации белков в ходе этой операции [146]. [c.180]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.436 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.240 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.5 ]

Физическая химия поверхностей (1979) -- [ c.137 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.445 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.10 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.750 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.332 , c.334 , c.339 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.296 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.334 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.316 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.52 , c.310 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.52 , c.327 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.507 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.699 , c.704 , c.711 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Физико-химия коллоидов (1948) -- [ c.267 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.16 , c.469 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.220 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.51 , c.117 , c.143 , c.197 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.18 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.336 , c.338 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.22 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.327 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.231 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.40 ]

Ингибиторы коррозии металлов Справочник (1968) -- [ c.239 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология