Глиадин пшеницы

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (pH,) зависит от природы входящих в их состав аминокислот (pH,) желатина 4,2 казеин 4,6 альбумин яйца 4,8 гемоглобин 6,8 глиадин пшеницы 9,8 клупеин 12,5). [c.334]

Альбумин яйца 4,8 Глиадин пшеницы 9,8 [c.355]

Степень асимметрии белковой молекулы — форму глобул — характеризуют отношением большой оси к малой. У глиадина пшеницы это отношение составляет 11,1 1. Характер свертывания полипептидной цепи у различных белков также неодинаков. Он зависит от природы аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь, от их количества и порядка чередования в цепи. Здесь в большой степени сказывается специфичность отдельных видов белков. [c.336]

Проламины. Не растворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы). [c.335]

Она содержится в белках, а также в свободном состоянии. Количество лизина в различных белках может сильно варьировать, и в некоторых белках (наиример, зеин кукурузы, глиадин пшеницы) его очень мало или нет совсем. [c.198]

Альбумин яГ ца. ..... 4,8 Глиадин пшеницы. . , , 9,8 [c.428]

Гормон инсулин Фермент рибонуклеаза Альбумин молока Глиадин пшеницы Гордеин ячменя Яичный альбумин Фермент пепсин Зеин кукурузы Гемоглобин крови [c.431]

К проламинам относятся глиадины пшеницы и ржи, гордеин ячменя, зеин кукурузы (в отличие от других проламинов, зеин растворяется в 90—93% этаноле), авенин овса. Проламины содержатся в семенах всех без исключения злаковых растений. [c.440]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Глиадины, или проламины, найдены только в растениях, причем только в семенах злаков, где они очень широко представлены. Проламины— наиболее полно охарактеризованная группа из числа обнаруженных до сих пор в растениях и животных белковых веществ. Вместе с глютелинами они образуют главную составную часть муки хлебных злаков. В качестве примеров можно привести глиадин пшеницы, зеин кукурузы и гордеин ячменя. [c.327]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Аминокислота Казеин молока Глиадин пшеницы Эдестин конопли Зеин кукурузы [c.32]

Хлористоводородная соль глута. шновой кислоты может быть получена гидролизом глиадина пшеницы , казеина и таких технических остатков, как например мелассы из сахарной свеклы илп соевых жмыхов после экстракции спиртом . Кислота была синтезирована из акролеина через -альдегидомасляпую кислоту и алкилированием бензоиламиномалонового эфира -бромпропионо-вым эфиром с последующим омылением . [c.172]

Наконец, следует упомянуть группу запасных белков. В ее состав входят овальбумин яичного белка, казеин молока, глиадин пшеницы, зеин ржи, гордеин ячменя, а также феррития ( депо железа в селезенке) и др. [c.23]

Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

Глиадин пшеницы отличается высоким содержанием глутаминовой кислоты (40%). Группы СООН остатков глутаминовой кислоты амидифицированы, поэтому глиадин в отличие от глютенина не является кислым белком. [c.446]

Глшдин. Глиадин пшеницы — растворимый в спирте белок — содержит мало гистидина и аргинина и очень малое количество или совсем не содержит лизина. Полученные данные по лизину требуют проверки [c.105]

Рис. Й. нситометрический профиль белков глиадина пшеницы после [c.334]

Рис. 18. Двул ерное фракционирование глиадинов пшеницы.

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

КО на неферментные белки иногда может приходиться значительная часть общего белка. Так, например, на долю двух запасных глобулинов в клетках семядолей гороха приходится более 80% общего количества белка (гл. 29) другие примеры подобного рода — глиадин пшеницы и гордеин ячменя. Каково же происхождение таких запасных белков Состав глобулинов семядолей гороха не представляет ничего необычного для белков. Может быть, глобулины — ферменты, которые утратили свои активные центры Мутации, приводящие к нарушению активного центра фермента, могут и не препятствовать синтезу ставшего неактивным белка. А если синтез фермента контролировался путем репрессии продуктом катализируемой реакции, то тем в больших количествах могли бы образоваться молекулы фермента, уже не обладающие ферментативной активностью. Однако состав глиадина и гордеина в достаточной мере необычен (40% глутамина и 14% пролина). Поэтому трудно представить, что они также возникли в результате утраты активного центра, но что впоследствии они сильно изменились, превратившись в эффективную форму запаса углерода и азота в легко доступном для растения виде. Оболочки меристематических клеток, а также клеток, выросших в культуре ткани, содержат до 40% общего белка клетг п [c.16]

Белковые вещества состоят главным образом из глиадина и глютелина, представляющих ло составу аминокислот полноцеи-ные белки. Глиадин ржи отличается от глиадина пшеницы большей растворимостью в воде. [c.18]

Стабилизация золей лиофильных коллоидов. Мицеллы типичных лиофилов представляют собой комплекс фракций различной степени полимеризации. Высокополимерные фракции, выделенные из этого комплекса и взятые в отдельности, нерастворимы в данной дисперсионной среде. Подобные фракции была выделены из золей нитроцеллюлозы, каучука, камеди, глиадина пшеницы и других объектов. Если же высокополимерную нерастворимую фракцию брать в смеси с низкополимерной, то в раствор одновременно переходят обе. Отсюда ясна роль низкополи-мерпой фракции эта фракция, адсо1рбциоппо взаимодействуя с высокополимерной, нерастворимой фракцией, пептизирует ее, переводит в золь. Следовательно, нерастворимая фракция находится в коллоидно-дисперсном состоянии в золе за счет адсорбции растворимой фракции. [c.344]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Здестин конопли Зеин кукурузы Гемоглобин Глиадин пшеницы Рибонуклеаза [c.435]

Белки являются субстратом всех известных нам форм жизни. Все белки (кроме искусственно синтезированных в последние годы) созданы жизнедеятельностью организмов, но не все они продолжают участвовать в жизнедеятельности. Шерсть, рога, кожа, шелк, паутина — все это частные примеры белков, называемых склеропротеинами. К белкам относятся растворимые в воде или соляных растворах альбумины (яйца, крови) и глобулины (крови), к белкам относятся миозин мышц, многочисленные белки растений, в частности их семян — глиадин пшеницы, зеин кукурузы и т. д. [c.653]

П р о л а м и н ы. Проламины растворяются в 70—80%-ном спирте, но нерастворимы в воде и в абсолютном спирте. Типичные проламины — глиадин пшеницы и зеии кукурузы. [c.321]

АмИНОКИСЛОТЬ сель мин альбумин сыворотки крови человека фермент пепсин глиадин пшеницы эеин кукурузы казеин молока [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология