Дыхательные белки, изучение

Дыхательные белки. Одним из наиболее поразительных фактов, обнаруженных при широком изучении дыхательных белков по всему животному царству, является тот факт, что пигменты, находящиеся в кровяных тельцах, состоят почти исключительно из небольших молекул с низкими константами седиментации. С другой стороны, пигменты, растворенные в плазме крови, отличаются высокими константами седиментации и значительными молекулярными весами. Гемоглобин позвоночных всегда имеет молекулярный вес 68 000, но он может обратимо диссоциировать при добавлении мочевины [75]. [c.540]

Третий транспортный белок, изученный методом рентгеноструктурного анализа, — это цитохром с. Он входит в состав белков дыхательной цепи митохондрий и участвует в переносе электрона путем по- [c.106]

Исследование обмена по циклу Кребса у грибов проводится теми же путями, что и при изучении процесса гликолиза. Оценка по анализу ферментативных систем цикла ТКК затрудняется тем, что большинство его ферментов, в противоположность ферментам путей гликолиза, находящимся в цитоплазме, локализуется в органоидах клетки — митохондриях, легко разрушающихся при их изоляции в бесклеточных экстрактах грибов. При работе с этими ферментами потребовалась разработка специальных мягких методов выделения митохондриальных фракций клеток и последующего отделения ферментов от структурных белков митохондрий, с которыми они связаны, без потери их активности. Для этого было применено быстрое механическое разрушение клеток в подходящем растворителе, заключение их в раствор сахарозы, препятствующий набуханию митохондрий, удаление вредных металлов и т. д. Дыхательные гранулы из митохондрий, активно дышащие и крася- [c.70]

При изучении влияния БХШ 310 на отдельные комплексы дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы было установлено, что степень разобщения окислительного фосфорилирования митохондрий озимой пшеницы, вызванного добавлением БХШ 310, была максимальной при использовании субстрата комплекса I дыхательной цепи (рис. 37), т.е. что этот комплекс наиболее чувствителен к разобщающему действию БХШ 310. Другие комплексы дыхательной цепи воздействию со стороны БХШ 310 подвергались в значительно меньшей степени (рис. 37). Такое неравнозначное действие БХШ 310 на отдельные комплексы дыхательной цепи отличается от действия классических разобщающих белков. [c.74]

Механизм окисления Fe " в дыхательной цепи изучен у Т. ferrooxidans. Дыхательная цепь этой бактерии содержит все типы переносчиков, характерные для дыхательной системы аэробных хемо-органотрофных эубактерий, но участок цепи, связанный с получением энергии, очень короток (рис. 98, А). Окисление Fe " происходит на внешней стороне ЦПМ в цитозоль через мембрану железо не проникает. Электроны с Fe акцептируются особым медьсодержащим белком — рустицианином, находящимся в периплазматическом пространстве. [c.379]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Широкое применение ртути и ее соединений объясняет разностороннее и пристальное изучение токсических свойств ртути и ее соединений, которое ведется и в настоящее время [17, 206, 261, 343, 344, 511]. Металлическая ртуть токсически индифферентна (в отличие от паров ртути). Действие паров ртути и ее солей на организм различно. Ртутные пары через дыхательные пути быстро попадают в большой круг кровообращения, а ионизированная ртуть ртутных соединений легко вступает в соединение с белком, солями крови и тканей. Поступая в организм даже в сравнительно малых концентрациях, окись ртути и ее соли блокируют функциональные (преимущественно сульфгидрильные) группы тканевых белков. Тиогруппы в процессе блокирования ртутью теряют свои реакционные свойства. Ртуть в организме отлагается в почках, печени, мозге, толстых кишках, легких, костях [343]. Выделение ее из организма происходит органами дыхания (с выдыханием воздуха), почками, кишечником, слюнными, потовыми и молочными железами [343]. [c.13]

Гомогенный солюбилизированный фермент имеет мол. вес 1,75.10 и содержит прочно связанные с белком 4 г-атом негеминового железа и 1 моль ковалентно связанного (по-видимому, амидной связью) ФАД. Одна из трудностей в ранних работах но изучению этого фермента касалась онределения его активности после отделения от других компонентов цени переноса электронов. Если в своей нативной структурированной форме фермент без труда реагирует с многочисленными акцепторами и в качестве сукциноксндазы или редуктазы красителей (реакции Х .ба и XIV.6б) использует в той или иной степени всю дыхательную цепь, то солюбилизированный фермент может реагировать лишь с весьма ограниченным числом акцепторов электронов, способных окислять флавин (реакция XIV.6в) [c.356]

Не удовлетворяла А. Н. Баха и голая аналогия между дыханием и горением. Эта аналогия не затрагивает внутреннего, интимного механизма дыхания. Ведь горение может осуществляться только при таких высоких температурах, которые полностью исключают возможность жизни. При обычных же температурах тела вне организма углеводы и белки не подвергаются окислению кислородом воздуха. Напротив, в живой клетке эти дыхательные материалы быстро окисляются до своих конечных продуктов. С нашей современной точки зрения это вполне понятно. Окисление молекулярным кислородом является реакцией, требующей громадной энергии активации, преодоления громадного энергетического порога. Значительно повышая температуру, мы увеличиваем общую кинетическую энергию молекулы и тем создаем условия для преодоления этого порога. Низкие температуры принципиально исключают этот путь. Здесь осуществление процесса окисления может итти лишь обходной дорогой промежуточных реакций, дорогой, основанной на снижении энергии активации. Поэтому и невозможно понять механизм дыхания, исходя только из аналогии с горением. Путь к познанию дыхания лежит, по мнению А. Н. Баха, в изучении так называемого медленного горения, или самопроизвольного окисления. [c.663]

К хромопротеидам относится большая группа дыхательных ферментов, в состав которых входит рибофлавин (витамин Вг). Эти ферменты иначе называют флавопротеидами. Простетической группой здесь является рибофлавин. Это прекрасный пример каталитической функции витаминов соединяясь с белком, витамин образует качественно новую систему—фермент Наиболее известным и хорошо изученным ферментом флавопроте-идной природы является исследованный О. Варбургом так называемый желтый дыхательный фермент. Он участвует в [c.59]

Цитохромы образуют семейство окращенных белков, объединяемых наличием в их молекуле связанной группы гема принимая один электрон, атом железа, входящий в состав гема. восстанавливается - переходит из состояния Fe III в состояние Fe II. Гем содержит порфириновое кольцо и атом железа, прочно связанный с помощью четырех азотных атомов, расположенных в углах квадрата (рис. 7-27). Близкие по строению порфириновые кольца определяют красный цвет крови и зеленый цвет листьев, связывая железо в гемоглобине (разд. 10.5.3) и магний в хлорофилле (разд. 7.3.6). Из множества белков дыхательной цепи. хучще всего изучен цитохром с его трехмерная структура была определена методом рентгеноструктурного анализа (рис. 7-28). [c.451]

Открытие рилизинг-факторов послужило толчком для мощного всплеска работ по изучению регуляторных функций пептидов. Наиболее выдающимся их результатом оказалось обнаружение семейства опиоидных, эндогенных пептидов (эндорфины и энкефалины), являющихся индукторами ощущений удовольствия, приятного настроения, состояния эйфории в результате их прямого морфиноподобного воздействия на опиатные рецепторы центральной нервной системы. Они же оказывают болеутоляющее действие, влияют на кровяное давление, двигательную и дыхательную функщ1Ю, температуру тела и т. п. Будучи пептидами протяженностью от 5 до 31 аминокислотного остатка, опиоидные пептиды возникают из проопиокортина (М = 29 кДа, 265 аминокислотных остатков, синтезируется в мозге) путем его селективного гидролиза. Так как характерная для них последовательность с К-конца молекулы—тир-гли-гли-фен- довольно распространена в пищевых белках, они могут возникать при деструкции последних. [c.459]

Таким образом, в ходе изучения функций БХШ 310 в растительной клетке во время гипотермии показано, что этот стрессовый белок во время низкотемпературного стресса регулирует энергетические функции митохондрий, разобщая окисление и фосфорилирование и вызывая термогенез. При изучении ассоциации БХШ 310 с митохондриями in vitro показано, что при инкубации изолированных митохондрий с данным белком при О С вызывает быструю и сильную ассоциацию БХШ 310 с митохондриями. Показано, что БХШ 310 по-разному воздействует на комплексы дыхательной цепи митохондрий. Наиболее сильное увеличение [c.83]

При изучении функций стрессового разобщающего белка БХШ 310 в растительной клетке во время гипотермии показано, что этот стрессовый белок во время низкотемпературного стресса регулирует энергетические функции митохондрий, разобщая окисление и фосфорилирование и вызывая термогенез. При изучении ассоциации БХШ 310 с митохондриями in vitro показано, что при инкубации изолированных митохондрий с данным белком при О происходит быстрая ассоциация БХШ 310 с митохондриями. Показано, что БХШ 310 по-разному действует на комплексы дыхательной цепи митохондрий. Наиболее сильное увеличение нефосфорилирующего дыхания отмечено при функционировании первого комплекса дыхательной цепи. На остальные комплексы митохондриальной дыхательной цепи этот белок влияет в значительно меньшей степени. В модельном эксперименте показан эффект термогенеза, вызываемого добавлением к митохондриям БХШ 310. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология