Белки электростатические связи

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Электростатическая связь карбоксильных и аммонийных группировок в определенных условиях легко разрушается и гем может быть также легко отделен от протеина. Гем располагается в расщелине между спиралями белковой молекулы, называемой карманом . Атом Ре(П) в составе гема, будучи отделен от белка, почти мгновенно окисляется до Ре(1П) и тотчас теряет все функции гема. [c.744]

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Теоретически большинство белков, представленных линейными макромолекулами без больших боковых цепей, удовлетворяют этим критериям и могут образовывать волокна. Однако их способность развертываться в длинные полипептидные цепи в присутствии денатурирующих агентов варьирует в широких пределах. Возможности установления межцепочечных связей в сильной степени зависят от соответствующей доли каждой входящей в состав белка аминокислоты. Так, повышенное содержание в белке серина, треонина, аминокислот с кислыми и основными свойствами приводит к образованию многочисленных электростатических связей и благоприятствует формированию волокон. [c.537]

Соединения водорода кислотного или потенциально кислотного характера, например вода Н2О, два атома водорода которой являются акцепторами электронов, с подходящими донорами электронов образуют водородные связи А — Н...В. Последние длиннее ковалентных, но несколько короче ван-дер-ваальсовских связей между молекулами А — Н и В. По своей природе они близки до-норно-акцепторным связям, усиленным электростатическим взаимодействием А —Н+...В , -де В может быть О, Ы, Р, а также С1, 5 и некоторые другие элементы. Очень важной особенностью водородной связи является то, что она всегда служит продолжением по прямой линии связи А — Н. Это обусловлено тем, что неподеленные электроны атома В находятся на вытянутых гибридных орбиталях зр, 5р2, зр , донорно-акцепторное взаимодействие устанавливается при условии копланарности связи А — Ни орбитальной оси неподеленных электронов В. Таким образом, водородная связь — это строго направленная связь. Энергия водородной связи невелика, обычно всего 3—7 ккал/моль. Но в твердых веществах, а также в растворах одновременно образуется множество водородных связен. Вот почему водородные связи прочно соединяют молекулы и вообще отдельные части структуры твердого вещества. Правда, даже при небольшом нагревании эти непрочные связи распадаются, что мы наблюдаем, например, при таянии льда или свертывании белка при нагревании. [c.89]

Фракционирование белков на гидроксиапатите [23, 24] или геле фосфата кальция [25] является особой разновидностью ионообменной хроматографии. В этом случае разделение также основано на образовании электростатических связей между заряженными группировками молекул белков и ионами фосфата и кальция в кристаллах гидроксиапатита (ГА). Микрокристаллические частицы ГА состава Саю(Р04)б(0Н)2 или гель фосфата кальция фиксированы обычно на инертном носителе, например целлюлозе. ГА амфотерен, его изоэлектрическая точка сильно зависит от метода получения она может находиться в диапазоне от 6,5 до 10,2. На прочность связывания положительно заряженных группировок оказывают сильное влияние неорганические соли прочность связывания отрицательно заряженных групп практически не зависит от концентрации солей. Кроме того, сорбция в присутствии солей зависит и от молекулярной массы белка. Различные аспекты применения ГА для [c.437]

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

Сорбция белков на ионитах основана ка образовании электростатических связей между заряженными группировками белка и ионообменными центрами матрицы, имеющими противоположный заряд., Сродство ионита к молекуле белка, а также его емкость зависят от ионной силы и pH буферного раствора. Фракционирование белков основано на изменении заряда под действием pH или на введении в элюент веществ, конкурирующих за ионогенные группировки матрицы. Для достижения высокого разрешения приходится очень тщательно подбирать ионную силу, величину pH и в особенности концентрацию противоионов. [c.430]

Молекула субстрата индуцирует изменение конформации белка а — возникает электростатическая связь между катионом субстрата и анионной группой фермента б — возникают связи между углеродом поляризованной группы СО и кислородом гидроксила серина, а также, вероятно, между водородом кислотной группы тирозина и эфирным кислородом в — электромерный сдвиг и переход протона к холину г — обратный электромерный сдвиг и переход протона от воды к тирозину и от имидазола к гидроксилу серина. Фермент восстанавливает исходную конформацию. [c.125]

Следовательно, водородная связь возникает благодаря тому, что ядро атома водорода, находящееся в полярной группе, временно разделяется между двумя электроотрицательными атомами, причем его электронная конфигурация дополняется свободной парой электронов одного из них. Расчеты энергии образования водородной связи показали, что в белках Н-связи обусловлены главным образом действием электростатических сил, тогда как на / олю ковалентного фактора приходится не более 10%. [c.90]

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

Следующая группа денатурирующих органических веществ — ионные детергенты (например, додецилсульфат натрия) и сали-цилат натрия — имеют, видимо, другой механизм действия. Оно обусловлено стехиометрическим соединением денатурирующих агентов с противоположно заряженными группами белка. Электростатическое отталкивание одноименно заряженных групп, оставшихся в цепи, приводит к разрыву водородных и иных связей, стабилизирующих нативное состояние. [c.185]

Дополнительный вклад в поддержание трехмерной структуры молекул белков дают водородные и электростатические связи между боковыми группами аминокислот, а также ковалентные [c.18]

В жидких слоях липидных мембран находятся специализированные протеиновые комплексы. Липопротеины погружены в липидную фазу и удерживаются гидрофобными связями (интегральные белки). Гидрофильные белки (периферические) удерживаются на внутренней и внешней поверхностях мембран электростатическими связями, взаимодействуя с гидрофильными головками полярных липидов. Основную роль в формировании мембран играют гидрофобные связи липид — липид. [c.14]

Приемы текстурирования имеют целью придать волокнистую структуру глобулярным или волокнистым белкам, не имеющим желаемой естественной структуры. Пищевая промышленность располагает ограниченными средствами модификации белковых молекул, поскольку использование химических процессов очень ограничено по причинам правовой регламентации. Однако можно воздействовать на нековалентные связи, предопределяющие вторичные и третичные структуры (водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия), а в некоторых случаях — на специфическую ковалентную связь (дисульфидный мостик) с целью изменения структуры белков для изготовления текстурированных продуктов питания. [c.532]

На основании известных фактов о том, что ири любых pH (скажем, ири физиологическом значении 7,35), ионной силе и даже диэлектрической проницаемости аминокислоты и белки могут существовать в различных ионизационных состояниях, можно ожидать, что молекулы эти будут взаимодействовать с водной средой благодаря образованию ионных (электростатических) п водородных связей. Вот почему каждый белок обладает присущей ему специфической степенью гидратации, или, другими словами, он должен связаться с определенным количеством воды для того, чтобы сохранить свою целостную структуру. Молекулы [c.43]

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития фундаментальных и прикладных наук, таких как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов молекулярного узнавания в биосистемах послужило открытие в конце бО-х годов искусственных молекул (краун-эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80-90-х годов сформировалась новая область знаний, получившая название "супрамолекулярная химия". У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года -Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1-3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химия - это химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры "без связи". Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1-2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям - характерное свойство всех биологических молекулярных структур нуклеиновых кислот, белков, ферментов. [c.184]

Нуклеиновые кислоты в качестве лигандов широко используются для очистки белков функционирование которых связано с образованием белково-нуклеиновых комплексов. Эти комплексы удерживаются в первую очередь действием электростатических сил, поэтому элюцию с таких сорбентов ведут повышением концентрации соли. [c.424]

Третичная структура белков. Это второй этап пространственной организации полипептидных биополимеров, контролируемый взаимодействиями боковых функциональных групп. Вид этих взаимодействий может быть различным это разнообразные водородные связи, электростатическое притяжение ионов, ковалентные связи. Важнейшее место в формировании третичной [c.97]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

Наличие в молекулах полиэлектролнтов групп различной природы определяет возможность возникновения взаимодействий разных видов (электростатических, гидрофобных, водородных связей) и повышенную по сравнению с нейтральными полимерами склонность цепей полиэлектролитов к конформационным изменениям при изменении pH, температуры раствора, природы растворителя. Об изменении конформации макромолекул можно судить по значению параметра а уравнения Марка — Куна — Хаувинка [т]] = = КМ . Известно, что а зависит от конформации макромолекул в растворе и изменяется от нуля для очень компактных клубков до 2 для палочкообразных частиц. Для многих глобулярных белков а = 0. В растворе сильного полиэлектролита при достаточно высокой ионной силе раствора а = 0,5, т. е. цепь имеет конформацию статистического клубка с уменьшением ионной силы параметр а увеличивается и при ионной силе, близкой к нулю, стремится к а = 2. Для слабого полиэлектролита в заряженной форме, а также для полипептидов в конформации а-спирали а = = 1,5—2. [c.123]

Это означает возможность следующей цепи событий. Молекула белка п результате образования электростатической связи одного из своих зарядов с неподвижным попом матрицы закрепляется на нити обменника в одной точке. Она совершает тепловые колебания, повора- чиваясь относительно этой точки. Может оказаться, что при одном нз таких поворотов второй заряд на поверхности молекулы окажется вблизи заряда, расположенного на той же или другой нити обменника, и возникает вторая электростатическая связь молекулы вещества с неподвижной матрицей. Такое событие качественно изменяет ситуацию. Закрепление молекулы на обменнике оказывается ие вдвое, а примерно на порядок более прочным. Это обусловлено относительной независимостью двух связей, что позволяет им как бы страховать друг друга. Представим себе, что под тепловыми ударами молекул воды одна из связей (допустим, первая) разорвалась. Удержив 1Ймая второй связью молекула вещества не сможет далеко отойти от места контакта, она колеблется около второй точки связи, и весьма вероятно, что в ходе этих колебаний первая связь восстановится. В другой момент две связи могут поменяться ролями. [c.261]

Некоторые аномальные гемоглобины связаны с заболеванием метгемоглобинемией. Ре 11) в таких гемоглобинах окислено до Ре(1И), в силу чего эти белки уже не могут функционировать как переносчики кислорода. В связи с этим особенную важность представляют мутации, касающиеся Н15-87 а-цепи или Н15-92 р-цепи, являющихся лигандами железа гема. В HЬrwate Н15-87 в а-цепи замещен на Туг, а в НЬнуае Рагк Туг замещает Н15-92 в р-цепи. В обоих случаях фенольный гидроксил тирозина, по-видимому, образует электростатическую связь с Ре +, стабилизируя тем самьш это валентное состояние. [c.560]

В полиамфолитах и, следовательно, в биополимерах возможно образование солевых связей между катионными и анионными группами в одной цепи или в разных цепях. Исследования строения и свойств биополимеров обязательно должны учитывать их полиамфолитную природу, а, значит, pH и ионную силу среды. Структура нативных (т. е. биологически функциональных) молекул белков и нуклеиновых кислот в значительной мере определяется электростатическими, ионными, взаимодействиями. Не менее важны взаимодействия с малыми ионами окружающей среды. Взаимодействие белков с ионами К+, Na+, Са++, Mg+ определяет важнейшие биологические явления, в частности, генерацию и распространение нервного импульса и мышечное сокращение. Функциональная структура нуклеиновых кислот и их участие в биосинтезе белка также связаны с катионами щелочных и щелочноземельных металлов. [c.86]

Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобньгх и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [c.53]

В основе ее лежит процесс ионного обмена между белками, находящимися в растворе, и адсорбентами — ионообменниками. При адсорбировании белков связывание осуществляется за счет множества разнохарактерных электростатических связей, которые образуются между заряженными радикалами адсорбента — лолиэлектролита — и группами, несущими противоположный заряд, находящимися на поверхности молекул белков. Прочность связывания отдельных белков различна, ее определяет величина общего заряда белковой молекулы, а величина заряда зависит от pH среды и ионного состава буфера, иначе говоря, от концентрации солей в среде. Во время элюирования связи между белками и ионообменным адсорбентом разрушаются. Происходит это при двух основных воздействиях — изменении pH протекающего через колонку раствора или увеличении его ионной силы, т. е. повышении в нем концентрации солей. [c.151]

В белках водородные связи могут быть внутри- и межцепочечными. Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют а-спиральные, а межцепочечные — р-складчатые структуры (рис. 1 и рис. 2). Электростатические взаимодействия, называемые также ионными, или солевыми, предположительно образуются диссоциированными свободными карбоксильными группами моноаминодикарбоновых аминокислот и протониро- [c.12]

Аминогруппы протеина кожи способны к образованию солей или продуктов присоединения при взаимодействии с сульфо-или сульфатными группами, которые чаще всего содержатся в синтетических моющих веществах в качестве гидрофильных гругап. При взаимодействии с белком возникает также электростатическая связь между моющим веществом и атомом азота , несущим слабый лоложительный заряд, причем, по Лундгрену , уже присоединенные коллоидные электролиты электростатически притягивают другие молекулы моющего вещества. Протеины способны реагировать в широкой области pH, неза висимо от изоэлектрической точки . [c.497]

Принципы и критерии, принятые в настоящей статье для анализа химических реакций белков, в значительной степени основаны на принципах и методах, предложенных в появившихся почти одновременно фундаментальных обзорах Херриотта [18] и Олькотта и Фрегакель-Коярата [19]- В этой статье будут рассматриваться только неионные реакции, которые затрагивают главные связи боковых цепей аминокислот. Гидролиз пептидной связи и простые процессы ионизации из рассмотрения исключаются. Уже установлено, что денатурация представляет собой внутримолекулярное изменение, вызываемое разрывом лабильных электростатических связей (водородных или ионных). Конечно, денатурацию можно вызвать также жесткой обработкой при помощи белковых реагентов, но основное внимание будет уделено реакциям, протекающим в мягких условиях и не Приводящим к необратимым структурным изменениям. В противном случае значение химической модификации белка для выяснения его [c.271]

В амфотерных белках денатурация приводит к разрыву электростатических связей. В результате этого разрыва заряженные группы приходят в соирикосиовеине с водной средой. Вода вокруг таких групп подвергается электрострикцин и происходит уменьшение объема, как правило, на 1 —П мл на 1 моль заря- женных групп. [c.133]

Некоторые мембранные белки удается выделить методами мягкой обработки, например экстрагированием раствором высокой ионной силы (например, 1 М 1ЧаС1). Другие белки оказываются более прочно связанными с мембраной - их можно отделить лишь с помощью детергента (рис. 10.17) или органического растворителя. Исходя из различий в прочности связи с мембраной, соответствующие белки подразделяют на периферические и интегральные (рис. 10.18). Интегральные белки образуют многочисленные связи с углеводородными цепями мембранных липидов, и потому их можно вьщелить только с помощью агентов, конкурентно участвующих в этих неполярных взаимодействиях. Периферические белки, напротив, связаны с мембранами электростатическими силами и водородными связями. Эти полярные взаимодействия могут быть разрушены при добавлении солей или [c.210]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Фибриллярные белки представляют собой вытянутые молекулы. Такие белки входят в состав соединительных тканей, мышц и волос. Аминокислотные цепи в фибриллярном белке обычно находятся в виде винтовых спиралей, ориентированных параллельно друг другу. Отдельные спирали удерживаются как единое целое возникающими между ними водородными связями (рис. 28.2). По-видимому, при сжатии и растяжении мышц происходит перестройка водородных связей. Помимо водородных связей, между полипеп-тидными цепями существуют также электростатические силы притяжения, а иногда серные мостиковые связи, но число водородньгх связей намного превосходит все другие типы связывающего взаимодействия между спиралями. [c.483]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Начавшееся физическое изучение белковых молекул со временем приобретает исключительно важное значение. Физика привнесла в эту область строгость и глубину своих воззрений и концепций, количественные теоретические и экспериментальные методы. Квантовая механика, работы В. -Кеезома (19 6 г.), Д. Дебая (1920 г.), В. Гейглера и Ф. Лондона (1928 г.), Ф. Хунда (1928 г.), Э. Хюккеля (1930 г.), Дж. Леннарда-Джонса (1931 г.), Л. Полинга (1936 г.) и многих других физиков подвели черту под развитием классической органической химии и заложили основы современной теоретической химии (квантовой механики молекул или квантовой химии). Они показали, что помимо валентных взаимодействий атомов существуют и могут оказывать заметное влияние на химическое поведение и формообразование молекул, особенно макромолекул, ранее не принимавшиеся во. внимание невалентные взаимодействия атомов (дисперсионные, электростатические, торсионные, водородные связи). Для познания белков, чувствительных к внешним условиям, использование физических и физико-химических методов, гарантирующих, как правило, не только химическую, но и пространственную целостность молекул, имело важное, часто определяющее значение на всех этапах исследования белков от выделения и очистки до установления пространственной структуры и выяснения механизмов функционирования. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология