также Актин, Миозин

Некоторые белки наделяют клетку или организм способностью сокращаться, изменять форму или передвигаться. Актин и миозин представляют собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных клетках (разд. 2.13). Другим примером таких белков служит тубулин-белок, из которого построены микротрубочки. Они являются важными элементами ресничек и жгутиков (разд. 2.14), при помощи которых клетки передвигаются. [c.139]

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

Авторы также пришли к выводу, что нецелесообразно выделить в виде отдельной главы вопросы, связанные с пространственной организацией биохимических процессов, сохранив в виде параграфа лишь вопрос о роли пространственного разобщения биохимических процессов как одного из регуляторных механизмов. Из огромной проблемы пространственной организации биохимических процессов в качестве иллюстрации сложности надмолекулярных структур, необходимых для реализации биологических процессов на уровне организма, сохранен параграф, посвященный биохимическим аспектам мышечного сокращения, тем более что это дает возможность осветить один из важнейших механизмов преобразования энергии (в данном случае химической энергии в механическую) и одновременно ознакомить читателя с такой биохимической классикой, как функции актина, миозина и актомиозинового комплекса. На этом примере отчетливо видно, что назрел вопрос о создании второй части этого учебника, посвященной физиологическим приложениям биохимии. Это в будущем можно было бы сделать, опираясь на курс лекций по физиологической химии, который был создан и на б [c.6]

Реакция титрования и титруемые вещества. Применение указанного реагента основано на реакциях присоединения групп —СН = СН—, например при определении содержания витамина А а также присоединения меркаптогрупп при определении актина, миозина и глутатиона (для стандартизации растворов) [c.312]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Важнейшими фибриллярными белками являются белки мышечных тканей — миозин и F-актин, соединительнотканный белок коллаген (он же образует основу Кожных покровов млекопитающих, белковую часть костной ткани, а также является важной частью кожных покровов и [c.541]

При экстрагировании мышечной кашицы 0,5—0,6 М раствором КС1 в течение более продолжительного времени (например, 24 часов) в раствор переходит уже пе свободный миозин, а так называемый актомиозин — сложный комплекс миозина со вторым мышечным белком актином, также входящим в состав миофибрилл. [c.417]

Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]

Множество работ посвящено электрофоретическому изучению белковых смесей, экстрагированных из мышц, печени, мозга, поджелудочной железы, бактериальных клеток, а также содержащихся в спинномозговой жидкости, моче, желудочном соке, молоке и т. д. Как правило, при этом приходится предварительно концентрировать раствор. Все эти смеси изучены менее подробно, чем сыворотка крови они обычно более сложны, а на их состав и свойства влияют способы экстракции и концентрирования. Тем не менее полученные результаты имеют большое теоретическое и прикладное значение. Анализ содержания и состава белков в моче помогает установить диагноз при ряде заболеваний, в том числе заболеваний почек и злокачественных новообразованиях. Состав лимфы напоминает состав сыворотки крови изучался обмен белков между этими жидкостями. В экстрактах из мышц изучены электрофоретические свойства актина и миозина, а также ряда гликолитических ферментов. Это перечисление можно, [c.103]

Как видно из рис. 100, , сборка активного полимерного миозина из субъединиц (состоящих в свою очередь из 5 полипептидных цепей) также чувствительна к давлению. В отличие от полимеризованного актина (Р-актина) полимер миозина стабилизирован главным образом полярными взаимодействиями. При образовании водородных связей объем возрастает примерно на 3—7 см /моль. В этом случае увеличение объема при сборке полимера будет достигать около 300 см /моль — столь большой величины, что высокие давления должны будут сильно благоприятствовать мономерному состоянию. Следовательно, нити миозина, образующиеся при большом давлении, должны быть короче обычного, что опять-таки наглядно подтверждается при прямом электронно-микроскопическом исследовании мышц придонных рыб. [c.319]

Рчроме уже упомянутых ферментов, в аксональной мембра-16 обнаружена большая группа сократительных белков, подоб-шх актину, миозину, тропомиозину, а также молекулы, напоминающие тубулин. Однако общее содержание белка в данной [c.160]

Обнаружены заметные различия в скоростях транспорта. Первоначально различали только медленный аксональный транспорт ( аксональный поток ), имеющий скорость 1 — 4 мм/сут, и быстрый — 200—400 мм/сут. Впоследствии выявлена еще одна скорость переноса 15—50 мм/сут, а в некоторых работах [2] предполагается существование даже пяти скоростей. Здесь важно отметить, что идентичные молекулы транспортируются с одинаковой скоростью. Аксональный поток (медленный аксональный транспорт) переносит следующие белки (некоторые далее подробно рассмотрены) тубулин, субъединицы ней-рофиламентов, актин, миозин и белки типа миозина, а также растворимые ферменты промежуточного метаболизма. Если аксон отделить от тела клетки, медленный транспорт прекращается. Ретроградный медленный транспорт не наблюдался. Митохондрии путешествуют с промежуточной скоростью, а ферменты метаболизма медиаторов (например, допамин-(5-гидрокси-лаза и ацетилхолинэстераза), гликопротеины и гликолипиды,— с высокой скоростью. Ацетилхолинэстераза переносится и в обратном направлении с примерно такой же высокой скоростью. [c.307]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

К началу 1970-х годов феноменологическая стадия исследования функционирования мышц была в основном завершена стали известны общая схема процесса, его основные участники и источник энергии [442—445]. Дальнейшее изучение заключалось в поиске ответов на вопросы о том, каков молекулярный механизм сокращения мышц, как на молекулярном уровне совершается трансформация химической энергии гидролиза АТР в механическую работу и каким образом нервный импульс приводит в движение мышечные волокна. Содержание процесса, спонтанно протекающего в клетке или организме и, следовательно, сопровождаемого понижением свободной энергии, есть не что иное, как реализация потенциальных возможностей участвующих в нем молекул. Поэтому, какой бы ни был выбран подход к решению вопросов, связанных с механизмом работы биосистемы, он непременно должен включать изучение структурной и структурно-функциональной организации взаимодействующих молекул в случае молекулярного механизма сокращения мышц - организации прежде всего молекул актина и миозина, главных белковых компонентов миофибриллы, а также актино-миозиновых макромолекулярных комплексов. Изучение начинается с [c.121]

Биохимический состав хромосом. Для изучения химического состава хромосом пользуются различными способами. Наиболее распространенными из них являются окраска специфическими красителями, исследование спектров поглощения в ультрафиолетовых лучах, авторадиография (включение меченых изотопов в состав хромосом), а также биохимические анализы ядер, и выделенных из них компонентов. Согласно биохимическим исследованиям Хромосомы состоят преимущественно из ДНК (около 40%) и гистонов (40%)—белков основного характера с высоким содержанием аргинина и лизина. Второй компонент, часто называемый нуклеогистоном является наиболее постоянной частью химического состава хромосом. Кроме того, в их состав входят РНК и негистоновые (остаточные) белки (20%). Негистоновые хромосомные белки — это главным образом кислые белки. Существует больше ста, вероятно несколько сотен, таких белков. К ним относятся белки ответственные за движение хромосом (актин, миозин, тубулин), ферменты синтеза РНК и ДНК (полимеразы), а также, вероятно, белки, регулирующие активность отдельных генов. Комплексы РНК и негистоновых белков лабильны, тогда как содержание ДНК в хромосомах в пределах вида— относительно постоянная величина. [c.83]

А. Сент-Дьерди [88 Ь, с] показал, что для стимулируемого ионами Mg + гидролиза АТР (АТРазная активность) необходим комплекс двух белков— актина и миозина (актомиозин). Он обнаружил также явление [c.323]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Из а-спиралей молекул актина образуется (по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I — с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С — с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са + субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са + субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са + последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са +, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. 1-Субъединица тропонина интересна тем, что в ней содержится фосфорилиро-ваниая последовательность (29), напоминающая последовательность вокруг центра фосфорилирования в фосфорилазе а) (см. [c.578]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и Р-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств Р-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения pH для обоих ферментов также различны. [c.650]

Согласно скользящей модели, напряжение, развиваемое мышцей, целиком определяется нитями актина и миозина и 7-дисками. Все эти элементы не вполне жестки, они обладают определенной податливостью. Конечные саркомеры мышечного волокна связаны с соединительной тканью сухожилий, и здесь также имеется податливость, пластичность. Одновременно эти элементы вносят некоторую упругость в движение мышцы. Однако общий вклад упругих и пластических деформаций не превышает 3% развиваемого мышцей напряжения. Все же следует рассматривать мышцу как вязкоупругое тело. Как мы увидим, уравнение Хилла списывает только вязкое течение в мышце. [c.401]

Цитоплазма нейрона находится в постоянном движении. Это движение, называемое аксональным транспортом, осуществляет функциональную связь между телом клетки и ее ядром, с одной стороны, и нервным окончанием, с другой стороны, часто находящемся на расстоянии 1 м и даже более. Аксональный транспорт обусловливает рост и функциональную активность аксона, его регенерацию после очаговых поражений и адаптацию синаптической активности. Различают антеро- и ретроградный аксональный транспорт, так что различные компоненты могут проходить не только от тела клетки к синапсу, но и в обратном направлении. Существует медленный аксональный поток (1— 4 мм/сут), промежуточный (15—50 мм/сут) и быстрый (200— 400 мм/сут). Каждый вид молекул переносится с характерной для него скоростью. Тубулин, субъединицы нейрофиламентов, актин и миозин транспортируются медленно митохондрии с промежуточной скоростью мембранные белки, гликопротеины, гликолипиды, ферменты синтеза медиаторов и медиаторы — быстро. ДНК, РНК н ганглиозиды не транспортируются. Ретроградный транспорт удаляет продукты деградации синапсов, переносит ферменты, а также субстраты, поглощенные пресинаптической мембраной, например фактор роста нервов, токсин столбняка и нейротропные вирусы. [c.316]

Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является специальный белок — миозин, который обладает способностью катализировать гид])Олиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является актин, гидролиз АТФ сопровождается сокращением мышечнык волокон. [c.37]

Характерным компонентом мышечной клетки являются сократительные элементы — миофибриллы. Они содержат сократительные белки — миозин и актин и регуляторные белки — тропомиозин и тропонин. Белки миофибрилл не растворяются в воде, но их можно экстрагировать из мышечной ткани солевыми растворами с концентрацией соли 0,5 моль/л. Многие белки саркоплазмы (гиалоплазма мышечных клеток) растворимы в воде или в солевых растворах низкой концентрации (0,05 моль/л). Эта фракция содержит также и такие белки, которые имеются не только в мышечных, но и в других клетках. При экстракции мышечной ткани 5%-ным раствором K l извлекаются как миофибрилляр-ные, так и саркоплазматические белки. [c.5]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

К этому классу относятся также ните-вцдные белки, присутствующие в сократительных системах мьш1ечных и немышечных клеток, например актин и миозин, а также протофиламенты, из которых построены микротрубочки. [c.140]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

Лабильность этого белка требует проведения всех операций при 0-ь4° и pH, превышающем 6,5. Работа при таких температурах необходима также для сохранения в мышце и в мышечном гомогенате некоторого количества адено-зинтрифосфорной кислоты, которая способствует диссоциации основного сопутствующего белка —актина— и повышает извлекаемость миозина. Выбор ионной силы определяется тем, что при ц=0,3 извлечение миозина протекает очень медленно, а при повышении ионной силы быстро возрастает доля сопут-й-вующего актина. Обычно пользуются ионной силой, близкой к 0,5. Аналогичные осложнения возникают и при выборе оптимального значения pH. Быстрая и полная экстракция осуществляется при pH 7,5- 8,0. Однако при этом очень велики примеси актина. Поэтому идут обычно на потерю части миозина ради большей его чистоты уже на этой стадии и пользуются значениями pH в интервале 6,7—7,0. Не менее важное значение имеет продолжительность экстракции, которую ограничивают, как правило, 15—30 мин — опять-таки для снижения примеси актина. [c.16]

Актомиозин, или миозин В, считают сейчас сополимером двух белков миозина и актина (Штрауб). Актомиозин получают путем длительной (24 часа) экстракции мышечной кашицы 0,5—1,0М раствором КС1. В растворах солей столь высокой ионной силы этот белок дает истинные весьма вязкие растворы, свидетельствующие о наличии больших удлиненных частиц. При выливании раствора актомиозина в воду образуется гель. Если выпускать раствор актомиозина в виде тонкой струйки из капилляра в сосуд с водой, то образуются нити геля. Они-то и подвергаются сокращению, если погрузить их в сосуд, содержащий АТФ 5 10 М ири pH 7,5, а также два обязательных кофактора — КС1 (0,05М) и Mg l (10 Ш). Ионы калия и магния необходимы для функционирования настоящей мышцы поэтому существенно, что без них не работает и актомиозиновая модель. Если проводить экстракцию мышечной кашицы короткое время (10 мин.), то в раствор переходит главным образом белок миозин, но с при- [c.193]

Актин существует в двух формах фибриллярной (Ф-актии) и глобулярной (Г-актин) [99]. С миозинам может соединяться, образуя актомиозин, только Ф-актин, который получается из Г-актина при обработке последнего хлористым калием [99, 103], Нити Ф-актина могут переходить в Г-актин также под действием ультразвука [104, 105] . [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология