Аспарагиновая кислота, из эластина

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Пептидные связи, образуемые серином и треонином, очень лабильны в кислой среде механизм специфического гидролиза этих связей обсуждается на стр. 128. Триптофан разрушается под действием кислот. Партридж и Дэвис 10], Блэкборн и Ли [И ], а также Грэннис [12] изучали другой пример специфического гидролиза, а именно преимущественное отщепление свободной аспарагиновой кислоты при кипячении белка с уксусной или щавелевой кислотой. В этих условиях отщепляется также свободная глутаминовая кислота, но значительно медленнее. Предполагают, что в достаточно разведенной кислоте кислотные группы этих аминокислот еще сохраняют отрицательный заряд и, притягивая водородные ионы, лабилизуют соседние пептидные связи. Путем повторной экстракции 0,25 М щавелевой кислотой при 100° в течение 1 час Партриджу и др. [13] удалось полностью перевести в раствор нерастворимый белок эластин в виде двух производных этого белка. Такой резуль- [c.118]

В разбавленных кислотах. Гидролиз щавелевой кислотой при 100° приводит (по крайней мере в случае некоторых белков) к наиболее интересному результату . Вначале выделяется одна только аспарагиновая кислота и только значительно позднее наряду с аспарагиновой кислотой выделяются глутаминовая и другие аминокислоты [447]. Партридж предполагает, что такая специфичность обусловлена -карбоксильной группой аспараги-иовой кислоты, которая в слабокислой среде может выступать в роли донора протонов. Можно, конечно, представить себе и иные толкования, но необходимо учитывать, что находящаяся в -положении карбоксильная группа, как это недавно было продемонстрировано на модельных соединениях, оказывает особенно эффективное влияние на лабильность амидных связей (448Ц. Этот интересный способ уже применялся при исследовании частичного гидролиза эластина [449J. [c.179]

Эти данные также приводят к заключению о том, что состав желтого сухожилия по содержанию неполярных аминокислот сходен с эластином, а по содержанию треонина, метаонина, гисти-дина и аспарагиновой кислоты он соответствует среднему составу обоих белков (коллагена и эластина). Для установления связи между аминокислотным составом и положением, функцией и активностью сухожилия, а также для обнаружения каких-либо изменений в составе в зависимости от длины сухожилия необходим более детальный анализ. [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология