Исследования продуктов частичного гидролиза

Для того чтобы расшифровать природу активного центра, возможны различные пути а) исследование поведения всей молекулы белка-фермента, в частности, изменений каталитического эффекта при различных воздействиях на нее б) исследование свойств отдельных фрагментов ферментной молекулы, ее осколков , т. е. активных продуктов распада, образующихся при частичном гидролизе ферментативного белка в) создание и изучение ферментных моделей, низкомолекулярных веществ, простых по своему строению и обладающих каталитическим действием, подобным ферментному. Важным путем является также изучение кинетики ферментных реакций. Выясняя влияние различных факторов на скорость данной реакции, мы всегда можем сделать [c.327]

В некоторых случаях при действии кислот имеет место реверсия моносахаридов [18—20] образующиеся при гидролизе моносахариды вступают во взаимодействие, при этом в результате отщепления молекулы воды от восстанавливающей группы одной молекулы монозы и гидроксильной группы другой молекулы образуются олигосахариды. Поэтому результаты исследования продуктов частичного гидролиза будут достоверными в том случае, если выделенные олигосахариды не были получены в результате кислотной реверсии. Синтез олигосахаридов в результате реверсии может быть сведен к минимуму, если вести гидролиз при возможно низкой температуре, низких концентрациях полисахарида и кислоты. [c.62]

Действительно, первым этапом исследования нуклеиновых кислот явилось изучение продуктов, образующихся ири их гидролизе. При мягком щелочном гидролизе под действием 1 N едкого натра нри 37 , 0,1 /V едкого натра при 100° или под действием 2%-ного водного раствора аммиака полимерная молекулы РНК распадается на мононуклеотиды, содержащие гетероциклическое ядро, моносахарид и остаток фосфорной кислоты, которые и могут быть выделены при жесткой деструкции самого мононуклеотида. Изучение частичного гидролиза мононуклеотидов позволило выяснить ту последовательность, в которой связаны между собою эти три структурные единицы. При нагревании мононуклеотида с разбавленным аммиаком нри 145 от него отщепляется остаток фосфорной кислоты и образуется нуклеозид, при гидролизе которого в кислой среде получается гетероциклическое основание и моносахарид. С другой стороны, при гидролизе мононуклеотида в кис- [c.175]

Если порядок чередования аминокислот в коротких цепях, хотя и с трудом, но поддается определению, то в отношении длинных пептидных цепей, содержащих 100 и более аминокислот, мы не располагаем в настоящее время никакими методами, которые позволили бы сделать это более или менее полно. Некоторые авторы пытались разрешить ряд вопросов в данном направлении путем исследования продуктов частичного гидролиза белков, осуществляемого концентрированной соляной кислотой при температуре 30, 45 и 60°. Эти исследования показали, что одни пептидные связи более стабильны, чем другие, и что расщепление связей при данном методе гидролиза происходит только в некоторых точках [c.135]

Предварительными исследованиями установлено, что продукты частичного гидролиза тетрахлорида титана, полученные при 75—150°, являются хорошими диэлектриками. [c.162]

Образцы продуктов частичного гидролиза тетрахлорида титана после выдерживания на воздухе подвергались термографическому исследованию (рис. 3). Это исследование также подтверждает ранее полученные данные о гигроскопичности препарата и о химическом взаимодействии его с адсорбированной в одой. [c.164]

Существуют три основных направления исследований, с помощью которых можно установить, какие именно группы ответственны за специфичность групповых веществ. Первое включает использование непрямых методов торможения реакции преципитации и гемагглютинации и специфического подавления простыми сахарами и олигосахаридами известной структуры некоторых ферментов, действующих в обычных условиях на групповые вещества. Второй метод, ферментативный, позволяет выяснить химические изменения, происходящие в групповых веществах при нарушении их серологической специфичности под действием определенных ферментов. Третий метод заключается в выделении и идентификации серологически активных фрагментов из продуктов частичного гидролиза макромолекул. Последний метод дает также сведения о строении фрагментов углеводных цепей, не связанных с групповой специфичностью. Более ограниченные сведения относительно строения групповых веществ дают обычные химические методы периодатного окисления [110, 111[ и метилирования [112]. [c.179]

Растворяется ли казеин в силу наличия в воде высокого заряда или происходит частичный гидролиз белка с образованием растворимых в воде продуктов, является не исследованным. Во всяком случае такой казеин плох для пластических масс по своим пластическим свойствам и осо.бенно вследствие плохой окраски. Он приобретает грязный цвет, и из него нельзя изготовить ярко окрашенного галалита. [c.89]

Присутствие моно- и диметилпроизводных галактозы указывает на наличие двойных разветвлений в молекулах арабогалактана. Значительные количества тетраметилгалактозы и триметилараби-нозы свидетельствуют о высокой разветвленности макромолекул. На основании полученных результатов метилирования и исследования продуктов частичного гидролиза установлено, что арабогалактан американской лиственницы построен из очень разветвленных цепей p-D-галактопиранозных остатков, соединенных 1- 6 и 1- 3 гликозидными связями. К некоторым остаткам D-галактопираноз присоединены остатки L-арабинозы, главным образом в виде [c.191]

На основании результатов исследования продуктов частичного гидролиза, анализа метилпроизводных, полученных при гидролизе метилированных полисахаридов (табл. 30) и периодатного окисления, установлено, что галактоглюкоманнан А имеет основную цепь молекул, построенную из р, 1->-4 связанных остатков )-маннопи-раноз и )-глюкопираноз с двумя точками ветвлений на макромолекулу. Полисахарид содержит а, 1->-6- )-галактопиранозные остатки с нередуцирующими концевыми группами, присоединенные непосредственно к основной цепи 1->-4 связанных P-D-маннопира-нозных и р- )-глюкопиранозных остатков. Щелочерастворимый галактоглюкоманнан отличается от водорастворимого меньшим содержанием D-галактозы, более высокой средней степенью полимеризации и величиной [а]в. Общая структура его молекул аналогична структуре молекул галактоглюкоманнана А. [c.200]

На основании данных исследования продуктов частичного гидролиза и метилирования структура 0-ацетил-(4-0-метилглюку-роно)-ксилана древесины березы схематически может быть представлена в следующем виде [c.214]

Результаты исследования продуктов частичного гидролиза и углеводного состава гидролизатов метилированного полисахарида показывают, что макромолекулы 4-0-метилглюкуроноксилана подсолнечной лузги построены из р-/)-ксилопиранозных остатков, соединенных в положении 1- 4. Часть ксилопиранозных остатков не имеет боковых ответвлений, что подтверждается присутствием 2,3-ди-0-метил-/)-ксилозы. Некторые остатки D-ксилопираноз имеют ответвления в положении Са и Сз. Боковыми ответвлениями служат остатки D-ксилопираноз, соединенные связями и [c.260]

Ингибирующее наводороживание действие пептона, казеина и желатины показано на рис. 5.31. Как видно из рисунка, пептон, представляющий собой продукт частичного гидролиза желатины, далеко не полностью предохраняет сталь от наводороживания при Д 1 =10 мА/см2, очень слабо действует при Дк= = 20 мА/см2 и совершенно не защищает при Дк= 50 мА/см . Желатина по эффективности защитного действия резко отличается от индивидуальных аминокислот и пептона. При достаточной концентрации (с>2 г/л) даже при Дк=50 мА/см желати на практически полностью предохраняет сталь от наводороживания при ее катодной поляризации в растворе кислоты. Использованные в этих исследованиях 5 различных стимуляторов-наводороживания отличаются по эффективности стимулирующего действия (у ЗеОг оно максимально, у коллоидного Р — [c.215]

Сфингомиелины дают при полном гидролизе эквимолярные количества сфингозина, холина, фосфорной кислоты и жирной кислоты. Ранние исследования показали, что жирная кислота образует амидную связь с первичной аминогруппой сфингозина. Среди продуктов частичного гидролиза сфинго-миелина были обнаружены фосфорилхолин и сфингозинфосфат. Это указывало на два возможных места присоединения фосфорилхолина — в положениях 1 и 3 сфингозина. В конце концов сфингомиелин был идентифицирован как 1-фосфорный эфир сфингозина со следующ ей структурой [c.410]

Шульц и Хуземан получили результаты, отличающиеся от приведенных на рис. 189. Это, по-видимому, было связано с тем,, что авторы для исследования брали другой образец целлюлозы. Они нашли, что для начальной стадии реакции уравнения, выведенные выше в предположении о единой константе скорости разрыва связей, неприменимы. Более того, оказалось, что распределение по молекулярным весам, полученное в результате фракционирования продуктов частичного гидролиза, не соответствует [c.692]

При взаимодействии диборана с водными растворами щелочей также наблюдается энергичное выделение ведорода,- однако разложение происходит не полностью. Раствор обладает восстановительными свойствами и выделяет водород при подкислении [326]. При кипячении растворов происходит полное разложение. При охлаждении продукта взаимодействия между 35% КОН и дибораном кристаллизуется вещество, которому Шток приписывал формулу КОВНз [1]. Более новые исследования показали, что в этом случае, в зависимости от концентрации щелочи, получаются вещества, представляющие собой продукты частичного гидролиза боргидрида калия КВН3ОН и КВН2(ОН)2 [327, 328], Аналогичные продукты образуются и при действии тетраборана на растворы щелочей, а также воды на борид магния [316]. [c.190]

В дальнейших исследованиях Сенгер разработал, а впоследствии довел до полного совершенства, метод, позволивший определять последовательность аминокислотных остатков в полипетидных цепях. При этом он исходил из следующих, сформулированных им на симпозиуме по аминокислотам и белкам в Колд Спринг Харборе в 1949 г. положений Методом динитрофенилирования можно определить природу концевых групп путем идентификации ДНФ-аминокислот (динитрофенил-амино-кислот.—Л. Ш.), полученных при гидролизе ДНФ-белка. Однако, если гидролизовать ДНФ-белок лишь частично, можно получить ДНФ-пептиды, исследование строения которых дает указания относительно природы аминокислот, расположенных в пептидных цепях вблизи концевых групп. ДНФ-пептиды довольно хорошо поддаются отделению от незамещенных пептидов и аминокислот путем экстракции органическим растворителем из подкисленного раствора и хроматографическим фракционированием на силикагеле. Смеси ДНФ-пептидов, полученные этим способом, гораздо менее сложны, чем продукты частичного гидролиза необработанного белка, так как отделяются только пептиды, содержащие М-концевые группы исходного белка. Для дальнейшего упрощения анализа последовательности аминокислот вместо инсулина были взяты очищенные фракции А и В, образующиеся при его окислении и содержащие только по одной концевой группе [37]. [c.133]

Исследование продуктов гидролиза метилированного арабогалактана фракций А и В (табл. 28) свидетельствует о высокой разветвленности молекул полисахарида. Число полностью метилированных Д-галактоз и -арабиноз, определяющих число концевых групп, меньше числа моно- и диметилгексоз. представляющих точки ветвления. Это несоответствие объясняется исследователями частичным деметилированием при гидролизе и потерями тетраметилгалактозы и триметил арабинозы при концентрировании растворов. [c.195]

Данные об основном типе связей в молекулах маннана каменной пальмы были получены исследованием олигосахаридов, образующихся при частичном гидролизе [174]. В качестве главных продуктов гидролиза были выделены маннобиоза, маннотриоза и соответствующие высшие гомологи. [c.243]

Периодичность расположения -слоев в нитях шелка. Химическое исследование продукта, полученного в результате частичного гидролиза фиброина шелка, вырабатываемого гусеницами шелкопряда Bombyx mori, показало, что в полипептидной цепи этого белка много раз повторяется сегмент из шести остатков [c.186]

Выделение бис-(р-аминоэтил)-дитиокарбоната при частичном гидролизе 2-меркаптотиазолина достигается обработкой реакционной смеси спиртом при этом продукт выделяется в виде кристаллогидрата или безводной соли. Данные, полученные Голом и Фримесом, соответствуют результатам исследования Кроухола и Эллиота [135], установивших, что кислотный гидролиз 2-алкилтио- или 2-арилалкилтио-Д2-тиазолинов сопровождается образованием гидрохлоридов 2-аминоалкил- (или арилалкил-) дитиокарбонатов [c.25]

А. Я. Даниловский внес следующие новые идеи в понимание строения белков. Он показал, что а) в составе белковой молекулы азот находится в трех формах б) в составе белков часто имеется углеводный остаток в) в белковой молекуле се составные части связаны между собою звеньями — СО — КН—, т. е. пептидной связью г) гидролиз белка идет по линии разрыва этой связи д) ферменты не только расщепляют, но и синтезируют белки. Наконец, А. Я. Данилевский сделал попытку синтеза белков из продуктов частичного их гидролиза. Каждое из перечисленных достижений является существенным. Если же учесть,чтовсе они принадлежат одному исследователю, то А. Я. Данилевского по праву нужно отнести к основоположникам химии белков. Вкратце отмечу некоторые подробности перечисленных исследований А. Я. Данилевского по выяснению строения молекулы белка. [c.264]

Четвертой, не упомянутой выше, но приобретающей в последнее время все больший интерес, задачей, разрешаемой при помощи химического изменения белков, является применение его в качестве вспомогательного средства при исследовании порядка чередования аминокислотных остатков. и определения концевых групп в белках. Работа в этом направлении была существенно облегчена введением метода Зангера [9] и весьма широко проводится английскими биохимиками. Новый способ отличается от обычного способа приготовления белковых производных или измененных белков тем, что полученные соединения гидролизуют и образующиеся производные аминокислот изолируют. Часто этим способом исследуют структуру не только нативных белков, но и продуктов неполного ферментативного или кислотного гидролиза, а также структуру продуктов частичного окисления. При разрыве поперечных цистиновых связей (—S—S—) путем окисления до остатка цистеиновой кислоты (—SO3H), которое также было введено Зангером [10], молекула белка распадается на отдельные полипептидные цепи. Тристрам [11] (статья III) и Фокс [12] произвели оценку точности аналитических результатов этого важного исследования. [c.270]

Еще одним доказательством в пользу этого механизма служит тот факт, что небольшое, но детектируемое количество продукта обмена Ю (см. разд. 10.9) было обнаружено в катализируемом кислотой гидролизе бензамида [461]. (Обмен 0 наблюдался и в катализируемом основанием процессе [462], что согласуется с механизмом Вдс2.) Однако на основании определенных кинетических результатов сделано предположение [463], что катализируемый кислотами гидролиз амидов, по крайней мере в некоторых случаях, частично или полностью происходит через образующийся в небольшом количестве N-пpoтoниpoвaн-ный амид [464]. Кинетические исследования показали, что иа лимитирующей стадии в реакции участвуют три молекулы воды [465]. Следовательно, как и в случае механизма Адс2 для гидролиза сложных эфиров (реакция 10-11), в процессе принимают участие дополнительные молекулы воды, например, следующим образом [c.118]

Как показали исследования, скорости растворения и скорости гидролиза легкогидролизуемых полисахаридов растительных тканей не идентичны. Так, если нагревать растительную ткань в воде в присутствии буфера, обеспечивающего сохранение нейтральной среды, часть гемицеллюлоз переходит в раствор в почти неизмененном виде. В присутствии кислого катализатора растворимая часть гемицеллюлоз также переходит в раствор и начинает гидролизоваться в растворе. Одновременно в раствор переходят обломки молекул гемицеллюлоз, а также отдельные моносахариды, образовавшиеся в результате гидролиза твердого остатка. Таким образом, в начальной стадии гидролиза растительной ткани в гидролизате будут накапливаться гемицеллюлозы и продукты их частичного и полного гидролиза. По мере протекания процесса гидролиза и резкого сокращения растворения частично разрушенных макромолекул гемицеллюлоз их количество в гидролизате постепенно снижается. Характер этих изменений в разных растительных материалах различен. На рис. 64 можно видеть поведение растворившихся обломков по-лиоз в гидролизатах разных растительных тканей [99] при легком гидролизе 2% Нг504, /=100°С). [c.405]

Смотреть страницы где упоминается термин Исследования продуктов частичного гидролиза: [c.177] [c.196] [c.230] [c.575] [c.169] [c.885] [c.190] [c.218] [c.248] [c.163] [c.224] [c.927] [c.277] [c.43] [c.885] [c.279] [c.15] [c.45] [c.356] [c.424] [c.263] [c.263] [c.384] [c.489] [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология