Эластин кислот

Подобно бактериям, клетки высших растений и животных часто покрыты внеклеточным материалом. Так, растительные клетки имеют жесткую стенку, содержащую в большом количестве целлюлозу и другие полимерные углеводы. Клетки, расположенные на наружных поверхностях растений, бывают покрыты восковым слоем. Клетки животных снаружи обычно защищены гликопротеидами — комплексами углеводов со специфическими белками клеточной поверхности. Пространство между клетками заполнено такими цементирующими веществами , как пектины у растений и гиалуроновая кислота у животных. Нерастворимые белки —коллаген и эластин — секретируются клетками соединительной ткани. Клетки, лежащие на поверхности (эпителиальные или эндотелиальные), нередко граничат с другой стороны с тонкой, содержащей коллаген базальной мембраной (рис. 1-3). Часто в результате совместного действия клеток различного типа происходит отложение неорганических соединений — фосфата кальция (в костях), карбоната кальция (скорлупа яиц и спикулы губок), окиси кремния (раковины Диатомовых водорослей) и т. п. Таким образом, обмен веществ в значительной мере протекает вне клеток. [c.37]

В состав соединительной ткани входят белковые волокна (коллаген, эластин, ретикулин ), минеральные соли (например, фосфат кальция в костной ткани) и так называемое основное вещество — кислые мукополисахариды, такие, как гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, дер-мантан- и кератансульфаты (см. гл. 20). Мукополисахариды играют основную роль в морфогенезе соединительной ткани, так как белковые волокна и минеральные структуры появляются в ткани лишь после накопления основного вещества. [c.602]

Склеропротеины. Не растворимы в воде, растворах солей, кислот и щело<юй. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма коллаген костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, волос, рога, ногтей, фиброин шелка. Характеризуются высоким содержанием серы.. [c.297]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH = 0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожилиях и др.). Кроме того, указанная кислотность является благоприятной для действия протеолитического фермента желудочного сока. [c.329]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

Альбуминоиды — белковые вещества тканей животных. Нерастворимы в воде, в солевых растворах и в разведенных кислотах и щелочах. Например, коллаген, из которого состоит соединительная ткань, эластин —из сухожилий животных, кератин — из волос, копыт и рогов. Характерной особенностью альбуминоидов является высокое содержание в них серы. [c.344]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Структурные белки Коллаген Кератин Эластин Белки оболочки вирусов Компонент соединительной ткани, костей, сухожилий, хряща Кожа, перья, ногти, волосы, рога Эластическая соединительная ткань (связки) Обертка нуклеиновой кислоты вируса [c.131]

Экстракционный бензин 85 Элаидинизация 267 Элаидиновая кислота 259, 267 Эластин 395 [c.1213]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмо-зин. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно необычна 4 остатка лизина, соединяясь своими радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Считают, что при образовангп десмозина сначала 3 остатка лизина окисляются до соответствующих е-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвертым остатком лизина [c.664]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Эпидермис состоит в основном из белка-кератина, который, как будет видно дальше (стр. 491), отличается по содержанию ци-стинового остатка с его дисульфидной связью ( — 3 =3 — ). Эта связь легко подвергается действию щелочей и сульфидов. В противовоположность кератину, коллаген при комнатной тем пературе более подвержен гидролизу кислотами, чем основаниями.. Можно путем соответствующей обработки основаниями (стр. 385). полностью удалить эпидермис, оставляя почти нетронутым коллаген. Уже было отмечено (стр. 313), что горячая вода вызывает постепенный переход коллагена в раствор в виде и елатины, причем эластин остается нетронутым. С другой стороны, энзимы, например трипсин, легко растворяют эластин, но оставляют коллаген и кератин нетронутыми. [c.383]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH=0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожи- [c.311]

Окси-Ь-пролин найден только в гидролизатах эластина и коллагена, где на его долю приходится до 13% всех аминокислотных остатков. При обработке нингидрином оксипролин дает на хроматограммах желтую окраску, при обработке изатином он может быть обнаружен в виде синего пятна. Взаимодействие оксипролина с перекисью водорода с последующим подкисле-нием раствора приводит к образованию пиррол-2-карбоновой кислоты (стр. 352), которая дает с л-диметиламинобензальде-гидом (реактив Эрлиха) интенсивное красно-фиолетовое окрашивание. [c.19]

ЭЛАСТИН — белок группы склеропротеинов, составляет основную массу эластиновых волокон соединительной ткани. Особенно богаты Э. шейные связки и стенки аорты. Количество Э. (в % на сухой вес) в аортах быка, свиньи и крысы равняется соответственно 39,8 57,1 и 47,7. 3. нерастворим в воде, разб. р-рах солей, кислот и щелочей даже прц нагревании растворим при кипячении в течение 5 час. в 0,25 М р-ре щавелевой к-ты при этом происходит разрыв пептид- [c.461]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Пептидные связи, образуемые серином и треонином, очень лабильны в кислой среде механизм специфического гидролиза этих связей обсуждается на стр. 128. Триптофан разрушается под действием кислот. Партридж и Дэвис 10], Блэкборн и Ли [И ], а также Грэннис [12] изучали другой пример специфического гидролиза, а именно преимущественное отщепление свободной аспарагиновой кислоты при кипячении белка с уксусной или щавелевой кислотой. В этих условиях отщепляется также свободная глутаминовая кислота, но значительно медленнее. Предполагают, что в достаточно разведенной кислоте кислотные группы этих аминокислот еще сохраняют отрицательный заряд и, притягивая водородные ионы, лабилизуют соседние пептидные связи. Путем повторной экстракции 0,25 М щавелевой кислотой при 100° в течение 1 час Партриджу и др. [13] удалось полностью перевести в раствор нерастворимый белок эластин в виде двух производных этого белка. Такой резуль- [c.118]

Первое свидетельство в пользу этого предположения он представил уже в 1902 г. Докладывая немецкому обществу естествоиспытателей результаты проделанных совместно с П. Бергелем опытов, он сообщил, что среди продуктов обработки фиброина шелка дымящейся соляной кислотой, трипсином и баритовой водой был обнаружен глицил-аланин [185]. Несколько позднее, в 1906 г., это, первоначально оспариваемое многими учеными открытие, было вновь подтверждено. Тогда среди продуктов гидролиза фиброина шелка, кроме глицил-аланина, был открыт глицил-L-тиpoзин [181]. Из гидролизата эластина был выделен пептид гликоколла и лейцина. Тогда же Фишер и Абдергальден разработали первый метод, позволявший определять аминокислотные остатки, имеющие в своем составе свободную аминогруппу, т. е. N-концевые аминокислоты, по современной терминологии. Значение этого открытия трудно переоценить. Уже в 1907 г. Фишер дал принципиальное решение вопроса о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Для того чтобы определить положение аминокислоты в дипептиде, он предложил блокировать аминоконец пептида -нафталинсульфо-нильной группой (которая не отщеплялась при гидролизе пеп- [c.87]

Пролин входит в состав всех белков и многих других физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. Особенно много пролина в проламинах — белках семян злаков, в коллагене, казеине, эластине и других белках. В животных организмах может синтезироваться из глутаминовой кислоты, т. е. является заменимой аминокислотой. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся ее антагонистом. [c.421]

Оксипролин (у-оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота) входит в состав белков соединительной ткани так, в коллагене оксипролина до 13%. Содержится в эластине, встречается в свободном состоянии в цветках сандалового дерева, находится в ядовитых пептидах бледной поганки. [c.421]

Химический состав их хотя и различен, но все же в них следует отметить преобладание моноаминомонокарбоновых кислот, и притом в большом количестве. Так, например, в фиброине шелка почти половина молекулы приходится на долю гликоколла в эластине гликоколл составляет 26%. Для кератинов характерно большое содержание цистина, не встречающегося в таком количестве ни в каком-либо другом белке. [c.327]

В разбавленных кислотах. Гидролиз щавелевой кислотой при 100° приводит (по крайней мере в случае некоторых белков) к наиболее интересному результату . Вначале выделяется одна только аспарагиновая кислота и только значительно позднее наряду с аспарагиновой кислотой выделяются глутаминовая и другие аминокислоты [447]. Партридж предполагает, что такая специфичность обусловлена -карбоксильной группой аспараги-иовой кислоты, которая в слабокислой среде может выступать в роли донора протонов. Можно, конечно, представить себе и иные толкования, но необходимо учитывать, что находящаяся в -положении карбоксильная группа, как это недавно было продемонстрировано на модельных соединениях, оказывает особенно эффективное влияние на лабильность амидных связей (448Ц. Этот интересный способ уже применялся при исследовании частичного гидролиза эластина [449J. [c.179]

Эти данные также приводят к заключению о том, что состав желтого сухожилия по содержанию неполярных аминокислот сходен с эластином, а по содержанию треонина, метаонина, гисти-дина и аспарагиновой кислоты он соответствует среднему составу обоих белков (коллагена и эластина). Для установления связи между аминокислотным составом и положением, функцией и активностью сухожилия, а также для обнаружения каких-либо изменений в составе в зависимости от длины сухожилия необходим более детальный анализ. [c.237]

Изменения соединительной ткани при старении, заживлении ран. Процесс старения во всех видах соединительной ткани сопровождается следующими изменениями уменьщае тся количество гиалуроновой кислоты, воды и соотнощение основное вещество — волокна замедляется метаболизм гликопротеинов основного вещества повыщается структурная стабильность коллагена в результате увеличения числа и прочности поперечных мостиков уменьшается растворимость эластина, замедляется его метаболизм, ухудшается эластичность увеличивается содержание кальция в связи с увеличением сродства к нему коллагена и эластина. [c.467]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология