Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Трипептиды

    Как образуется пептидная связь Напишите образование трипептидов из аланина, фенилаланина и глицина. [c.428]

    Сколько различных трипептидов может образоваться из аминокислот глицина, ва-лина и аланина  [c.467]

    Напишите формулы а) изомерных дипептидов, составленных из глицина и аланина б) изомерных трипептидов, составленных из глицина, аланина и серина. Назовите их. [c.214]

    Напишите уравнение реакции гидролиза трипептида, содержащего остатки глицина, валина и серина. [c.66]


    Напишите структурную формулу трипептида, в котором последовательно связаны остатки фенилаланина, аланина и тирозина. [c.337]

    Напишите структурные формулы следующих трипептидов а) Ala-Ala-Phe б) Val-Phe-Asp а) Asp-Ala-Phe. Все ли названия однозначны  [c.133]

    Напишите структурную формулу трипептида, при полном гидролизе которого образуются глицин, аланин и цистеин, а при частичном гидролизе—аланилглицин и глицилцистеин. [c.214]

    Предложить и обосновать вариант классического синтеза трипептида 1) Gly-Ala-Val 2) Gly-Tyr-Ala 3) Ala-Val-Ser 4) Gly-Val-Phe. Привести схемы реакций. [c.393]

    Напищите сокращенную структурную формулу для каждого из следующих трипептидов а) вал—гли—тре б) про—сер—ала. [c.469]

    Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

    Напишите формулы трех возможных трипеити-дов, образованных а ) из 1 молекулы глицина и 2 молекул аланина б) из 2 молекул глицина и 1 молекулы аланина. Назовите трипептиды. [c.81]

    Один из них (I) образуется за счет карбоксила аланина и аминогруппы глицина, другой (И) — за счет карбоксила глицина и аминогруппы аланина . Из тех же двух аминокислот может быть получено 6 различных трипептидов, 14 тетрапептидов и т. д. [c.291]

    Приведите методы, позволяющие определять N- и С-концевые аминокислоты в полипептиде. Проиллюстрируйте их на примере трипептида—фенилаланилвалилглицина. [c.214]

    В качестве примера рассмотрим кинетику гидролиза метилового эфира трипептида — аланинглицилглицина в боратном буфере с pH 9,24. [c.157]

    Пептиды являются полимерами типа (27) в дипептидах п = = 1, в трипептидах л = 2 и т. д. Название пептидов составляется по принципу рассмотрения их как производных аминокислоты с остающейся (незамещенной) карбоксильной группой с использованием названий одной или нескольких ацильных групп в префиксах, как это показано в названиях (28) и (29) (в приведенных формулах конфигурация не показана.) Понятно, что [c.186]

    В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

    При взаимодействии аминокислот возникает пептидная связь дипептид, трипептид и т. д. В итоге образуется длинная цепь полипептидов [c.564]


    Согласно этой теории, коллоиды построены из длинных цепочек мицелл, в которых могут чередоваться гидрофильные участки (—ОН, —СООН, —ЫНа, —СО—N4—, —5Н и др.) с гидрофобными (—СН—, —СН.2— и др.) так, например, в трипептиде [c.199]

    Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

    Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трех аминокислот (по выбору) Составьте уравнения соответствующих реакций. [c.24]

    Характерной особенностью а-аминокислот является их способность взаимодействовать между собой, образуя пептидную связь. В дипептиде (соединение двух аминокислот) у одного из аминокислотных остатков имеется свободная аминогруппа, а у другого — свободная кар-боксигруппа, поэтому он может взаимодействовать с третьей аминокислотой, формируя трипептид, и т. д. Полипептиды входят в состав белков. [c.362]

    Если на полученный дипептид вновь действовать хлорангидридом той же или другой аминокислоты, образуется соответствующий трипептид и т. д. Э. Фишер получил полипептид из 18 а-аминокислот-ных остатков. Вскоре Абдергальден синтезировал полипептид из 19 а-аминокислот. Были проведены и другие подобные синтезы. [c.294]

    Напишите схемы получения а) трипептида из 3 молекул тлнцина б) дикетопи-перашна из аланина в) лактама / аминомасляной кислоты т) изонитрила из изопропилами на д) биурета. [c.102]

    Аналогичным образом на тяжелом ферменте аминогруппа ва-лпна, присоединенного тиоэфирной связью, атакует дипептид и образует трипептид. Напомним, что энергия на образование пептидной связи выделяется ири аминолизе тиоэфира. [c.63]

    По числу остатков аминокислот в молекуле белка различают дипептиды (приведенный выще глицилаланин), трипептиды и т.д. Природные белки протеины) содержат от 100 до Г 10 остатков аминокислот, что отвечает относительной молекулярной массе ГЮ - -10 (а.е.м.). [c.229]

    Напишите структурные формулы ди- и трипептидов, которые могут образоваться при поликонденсации аминоуксусной кислоты. Назовите эти пептиды. Дайте определение пептидной связи. Объясните, почему ее длина (0,132 нм) меньше длины связи С—N в аминах (0,147 нм). [c.214]

    Какие аминокислоты можно получить при полном гидролизе изомерных трипептидов а) глицилвалилс нилаланина и [c.214]


Смотреть страницы где упоминается термин Трипептиды: [c.262]    [c.548]    [c.224]    [c.545]    [c.63]    [c.225]    [c.371]    [c.261]    [c.359]    [c.412]    [c.415]    [c.285]    [c.296]    [c.199]    [c.19]    [c.83]    [c.214]    [c.215]   
Органическая химия (1974) -- [ c.1046 , c.1047 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.502 , c.505 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.17 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.353 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.799 ]

Итоги науки химические науки химия и технология синтетических высокомолекулярных соединений том 3 выпуск 1 книга 2 (1959) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.127 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.377 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.682 , c.684 , c.686 , c.691 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.239 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.198 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.384 ]

Курс коллоидной химии (1964) -- [ c.181 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.198 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.529 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.529 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.471 , c.474 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.425 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.291 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.203 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Методы органического анализа (1986) -- [ c.258 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте