Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ферменты связанные с мембраной

    Как может связывание гормона с рецептором на наружной поверхности клеточной мембраны влиять на хим.ические процессы внутри клетки Весьма вероятно, что в некоторых случаях рецептор пронизывает мембрану насквозь и контактирует с ферментом, связанным с внутренней поверхностью мембраны Изменение конформационного состояния рецепторного белка, обусловленное связыванием гормона, мо- [c.386]


    К оболочке вплотную прилегает цитоплазматическая мембрана. Она обладает избирательной проницаемостью, т. е. пропускает внутрь клетки и отводит из нее определенные вещества. Благодаря такой способности мембрана играет роль органеллы, концентрирующей питательные вещества внутри клетки и способствующей выведению наружу продуктов жизнедеятельности. Внутри клетки всегда наблюдается повышенное по сравнению о окружающей средой осмотическое давление. Цитоплазматическая мембрана обеспечивает его постоянство. Кроме того, она является местом локализации ряда ферментных систем, в частности окислительно-восстановительных ферментов, связанных с получением энергии (у эукариотов они находятся в митохондриях). В отличие от клеток эукариотов в прокариотической клетке отсутствует деление ее на отсеки. Клетки прокариотов не имеют ни комплекса Гольджи, ни митохондрий, не наблюдается у них и направленного движения цитоплазмы. Явления пиноцитоза и фагоцитоза прокариотам не свойственны. Из органелл только рибосомы аналогичны рибосомам эукариотов. [c.43]

    Д. Н. Насонов, изучая секреторные клетки желез у животных объектов, выявил связь между аппаратом Гольджи и продуктами секреции. Однако у растений мало секреторных клеток и, по-видимому, участие в секреции не единственная функция аппарата Гольджи. Считают, что в аппарате Гольджи протекают лишь окончательная сборка и упаковка секретируемых веществ. Первые этапы сборки идут на мембранах эндоплазматической сети с участием рибосом. В аппарате Гольджи выявлены ферменты, связанные с синтезом полисахаридов и липидов. Есть данные, указывающие на определенную роль этой органеллы в образовании клеточной перегородки после деления и участии в обособлении ядовитых веществ, попавших в клетку извне, в образовании слизей и муцинов. Возможно, аппарат Гольджи представляет своеобразное мембранное депо клетки, поставляя мембраны для процесса транспорта веществ, клеточной поверхности, лизосом и других структур. Высокая его активность отмечена у растений в растущей пыльцевой трубке. [c.125]

    Известны два общих способа создания внутриклеточного сигнала поверхностными рецепторами. Один из них состоит в активации или инактивации фермента, связанного с плазматической мембраной. В некоторых случаях указанный фермент катализирует образование растворимого внутриклеточного медиатора, изменение концентрации которого служит сигналом. Важное место среди таких ферментов занимает аденилатциклаза, катализирующая синтез циклического АМР (сАМР) из АТР на внутренней стороне плазматической мембраны (рис. 2.2). В других случаях активируемый внеклеточным лигандом фермент прямо фосфорилирует клеточные белки  [c.55]


    Как показано на рнс. 15-22, хромосома обычно подразделяется на четыре оперона короткий — продуцирующий репрессор, ранний левый, ранний правый и поздний ). Ранние опероны детерминируют в основном синтез ферментов, обеспечивающих репликацию и рекомбинацию, а также синтез регуляторных белков. Поздний оперон связан с синтезом белков, необходимых для организации вирусных частиц он должен транскрибироваться с более высокой скоростью, которая обеспечивается Продуктом гена Q. В пределах позднего оперона гены от А до F участвуют в упаковке ДНК фага Айв образовании головок, тогда как гены от 2 до / обеспечивают синтез и сборку отростков. Гены S -а. R продуцируют белки, вызывающие разрушение мембраны бактерии-хозяина и лизис клетки. На последних стадиях фазы литического развития большая часть ранних генов выключается другим репрессором фага X (кодируемым геном его). Из сказанного видно, что регуляция транскрипции даже у вирусов может представлять собой достаточно сложный процесс. [c.261]

    Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

    Как уже отмечалось, с внутренней мембраной митохондрий связаны ферменты дыхательной цепи. Кроме того, она обладает АТФ-азной активностью, связанной с механизмом окислительного фосфорилирования. Маркерным ферментом для идентификации внутренней мембраны митохондрий служит цитохромоксидаза. [c.198]

    Белковые молекулы как бы заякорены в мембране и несут специфические функции Лишь гликопротеины в мембране не сопряжены с другими компонентами и могут диффундировать латерально в плоскости мембраны, другие, напротив, интегрированы с матриксом мембраны прочно Не исключена возможность их роли в признании и селекции функциональных молекул, в которых проявляется (или должна проявиться) заинтересованность клеточной мембраны Контактирующие с ней ферменты и ферментные системы подвергаются специфическим конформационным изменениям, что сказывается на характере их взаимодействия с субстратами и лигандами Другими словами, клеточная мембрана выступает организатором и регулятором активности связанных с нею ферментов и ферментных систем При этом на уровне мембраны происходят химические и физические процессы [c.100]

    Хлоропласты крупнее митохондрий. Снаружи они окружены хрупкой мембраной - она непрерывна. Внутренняя мембрана ограничивает определенные фрагменты хлоропласта много плоских мембранных мешочков, или пузырьков, связанных с внутренней мембраной -это так называемые тилакоиды, они обычно собраны в стопки, называемые гранами. В тилакоидных мембранах собраны все пигменты и ферменты, необходимые для световых реакций (см. рис. 8.2). [c.191]

    Фермент, катализирующий эту реакцию,- аденилатциклаза - был обнаружен затем во многих животных тканях. Он прочно связан с внутренней поверхностью плазматической мембраны и поэтому с трудом поддается экстракция и переходу в растворенную форму. Итак, связывание адреналина (первичного передатчика) с рецепторными участками на поверхности клетки способствует образованию в клетке сАМР (вторичного передатчика сигнала), который в свою очередь способствует активации гликоген-фосфорилазы. [c.789]

    В том случае, когда кислород присутствует в избытке, но не лимитирует скорость реакции, а концентрация глюкозы значительно ниже кажущейся Кт для иммобилизованной глюкозооксидазы, имеется линейное соотношение между концентрацией глюкозы и уменьшением давления кислорода [4]. Концентрация глюкозы в этом случае определяется амперометрическим измерением убыли кислорода. Для измерения потребления кислорода глюкозой используется двойной (дифференциальный) электрод (рис. 3.2). Такая конструкция позволяет гасить фоновый шум, обусловленный присутствием посторонних веществ и потреблением О2, не связанным с окислением глюкозы. Энзим иммобилизуется внутри мембраны простым приемом, заключающимся в полимеризации акриламида и ЛГ,ЛГ -метилен-бис-акриламида в растворе, в котором содержится и фермент. Весь процесс осуществляется в пространстве, измеряемом микрометрами. [c.85]

    Вследствие явного недостатка данных сейчас мы можем наметить только некоторые контуры или штрихи, которые в результате дальнейших исследований получат более ясные очертания. Наблюдения над изолированными хлоропластами и гранами показывают, что они содержат связанную воду до 50% общего веса. Эта вода необходима для сохранения структуры протеиновых частиц в нативном состоянии. Последняя должна входить как одна из составных частей в построение ламелл, которые в сущности представляют собой тип мембран. Между слоями мембран могут входить ионы и вода, а сами мембраны могут нести на себе системы ферментов, более или менее прочно связанные с ними. [c.309]


    Никаких данных о влиянии температуры на пятеричную структуру белков практически нет, но имеется ряд веских априорных соображений в пользу того, что изменения температуры могли бы существенно сказываться на этом уровне макромоле-кулярной организации. Это в особенности касается ферментов, связанных с мембранами. Присоединены ли ферментные белки просто к поверхности мембраны или же они включены в ее внутреннюю структуру, Б любом случае здесь почти наверняка участвуют слабые связи или взаимодействия. Поэтому представленные выше данные о влиянии температуры на слабые связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуру, вероятно, позволяют сделать аналогичные выводы и относительно пятеричной структуры. То же самое можно сказать и о белках, образующих мультиферментные комплексы, например комплекс пнруватдегидрогеназы. Если в стабилизации такого агрегата тоже участвуют слабые связи, то можно ожидать, что при крайних температурах его структурная целостность и, возможно, функция будут нарушены. [c.220]

    Известны два общих способа создания внутриклеточного сигнала поверхностными рецепторами. Один из них состоит в активации или инактивации фермента, связанного с плазматической мембраной. В некоторых случаях этот фермент катализирует образование растворимого внутриклеточного медиатора, изменение концентрации которого служит сигналом. Важное место среди таких ферментов занимает аденилатциклаза, катализирующая синтез циклического АМР (сАМР) из АТР на внутренней стороне плазматической мембраны (рис. 13-19). В других случаях активируемый внеклеточньил лигандом фермент прямо фосфорилирует клеточные белки. Например, фактор роста эпидермиса ФРЭ) стимулирует деление эпидермальных и многих других клеток, присоединяясь к рецепторному белку клеточной поверхности. Рецепторами здесь служат протеинкиназы (или тесно ассоциированные с ними белки) фермент, активируясь при связывании с ФРЭ, переносит фосфат с АТР на тирозильные остатки определенных клеточных белков, в том числе на сам ре- [c.262]

    Более ранние биохимические исследования мембран касались главным образом их липидиой часги. Поэтому методы экстракции н анализа мембранных липидов были хорошо разработаны и основывались большей частью на примеиеиии органических растворителей. Липнды, составляюш ие обычно почти половину массы плазматической мембраны, ие только служат каркасом Для прикрепления белков, но и могут быть ответственными за активность ферментов, связанных с мембранами. Они имеют амфипатические свойства и обладают гидрофильными и гидрофобными концевыми участками. Большая часть липидов относится к фосфолипидам, а остальные — это гликолипиды и нейтральные липиды (в основном холестерин). Гликолипиды, по ВИдимому, располагаются лишь в наружной части двойного липидного слоя, что указывает иа его асимметрию. [c.41]

    Клетка млекопитаюш,его заключена в оболочку — плазматическую мембрану, которая составляет значительную часть ее общей массы и до известной степени определяет ее форму. Мембрана является не только барьером между клеткой и внешней средой, но представляет собой работающее устройство, обеспечивающее относительное постоянство состава внутриклеточного объема. Наряду с этим плазматическая мембрана содержит специфические рецепторы для внешних возбудителей, присутствием которых могут объясняться такие разнообразные ответы, как ориентированное движение клетки (хемотаксис), стимуляция связанных в мембране ферментов, например вышеописанных циклаз, или генерация сигналов, которые могут быть химическими, например сАМР и сСМР, или электрическими, как в нервах (гл. 37). Плазматическая мембрана также является местом расположения специфических для клетки антигенов (гл. 29), которые во многих случаях характерны как для данного типа клеток, так и для вида млекопитающего в целом. Белки и специфические ферменты, связанные с транспортом нонов и метаболитов через мембранный барьер, тоже локализованы в этой структуре (см. ниже). [c.370]

    Ферменты бактерий. Ферменты распознают соответствующие им метаболиты (субстраты), вступают с ними во взаимодействие и ускоряют химические реакции. Ферменты являются белками, участвуют в процессах анаболизма (синтеза) и катаболизма (распада), т.е. метаболизма. Многие ферменты взаимосвязаны со структурами микробной клетки. Например, в цитоплазматической мембране имеются окислительно-восстановительные ферменты, участвующие в дыхании и делении клетки ферменты, обеспечивающие питание клетки, и др. Окислительно-восстановительные ферменты цитоплазматической мембраны и ее производных обеспечивают энергией интенсивные процессы биосинтеза различных структур, в том числе клеточной стенки. Ферменты, связанные с делением и аутолизом клетки, обнаруживаются в клеточной стенке. Так называемые эндоферменты катализируют метаболизм, проходящий внутри клетки. Экзоферменты выделяются клеткой в окружающую среду, расщепляя макромолекулы питательных субстратов до простых соединений, усваиваемых клеткой в качестве источников энергии, углерода и др. Некоторые экзоферменты (пенициллиназа и др.) инактивируют антибиотики, выполняя защитную функцию. [c.45]

    Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

    Клеточная мембрана — это не просто мешок. Она регулирует перенос низкомолекулярных веществ в клетку и из клетки. У бактерий с внутренней поверхностью мембраны связаны ферменты, катализирующие процессы окисления. Нередко бактериальные мембраны образуют складчатые участки, имеющие в разрезе вид многослойных структур это так называемые мезосомы (рис. 1-1 и 1-2, Г). Предполагается, что в мезосомах протекают специализированные процессы обмена веществ и репликация ДНК. В клетках Е. oli мезосомы выявляются не всегда, и все же, видимо, репликация ДНК у этого организма происходит на определенных участках поверхности мембраны и регулируется связанными с мембраной ферментами. Образование новой мембраны (перегородки) между делящимися клетками происходит синхронно с синтезом ДНК. [c.21]

    Несмотря на относительную стабильность, мембранные компоненты химически не инертны. Они сами подвержены метаболическим превращениям под действием окислительных ферментов, локализованных внутри мембран или на их поверхности. Мембраны содержат также хиноны и другие низкомолекулярные катализаторы. Окислительные реакции играют важную роль в модификации гидрофобных компонентов мембран. Например, стерины, простагландины и другие вещества, обладающие регуляторными свойствами, первоначально синтезируются в форме гидрофобных цепей, связанных с водорастворимыми переносчиками (гл. 12). В мембранах могут накапливаться гидрофобные продукты биосинтеза (так, предшественниками простаглан-динов служат полиненасыщенные жирные кислоты фосфолипидов). Однако при взаимодействии с кислородом в молекулах этих соединений образуются гидроксильные группы, что приводит к постепенному увеличению их способности растворяться в воде. По мере того как гидрофильность соединения возрастает благодаря последовательному гидроксилированию, гидрофобные компоненты мембран неизбежно переходят в водный раствор и полностью включаются в процесс метаболизма. Другим процессом, в котором липиды мембран активно разрушаются, является гидролиз под действием фосфолипаз. [c.356]

    Координирующая роль мембран состоит в том, что многие ферменты активны только в связанном с мембранами состоянии (мембраны создают своеобразный биологический конвейер ). Поэтому, важна также векторная роль мембран в действии ферментов. Примерами могут быть процессы фотосинтеза трансформация энергии и биосинтез органических веществ протекает на мембранах как высокоорганизованный процесс дыхание и окислительное фосфолирование в мембранах митохондрий, а также всасывание и переваривание пищи, возникновение и передача импульсов в нервной системе, работа органов чувств, работа сердца, сокращение мышц. [c.108]

    Цитоплазма структурно неоднородна. Ее отграничивают от клеточной стенки поверхностная плазматическая мембрана -плазмалемма,аот вакуоли - вакуоляр-ная мембрана (тонопласт). Внутри цитоплазмы также существуют мембранные структуры (зндоплазматическая сеть и диктиосомы), а также гранулы, называемые рибосомами. Эндоплазматическая сеть создает в живой клетке больщую внутреннюю мембранную поверхность, на которой закрепляются ферменты и осуществляются реакции, связанные с обменом веществ. Диктиосомы (тельца Гольджи) выполняют секреторные функции, в том числе, связанные с образованием клеточной стенки и вакуолей. Рибосомы представляют собой глобулярные макромолекулы рибонуклео-протеидов, принимающих участие а синтезе белка. [c.195]

    Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

    Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

    Каждая клетка в организме млекопитающих содержит холестерин. Находясь в составе мембран клеток, неэтерифицированный холестерин вместе с фосфолипидами и белками обеспечивает избирательную проницаемость клеточной мембраны и оказывает регулирующее влияние на состояние мембраны и на активность связанных с ней ферментов. В цитоплазме холестерин находится преимущественно в виде эфиров с жирными кислотами, образующих мелкие капли—так называемые вакуоли. В плазме крови как неэтерифицированный, так и этерифицированный холестерин транспортируется в составе липопротеинов. [c.202]

    Начиная со сквалена, все промежуточные продукты биосинтеза холестерина (включая и холестерин) нерастворимы в водной среде. Поэтому они участвуют в конечных реакциях биосинтеза холестерина, будучи связанными со стеринпереносящими белками (СПБ). Это обеспечивает их растворимость в цитозоле клетки и протекание соответствующих реакций. Данный факт имеет важное значение и для вхождения холестерина в клеточные мембраны, окисления в желчные кислоты, превращения в стероидные гормоны. Как отмечалось, реакцией, регулирующей скорость биосинтеза холестерина в целом, является восстановление 3-гидрокси- 3-метилглутарил-КоА в мевалоновую кислоту, катализируемое ГМГ-КоА-редуктазой. Данный фермент испытывает регуляторное воздействие ряда [c.402]

    В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

    Перейдем к молекулярному рассмотрению. Как уже сказано, источником свободной энергии для активного транспорта служит АТФ. АТФ усиливает активный транспорт, будучи введена внутрь клетки, но ие влияет ка него, находясь во внешней среде. Цз клеточных мембран удалось выделить К, Na-активируемую АТФ-азу. Этот фермент расщепляет АТФ только в присутствии ионов К" " и Na" . Действие АТФ в мембране непосредственно связано с активным транспортом — глюкозид оубаин ингибирует АТФ-азу при той же концентрации, при которой он прекращает работу натриевого насоса. Гидролиз АТФ in vitro с помощью этой АТФ-азы происходит в две стадии. Вначале выделяется АДФ, а неорганический фосфат остается связанным с ферментом. Эта стадия активируется ионами Na"". Второй этап требует ионов К"" и состоит в отщеплении фосфата от фермента. Сходная, но уже пространственная асимметрия свойственна насосу — на внутренней поверхности мембраны его активность зависит от Na, на внешней — от При расщеплении АТФ на мембранах наблюдается переход меченого фосфата из АТФ в фосфопротеи-ды мембраны. Кинетика действия АТФ-азы in vitro характеризуется S-образной зависимостью скорости реакции от концентраций Na"", К+ и АТФ. Гидролиз одной молекулы АТФ в мембране сопровождается выходом из клетки двух-трех ионов Na"". [c.348]

    С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

    Наружная мембрана не содержит компоненты дыхательной цепи. С ней связаны ферменты, участвующие в удлинении молекул насыщенных жирных кислот, а также ферменты, катализирующие окисление, не связанное с синтезом АТФ, например моноаминоксвдаза и некоторые другие. Моноаминоксида-за может служить маркерным ферментом для идентификации наружной мембраны митохондрий. [c.198]

    Регуляторная. Некоторые липиды являются предшественниками витаминов, гормонов, в том числе гормонов местного действия — эйкозаноидов простагландинов, тромбоксанов и лейкотриенов. Регулярная функция липидов проявляется также в том, что от состава, свойств, состояния мембранных липидов во многом зависит активность мембрано-связанных ферментов. [c.285]

    Главную роль в этом процессе играет мембрано-связанный гликопротеин — фермент у-глутамилтрансфераза (ГГТФ), который катализирует перенос у-глутамильного остатка глутатиоиа на транспортируемую аминокислоту, т. е. [c.366]

    Попытки использовать явление биоделигнификации в практических целях стимулировали изучение процессов, сопровождающих деструкцию лигнина фибами В основе делигнификации древесины — и химической, и биологической — лежат процессы, связанные с функционализацией и деструкцией лигнина, освобождением его из лигноуглеводной матрицы Среди многообразия микроорганизмов избирательную и глубокую биодеструкцию лигнина способны наиболее эффективно осуществлять фибы белой гнили Для всех природных видов грибов белой гнили характерна комбинированная деструкция всех компонентов древесины Гифы фибов проникают в древесную ткань через поровые мембраны, а также через клеточные стенки, просверливая в них отверстия Гифы растут преимущественно на внутренней поверхности клеточных стенок и разрушают стенки выделяемыми экзоферментами, в результате чего гифы и прорастают в клеточную стенку [ПО] Ферменты, деструктирующие лигнин, должны действовать вне клетки, поскольку им приходится разлагать макромолекулярное вещество Эти ферменты, по-видимому, связаны с поверхностью гиф таким способом, который допускает контакт с лигнином клеточной стенки При этом происходит равномерное разрушение клеточной стенки в целом, несмотря на присутствие лишь одной-двух гиф Полисахариды не образуют никакого защитного барьера для ферментов фибов [c.178]

    Не все ферменты могут быть выделены из клеток простым экстрагированием водой или солевыми растворами. Многие ферменты связаны с различными структурными элементами, находящимися в клетке, как, например, с митохондриями или с зернами другого типа, от которых они не могут быть отделены простым плазмолизом. Иногда фермент можно освободить от связанного с ним носителя обработкой протеазой это доказывает, что подобный носитель представляет собой белок, гидролизующийся при помощи соответствующей протеазы. Так, инвертаза пекарных дрожжей тесно связана с нерастворимыми веществами, от которых она может быть отделена и переведена в раствор лишь после обработки папаиназой. В других случаях фермент не может быть переведен в раствор никаким образом, поэтому для изучения соответствующей ферментативной реакции необходимо орган, содержащий фермент, измельчить механическими способами так, чтобы внешняя мембрана клеток была разрушена и чтобы стало возможным соприкосновение реагента с ферментом, фиксированным на нерастворимом носителе (см., например, жидкую [c.792]

    Постхянаптнческие лиганд-зависимые каналы обладают еще двумя важными свойствами. Во-первых, рецепторы, связанные с каналами, специфичны, подобно ферментам, лишь по отношению к определенным лигандам и поэтому отвечают на воздейсгаие только одного нейромедиатора-того, который высвобождается из пресинаптического окончания другие медиаторы не оказывают практически никакого эффекта. Во-вторых, для каналов разного шла характерна различная ионная специфичность одЯи могут избирательно пропускать N3, другие-К., третьи-С1 и т.д. могут быть и такие, которые мало избирательны по отношению к различным катионам, но не пропускают анноны. Однако ионная специфичность постоянна для данной постсинаптической мембраны обычно все каналы в синапсе обладают одной и той же избирательностью. [c.99]

    М (pH 1,0), тогда как концентрация ионов Н в клетках составляет приблизительно 10 М (pH 7,0). Это означает, что обкладочные клетки обладают способностью секретировать ионы водорода даже против градиента порядка 10 1. По-видимому, эти клетки имеют какие-то очень активные мембранные насосы для секреции ионов водорода, так как для поддержания столь высокого градиента концентрации требуется значительное количество энергии. Перенос веществ через мембраны против градиента концентрации называют активным транспортом. Образование желудочной НС стимулируется особым, связанным с мембраной ферментом-TaK называемой" Н-транспортирующей АТРазой. При образовании желудочного сока на каждую молекулу цитозольного АТР, гидролизованного до ADP и фосфата, из цитозоля наружу через плазматическую мембрану выводятся два иона Н . [c.428]


Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты связанные с мембраной: [c.537]    [c.435]    [c.390]    [c.76]    [c.18]    [c.278]    [c.711]    [c.126]    [c.140]    [c.586]    [c.236]    [c.52]    [c.330]    [c.299]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.68 , c.272 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте