Инактивация при взаимодействии с продуктом реакции

Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции [c.116]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

IV. Взаимодействием, приводящим к инактивации фермента, может быть параллельная реакция с продуктом каталитического превращения. В простейшем случае эта реакция может представлять собой бимолекулярный процесс [c.106]

В других случаях считают, что продукт разлагается, взаимодействуя с биомассой [122]. В этом варианте возможно описание инактивации уравнениями химической кинетики или уравнением ферментативной кинетики, полагая, что Р — субстрат , а х — фермент . Возможны и другие механизмы инактивации продукта, например, взаимодействие с субстратом с выведением из зоны реакции. Здесь не имеет смысла останавливаться более подробно на данном вопросе. Нам хотелось лишь обратить внимание на необходимость проверки наличия и выявления возможного источника инактивации в специальных экспериментах. После этого [c.56]

Для идентификации активных центров ферментов часто используют специфические реагенты, которые взаимодействуют с химическими группами, входящими в состав активного центра, в результате чего происходит полная инактивация фермента или значительное снижение ферментативной активности. В случае рибонуклеазы обнаружено, что иодаце-тат (I H OO ) при определенных условиях реагирует с ферментом в соотношении 1 1 (см. restfield et al., 1963). Из реакционной смеси были выделены два продукта реакции. Основной продукт представляет собой 1-карбоксиметилгистидин-119 (1- M-His" ), второй — З-карбоксиметилгистидин-12 (3- M-His ). Эти продукты имеют следующую [c.73]

Зависимость предельного превращения субстрата (предельного выхода продукта от концентрации фермента имеет вид кривой с насыщением (рис. 2.100). Требуется определить, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм II), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм III) или с продуктом реакции (механизм IV) С этой целью были проведены эксперименты по исследованию кинетики реакции при малых степенях конверсии кислорода и опыты по предынкубации фермента с компонентами реакционной смеси. [c.266]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Основным механизмом фунгитоксичности химических веществ является инактивация ферментов. Некоторые фунгициды или продукты их разложения вступают в реакции с металлами, являющимися катализаторами физи-олого-биохимических процессов, протекающих в клетках, образуя устойчивые комплексы или соли. Такими веществами являются сероводород, окись углерода, цианиды, азиды, тиолы, дитиокарбаматы и некоторые другие. Помимо этого, активность ряда ферментов снижается, если произойдет замещение активного металла ферментного комплекса, например магния, такими тяжелыми металлами, как медь и ртуть. В то же время цианиды не только подавляют активность фермента при помощи реакции с активными металлами, но и взаимодействуют с карбоксильной труппой фермента, кофермента и другими жизненно важными компонентами клетки. Тиолы действуют как восстановители и алкилирующие вещества. Классическим примером подавления металлсодержащих ферментов путем взаимодействия с металлом является действие 8-оксихинолина, который образует с металлом фермента клешневидные комплексы. [c.107]

Пестициды, характеризующиеся структурным сходством с природными соединениями организма, включаются в обычный обмен веществ, в результате чего нарушаются функции синтезированных с их участием метаболитов. Так, структурное сходство производных триазина с пиримидиновыми основаниями позволяет им включаться в обмен веществ в качестве антиметаболитов пиримидиновых оснований, в результате чего происходит синтёз неправильно построенных белков. Поэтому губительное действие триазина проявляется, когда начинают функционировать новые белки. Способность пестицидов взаимодействовать с активными группами ферментов приводит к их инактивации и вызывает нарушение реакций обмена, в которых они принимают участие. В результате происходит накопление промежуточных продуктов метаболизма, вызывающих отравление организма. Большинство фосфорорганических пестицидов выступают ингибиторами холинэсте- [c.79]

Реакция подобна уже описанной реакции присоединения гидроксиламина у этой связи.) Следующая стадия состоит в образовании из соседних пртримидинов димеров [37] — значительно более устойчивых продуктов, несомненно вызывающих инактивацию (фиг. 49). У интактных вирусов реакция на ультрафиолетовое излучение значительно сложнее, чем у чистых нуклеиновых кислот. Различные штаммы ВТМ проявляют большое разнообразие в своей чувствительности к УФ-излучеиию. Имеются данные, что под влиянием УФ-излучения нуклеиновые кислоты и белки вступают между собой во взаимодействие, хотя это, по-видимому, и не сказывается существенно на кинетике инактивации [479]. [c.203]

В ходе проведения экспериментов было выявлено, что поперечное сечение инактивации мембраносвязанной эритроцитарной ацетилхолинэстеразы больше, чем у свободного фермента. Нарушение структурного состояния эритроцитарной мембраны с помош ью фосфолипаз приводит к уменьшению фоточувствительности ацетилхолинэстеразы. Такой же эффект вызывает и удаление из мембраны значительного количества холестерина, опре-деляюш его текучесть липидной фазы мембраны. Влияние мембранного окружения на УФ-чувствительность ацетилхолинэстеразы реализуется, по крайней мере, двумя путями посредством изменения конформационного состояния фермента за счет межмолекулярных взаимодействий и посредством повреждения белковой молекулы продуктами фотохимических превраш ений липидов. То есть состояние мембранного фермента зависит не только от эффективности протекания фотохимических процессов в самом белке, но и от фотохимических реакций в соседних компонентах, инициируюш их структурные перестройки мембраны. [c.131]