Инициаторный комплекс

Рис. 11.10. Образование целой рибосомы протекает через инициаторный комплекс при участии трех белковых факторов инициации (IF). Необходимая энергия поставляется за счет гидролиза GTP.

Схема последовательности событий при образовании инициаторного комплекса дана на рис. 117. [c.230]

В настоящее время показано, что фосфорилирование eIF-2 оказывает эффект на способность фактора взаимодействовать со специальным крупным белком (молекулярная масса около 300000 дальтон), относимым теперь к факторам инициации и обозначаемым как eIF-2B (он же — анти-НС1). Согласно последней принятой схеме (рис. 124), eIF-2 GDP, освобождаемый из рибосомного инициаторного комплекса на стадии присоединения 60S субчастицы, взаимодействует с eIF-2B (на схеме внизу). В таком eIF-2B eIF-2 комплексе ГДФ, связанный с eIF-2, [c.260]

Схема взаимодействия компонентов инициаторного комплекса в эукариотах приведена для иллюстрации на Рис.9.3. [c.70]

Этот комплекс связывается с РНК-полимеразой и способствует более эффективному образованию инициаторного комплекса. [c.459]

Рис. 9 3 Схема взаимодействии компонентов инициаторного комплекса в эукариотах

Регуляторными элементами являются белки инициаторного комплекса, описанные в гл. 28. В дополнение можно отметить особые нуклеотидные последовательности, способствующие интенсификации транскрипции, так называемые энхансеры. Характерная особенность этих структур заключается в том, что [c.473]

Ниже приняты следующие сокращения te — время синтеза полипептида (сумма времен элонгации и терми- ации), т. е. время, прошедшее с момента присоединения к инициаторному комплексу следующей за инициа- [c.277]

Препятствует переходу от инициаторного комплекса к рибосоме, осуществляющей удлинение цепи нарушает декодирование [c.274]

Оказалось, что в первичной ассоциации с мРНК и следующей затем инициации трансляции участвует, скорее, 30S субчастица, а не 70S рибосома. Именно 30S субчастица уводится из этой равновесной смеси на мРНК и затем вовлекается в первые стадии инициации. 50S субчастица присоединяется на более поздних стадиях инициации к 308-мРНК-инициаторному комплексу. Факторы инициации— прежде всего IF-3 (а также, возможно, IF-1)— способствуют сдвигу равновесия в сторону диссоциации свободных нетранслирующих рибосом на субчастицы. [c.225]

Регуляция инициации может осуществляться несколькими путями. Во-первых, количественно разный уровень продукции на разных мРНК или разных цистронах одной полицистронной мРНК может осуществляться за счет разной силы инициаторных районов матриц одни весьма эффективно (с большим сродством) ассоциируют с рибосомными частицами и дают начало инициаторному комплексу, в то время как другие делают это медленнее. В частности, [c.233]

Если в инициаторном 48S комплексе присутствовал нерасщепляемый аналог ГТФ, то eIF-5-промотируемое. присоединение 60S субчастицы ингибируется. Возможно, что eIF-5 индуцирует гидролиз ГТФ непосредственно на 40S субчастице, а также общую дестабилизацию 48S инициаторного комплекса, в результате чего eIF-2 с ГДФ, eIF-3 и другие факторы инициации уходят, а 40S субчастица остается только с мРНК и метионил-тРНК, будучи в таком виде способна ассоциировать с 60S субчастицей. Во всяком случае показано, что если 48S инициаторный комплекс освобожден от eIF-2 и eIF-3, то он спонтанно, без eIF-5, присоединяет 60S субчастицу. Имеются некоторые указания на участие eIF-4 и eIF-4D в правильной ассоциации субчастиц и образовании окончательного 80S инициаторного комплекса с метионил-тРНК в Р-участке. [c.255]

Биосинтез белка начинается тогда, когда 305-субъединица образует тройной комплекс с мРНК, используя инициаторный кодон AUG, и с особой молекулой тРНК. Последняя должна быть заряжена метионином и затем формилирована по аминогруппе этой аминокислоты (Л/-формил-Ме1-тРНК г). Затем присоединяется большая субъединица рибосомы (а также другие белковые факторы) и образуется инициаторный комплекс. [c.208]

Образование инициаторного комплекса. Экспериментально доказано, что в процессе белкового синтеза наблюдаются постоянная диссоциация 70S рибосом на 30S и 50S субчастицы и последующая их реассоциация. Сначала образуется инициаторный комплекс путем присоединения белковых факторов, формилметионил-тРНК и ГТФ к 30S субчастице, к которой комплементарно антикодону формилметионил-тРНК присоединяется мРНК при участии кодона АУГ (рис. 14.5). [c.526]

Кроме того, у эукариот образование инициаторного комплекса требует наличия специальных инициаторных белков, которые называются общими факторами транскрипции. Рассмотрим некоторые из них применительно к синтезу мРНК. К ним относится ТАТА-связывающий белок, или ТСБ, а также 8—10 белков, ассоциированных с ТСБ. Они носят название ТСБ-ассоцииро-ванные факторы или ТАФ. ТСБ и ТАФ образуют комплекс ТФПД, или транскрипционный фактор Дрдя РНК-полимеразы II. [c.459]

Рис. 29.7. Взаимодействие энхан-серного элемента с белками инициаторного комплекса

Кроме белков инициаторного комплекса, на скорость транскрипции оказывают существенное влияние ДНК-связывающие белки. Из нескольких семейств наиболее известны белки типа цинковые пальцы, спираль—виток—спираль и гомеодоменные белки. Специфическое связывание этих белков с ДНК происходит в результате взаимодействия боковых радикалов аминокислотных остатков белка с основаниями ДНК. [c.474]

Белки инициаторного комплекса 7 Транспорт мРНК в цитоплазму [c.474]

Если в отношении прокариот такое действие на расстоянии нельзя назвать чем-то необычным, а отношении эукариот этот феномен следует признать широкораспространенным. У прокариот имеется надежное доказательство того, что белки, связавшиеся с отдаленными участками ДНК, действуют по преимуществу так же, как и белки, присоединенные к соседним областям. Например, белок п1гС усиливает способность РНК-полимеразы связываться с промотором и образовывать открытый инициаторный комплекс (см. рис. 9-65). Разделяющая эти сайты ДНК формирует петлю, что позволяет белкам, связавшимся в отдаленных участках, взаимодействовать с полимеразой (рис. 10-17). Такое взаимодействие происходит довольно легко, поскольку ДНК действует как ограничитель и белок, связавшийся даже на расстоянии нескольких тысяч нуклеотидных пар, постоянно сталкивается с промотором (рис. 10-18). [c.189]

Первая аминоацил-тРНК, участвующая в трансляции первого кодона, взаимодействует с GTP и фактором инициации 2 (ФИ-2). Образовавшийся комплекс в присутствии фактора инициации 1 (ФИ-1) присоединяет тРНК к первому кодону матрицы и образует инициаторный комплекс с 40S-субъединицей рибосомы. После высвобождения факторов инициации (ФИ-1, ФИ-2 и ФИ-3) к GTP присоединяется субъединица 60S, при этом происходит гидролиз молекулы GTP. Так завершается образование полной 808-рибосомной частицы. [c.102]

Регуляция синтеза белков может осуществляться при формировании инициаторного комплекса (рис. 10.2, Б). Промежуточный комплекс инициации образуется путем взаимодействия малой рибосомальной субъединицы (40S) с инициаторной ме-тионил-тРНК , которая затем связывается с мРНК. В образовании и стабилизации этого комплекса принимают участие GTP и несколько белковых факторов (получивших название факторов инициации IFi б), а у растений - еще и АТР. Последней к ини и т о OMV комплексу пписоели яется боль тая пи- [c.316]

Теперь к инициаторному комплексу присоединяется 60S субчастица. Образовавшийся 80S комптекс готов к элонгации. [c.70]

Смотреть страницы где упоминается термин Инициаторный комплекс: [c.242] [c.230] [c.232] [c.258] [c.261] [c.39] [c.39] [c.39] [c.48] [c.48] [c.419] [c.423] [c.174] [c.176] [c.44] [c.45] [c.102] [c.102] [c.102] [c.102] [c.24] [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология