Рибосомы и субъединицы

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Молекула т-РНК связана с рибосомой (входит в большую из двух названных субъединиц рибосомы) и (фиксирует цепь, растущую на рибосоме [c.393]

Рибосомы эукариот (клеток, содержащих ядра) характеризуются большим значением 5 o.w(80S, а не 70 S), м. м. (4,1—4,7) 10 и несколько большими размерами (сухой объем 5 10 нм ). 70 S-рибосомы состоят из дву субъединиц 30 S и 50 S, иа которые они распадаются при уменьшении концентрации двухвалентных ионов (Mg ) или при увеличении концентраций одновалентных ионов. М. м. 50 S-частиц 1,8 10 , 30 S-частиц (0,7-1,0) 10 . [c.272]

Рибосомальные РНК составляют примерно 657о сухого веса рибосом, белки — 35%. Эти РНК разделяются на 3 класса 23—28 S, м. м. 1 10" 1G—18 S, м. м. < 1 10, и низкомолекулярные РНК—5S, м. м. 40000. Вероятно, молекулы белка взаимодействуют с неспирализованными участками рРНК, рибонук-леопротеидный комплекс сворачивается в компактную структуру рибосомной субъединицы. Б 70 S-рибосоме содержится примерно 65 полипептидных цепей со средней молекулярной массой 65 000. Б 30 S-частицах имеется 19—20 сортов белков, в 50 S-частицах их более 50. [c.272]

Следующий момент инициации - образование инициирующего комплекса. К рибосоме, к ее субъединице 30S, присоединяется мРНК, а к ней, к специфическому участку Р, присоединяется формил-мет-тРНК. Присоединение 50S (субъединицы рибосомы) и образование VOS-инициирующего комплекса и факторов инициации (IF-1, IF-2, IF-3) завершает эту стадию. [c.57]

Осадок (полирибосомы, рибосомы, субъединицы рибосом) [c.340]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

По контролю гены группируются в две четкие группы. Оперон является единицей транскрипции мРНК и может содержать один, два или несколько генов. Все они контролируются единственным промотором и выражаются в образовании единственной молекулы мРНК- Такие группы генов часто связаны с образованием продуктов, используемых для близко родственных биохимических задач. Например, десять белков, ответственных за биосинтез гистидина, сгруппированы в его оперон. В свою очередь, опероны могут быть объединены в кластеры. Кластер str-sp имеет дело примерно с 60 белками, которые все включаются в структуру рибосомы, а также с одной субъединицей РНК-полимеразы. Поскольку в настоящее время мало что известно о функции кластеров, изучение [c.203]

Биосинтез большой субъединицы контролируется ДНК хлоропластов он осуществляется на рибосомах этих органелл. Малая субъединица синтезируется в форме предшественника с более высокой изоэлектрической точкой при посредстве ядерной ДНК и на рибосомах цитоплазмы. Этот положительно заряженный предшественник взаимодействует с оболочкой хлоропластов, которая имеет отрицательный заряд [47], затем проникает через оболочку и теряет положительно заряженный пептид перед тем, как соединиться с большими субъединицами для образования активного фермента. [c.243]

Характерной чертой одной из видимых проекций является борозда, разделяющая рибосому на две неравные части (рис. 33). Это разделение отражает тот факт, что рибосома состоит из двух разделяемых субчастиц, или рибосомных субъединиц. Действительно, при [c.62]

Рибосомы сами по себе являются рибонуклеопротеинами с содержанием нуклеиновых кислот -60%. Они находятся в свободном состоянии прежде всего в цитоплазме и в связанном — в эидоплазматическом ретикулуме. Все рибосомы состоят из двух субъединиц, на которые они диссоциируют в зависимости от концентрации. У наиболее хорошо изученных рибосом Е. oli большая (50 S) субъединица включает 5 S- и 23 S-рибосомные РНК, а также 34 различных белка малая (30 S) субъединица состоит из 16 S-рибосомной РНК и 21 белка. Рибосомы эукариот образованы 60 S- и 40 S-субъединицами. [c.393]

Р- и Ь-колец (у грамотрицательных бактерий), крючка и шапочки , которая прикрывает полый цилиндр начавшего строиться филамента с верхнего конца. Если бы этой структуры не существовало, то синтезируемые на рибосоме субъединицы белка-фла-геллина, подающиеся к вершине филамента через полое внутреннее пространство базального тела и самоорганизующиеся по спирали, пропадали бы в окружающей среде. Таким образом, при синтезе и удлинении филамента белки шапочки , действуя наподобие своеобразных шаперонов, помогают собираться флагел- [c.52]

РИС. 15-13. Две проекции 708-рибосомы Е. oli. Цифрами обозначены места связывания специфических антител к определенным рибосомным бел-хам (нумерация такая же, как в табл. 15-5). Буквы S и L не указаны, так как из рисунка и так ясно, в какой из субъединиц находится белок. В тех случаях, когда для какого-то одного антитела обнаруживается более чем одно место связывания, эти места обозначены буквами А, В, С и D. В других проекциях можно было бы увидеть много других идентифицированных мест связывания [97]. [c.230]

Схема синтеза полипептидной цепи полирибосомой I - начало синтеза, II- окончание сннтеза л-мРНК, 5-рибосома, в-большая субъединица рибосомы, г-малая субъединица рибосомы. [c.265]

Стрептограмин В и эдеин А — антибиотики, которые, ингибируя функцию большой или малой субъединицы рибосомы, подавляют биосинтез белка. Это позволило широко использовать их при изучении функционирования рибосомы. [c.301]

На следующей ступени биосинтеза белка нуклеотидная последовательность мРНК переводится на язык аминокислотной последовательности. Этот процесс, получивший название трансляции [193], начинается со связывания мРНК и инициирующей аминоацил-тРНК с 30 8-субъединицей рибосомы (инициация). [c.393]

На специфическом подавлении отдельных стадий биосинтеза белка основано действие ряда антибиотиков (разд. 2.3.5). Так, актиномицин интер-коляцией и рифамицин селективным подавлением РНК-полимеразы нарушают процесс транскрипции. Хлорамфеникол нарушает трансляцию, блокируя реакцию переноса пептидила в рибосоме. Стрептомицин ассоциирует с 30 8-субъединицей рибосомы и ведет к ошибкам в переносе, а очень похожий на аминоацильный конец тРНК пуромицин вызывает преждевременный обрыв синтезируемой цепи. [c.398]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

КИСЛОТНЫХ остатков), соединенных легко расщепляемым шарниром . Похоже, что две N-концевые аланин-богатые последовательности образуют жесткий биспиральный комплекс (две параллельные а -спирали), и две такие пары формируют в рибосоме основную часть палочкообразного стержня 50S субчастицы. Согласно одной модели, спирали в димере антипараллельны (рис. 57, а), и тогда в тетрамере два глобулярных домена образуют проксимальную часть L7 /Ы2 стержня, а два других — дистальную (гантелеобразная структура). По другой модели субъединицы белка L7/L12 уложены параллельно (рис. 57,6), так что в тетрамере четыре глобулы образуют или основание, или конец L7/L12 стержня. [c.98]

В соответствии с вышесказанным трансляция интактной MS2 РНК в бесклеточных системах, а также, по-видимому, и in vivo начинается с инициации синтеза белка оболочки. Трансляция С-цистрона приводит к тому, что рибосомы движутся вдоль него по направлению к S-цистрону и расплетают структуру РНК по мере своего продвижения. Это приводит к открыванию инициирующего района цистрона S. Таким образом, еще до окончания трансляции С-цистрона первой рибосомой и синтеза первой молекулы белка оболочки инициирующий район S-цистрона делается доступным, и происходит инициация синтеза субъединицы РНК-репликазы. [c.235]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Уже давно было показано что во всяком случае эукариотические рибосомы прикрепляются к мембране своей большой (60S) субчастицей. По-видимому, существует специальный участок на 60S субчастице, который имеет сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, и, таким образом, все рибосомы прикрепляются к мембране строго определенной точкой, в одной и той же ориентации. Эта ориентация такова, что ось, соединяющая большую субчастицу и малую субчастицу, приблизительно параллельна поверхности мембраны (рис. 126). Данные электронной микроскопии негативно контрастированных эукариотических рибосом указывают, что длинная ось малой субчастицы должна быть приблизительно параллельна поверхности мембраны, и заставляют предполагать, что прикрепление рибосомы к мембране должно, скорее всего, иметь место со стороны боковых выступов субъединиц (эквивалентных Ll-гребню 50S субчастицы и платформе 30S субчастицы Е. соИ, см. Б.1.2) таким образом, район предполагаемого кармана для тРНК (см. рис. 86) и стержень большой субчастицы (см. B.L3), по-видимому, должны находиться на стороне, обращенной от мембраны. [c.276]

Рибосомы — комплексы белков и нуклеиновых кислот. Хорошо известным примером комплексов белков с нуклеиновы ми кислотами является рибосома, катализирующая образование полипептидных цепей [714, 715]. Рибосома содержит несколько молекул РНК и различные белковые молекулы. Она состоит из двух субъединиц неодинаковой величины, между которыми заключена рибосомальная РНК- В Е. oli более крупная субъединица содержит две молекулы РНК (названные 23S и 5S в соответствии с их константами седиментации) и 34 молекулы белков, названные от L1 до L34 . Более мелкая субъединица содержит РНК 16S и 21 белок (от S1 до S21 ). [c.270]

Биосинтез белка начинается тогда, когда 305-субъединица образует тройной комплекс с мРНК, используя инициаторный кодон AUG, и с особой молекулой тРНК. Последняя должна быть заряжена метионином и затем формилирована по аминогруппе этой аминокислоты (Л/-формил-Ме1-тРНК г). Затем присоединяется большая субъединица рибосомы (а также другие белковые факторы) и образуется инициаторный комплекс. [c.208]

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2—5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК, правда, с огромной молекулярной массой —около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. A. . Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их состав- [c.87]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы и субъединицы: [c.58] [c.428] [c.428] [c.230] [c.234] [c.270] [c.270] [c.485] [c.494] [c.621] [c.390] [c.393] [c.396] [c.53] [c.54] [c.58] [c.58] [c.126] [c.198] [c.239] [c.271] [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология