индуцируемый гидролиз

Первый из них связан с инициацией процесса, причем если он протекает по классическому пути, то инициатором являются иммунные комплексы. К, F -фрагментам иммуноглобулинов присоединяется субкомпонент lq, что индуцирует гидролиз соответствующих пептидных связей и активацию всего комплекса. Инициация альтернативного пути активации комплемента связана с гидролизом связей в компоненте СЗ между глицином 988 и цистеином 990. [c.491]

Связывание тройственного комплекса с А-участком рибосомы индуцирует его ГТФ-азную активность, и ГТФ, входящий в комплекс, гидролизуется [c.621]

Удаление путем гидролиза асимметрического индуцирующего центра, алкоксигруппы, приводит к преимущественному образо- [c.348]

Если в инициаторном 48S комплексе присутствовал нерасщепляемый аналог ГТФ, то eIF-5-промотируемое. присоединение 60S субчастицы ингибируется. Возможно, что eIF-5 индуцирует гидролиз ГТФ непосредственно на 40S субчастице, а также общую дестабилизацию 48S инициаторного комплекса, в результате чего eIF-2 с ГДФ, eIF-3 и другие факторы инициации уходят, а 40S субчастица остается только с мРНК и метионил-тРНК, будучи в таком виде способна ассоциировать с 60S субчастицей. Во всяком случае показано, что если 48S инициаторный комплекс освобожден от eIF-2 и eIF-3, то он спонтанно, без eIF-5, присоединяет 60S субчастицу. Имеются некоторые указания на участие eIF-4 и eIF-4D в правильной ассоциации субчастиц и образовании окончательного 80S инициаторного комплекса с метионил-тРНК в Р-участке. [c.255]

Когда терминирующий кодон оказывается в А-участке рибосомы, он узнается специальным растворимым белком, который садится на рибосому и индуцирует гидролиз сложноэфирной связи между тРНК и полипептидом молекулы пептидил-тРНК в Р-участке. В результате полипептид освобождается из рибосомы. Белки, узнающие терминирующие кодоны и индуцирующие освобождение [c.266]

Тогда на следующем этапе при взаимодействии возникшего неправильного комплекса с тРНК (см. рис. 11.7) вместо образования валил-тРНК индуцируется гидролиз валилацил-АМР до валина и АМР [c.42]

Остальные продукты секреции нейтрофилов также могут участвовать в киллинге бактерий. Во-первых, лизоцим, присутствующий в азурофильных и специфических гранулах, может индуцировать гидролиз бактериальной клеточной стенки. Лактоферрин, белок специфических гранул, также рассматривается как фактор, обеспечивающий бактерицидную активность [193]. В настоящее время аналогичная активность открыта и для антибактериальных белков, хранящихся в азурофильных и специфических гранулах [303]. К этой группе относятся катепсин С, дефенсины, катионный антимикробный белок (САР)57, бактерицидный белок, повышающий проницаемость (ВЛР) [109]. [c.24]

В первичной реакции (1) А называется актором, Вх — индуктором, X — активным промежуточным продуктом. В реакции (2) В2 — акцептор, С — конечный устойчивый продукт. Сущность явления химической индукции заключается в том, что образование высокореакционноспособных промежуточных продуктов в первичных реакциях сопровождается значительным уменьшением энергии Гельмгольца (АЛ > 0), обеспечивает возможность протекания других (индуцированных) реакций, в том числе даже сопровождающихся увеличением А (А А > 0), протекание которых становится возможным благодаря участию активных промелсуточных продуктов. Сопряженные реакции играют чрезвычайно важную роль в биологии, так как образование белков и нуклеиновых кислот, протекающее с увеличением энергии Гельмгольца, идет сопряженно с реакцией гидролиза аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), сопровождающейся уменьшением А (АА < 0) и являющейся источником энергии для многообразных химических процессов в клетках. Особо вяжную роль здесь играют ферменты, способствующие полноте использования в индуцируемой реакции свободной энергии индуцирующей. [c.250]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Сопряжение Р.б. со всеми указанными ферментами осуществляется через регуляторные белкн (т. наз. G-белки), к-рые способны связывать гуанозинтрифосфат (ГТФ) и гидролизовать его до гуанозиндифосфата. Р.б., активированный биорегулятором, взаимод, со специфич. G-белком и индуцирует Связывание с ним ГТФ, О-белок в комплексе с ГТФ представляет собой активную форму этого белка, к-рая способна взаимод. с одним из эффекторных ферментов (напр., с аденилатциклазой), аллостерически влияя (помимо активного центра фермента) на его активность. При гидролизе ГТФ с участием О-белка последний переходит в неактивную ферму и стимулирующий сигнал затухает. G-Белки, по-видимому, участвуют в преобразовании сигнала, поступающего от больпшнства мембранных Р.б. В частности, сигнал от засвеченного родопсина передается иа исполнит, фермент (фосфодиэстеразу циклич. гуанозинмонофосфата) специфичным для зрительной клетки G-белком-трансдуцином. [c.262]

Транспорт аминокислот через клеточные мембраны осуществляется в основном по механизму вторично-активного транспорта. В этом случае система активного транспорта приводится в действие не путем прямого гидролиза АТФ, а за счет энергии, запасенной в ионных градиентах. Перенос аминокислот внутрь клеток осуществляется чаще всего как симпорт аминокислот и ионов натрия, подобно механизму симпорта сахаров и ионов натрия. Энергия АТФ затрачивается на выкачивание Ка /К -АТФ-азой ионов натрия из клетки, создания электрохимического градиента на мембране, энергия которого опосредованно обеспечивает транспорт аминокислот в клетку. Известен ряд сходных по строению транспортных систем (транслоказ), специфичных к транспорту аминокислот нейтральных аминокислот с небольшой боковой цепью, нейтральных аминокислот с объемным боковым радикалом кислых аминокислот, основных аминокислот, пролина. Эти системы, связывая ионы натрия, индуцируют переход белка-переносчика в состояние с сильно увеличенным сродством к аминокислоте Ка" стремится к транспорту в клетку по градиенту концентрации и одновременно переносит внутрь клетки молекулы аминокислоты. Чем выще градиент Na , тем выше скорость всасывания аминокислот, которые конкурируют друг с другом за соответствующие участки связывания в транслоказе. [c.366]

Если клетки Е. соИ растут е среде, содержащей лактозу, то в них синтезируется фермент Р-галактозидаза, гидролизующий этот дисахарид до глюкозы и галактозы, которые далее усваиваются клеткой. Оказывается, что если источником углерода для Е. соИ яв.1яется глюкоза, то Р-галактозидаза не синтезируется. Однако если в среду, в которой растут клетки, добавить негидролизуемый аналог лактозы — изопропил-(1-0-тиогалактозид, то начинается (индуцируется) синтез р-галактозидазы. Соединения, которые, подобно лактозе и изопропил-р-О-тиогалактозиду, способны индуцировать синтез белков (в данном случае ( -галактозидазы), в других условиях называются индукторами. [c.414]

Имеются указания что этиленхлоргидрин обладает способностью сокращать скрытый период роста картофельных клубней и индуцирует их раннее прорастание и развитие. ВыжиМ Ка из картофельных клубней, которые были обработаны 1,6% этиленхлоргидрина, выдержаны в закрытом сосуде в течение 24 часов и затем прорастали во влажной почве в течение 5 дней, обнаружила содержание глютатиона который не был найден в неподвергнутых обработке картофельных клубнях. Этилеихлоргидрин увеличивает скорость гидролиза крахмала энзимом амилазой [c.537]

Старение в результате хемодеструкции. Совокупность физико-химич. изменений в иолимере, происходящих под влиянием агрессивных сред, определяют как х е-м о д е с т ) у к ц и ю. К-ты и основания индуцируют обычно гидролиз и сольволиз, окислительные агрее-сивные среды вызывают сложные процессы, включающие радикальные, молекулярные и ионные реакции. [c.243]

В присутствии воды гидратация (54) замедляет конечную миграцию и позволяет щелочным гидролизом получать вторичные спирты. Дальнейшая модификация реакции [89] позволяет получать первичные спирты, что соответствует одной миграции этот метод полезен при синтезе гомологичных спиртов через В-алкил-производные типа (34), где алкильные группы мигрируют преимущественно в ходе карбонилирования. В методе цианидирования схема (88) [90] миграции индуцируются обработкой триалкил-цианобората электрофильным ангидридом трифторуксусной кислоты [схема (89)]. [c.49]

К этой категории относятся немногие ферментативные реакции Примером может служить гидролиз а-гликозидной связи р-амила ЗОЙ с образованием р-мальтозы. Можно допустить механизм одиноч ного замещения, когда происходит прямое действие воды на угле родный атом мальтозного остатка. Основная группа (О) фермента притягивая протон и частично превращая воду в ОН , будет вероятно, увеличивать скорость реакции. Аналогично этому кислот ная группа К), оттягивая электроны от кислородного атома мальтозного остатка и, следовательно, ослабляя связь С — О, также будет увеличивать скорость реакции. Но эти группы должны быть размещены строго определенным образом вообще это объясняется моделью фермент-субстратного комплекса в виде ключа и замка, предложенной Эмилем Фишером. Недавно, однако, было высказано предположение, что в некоторых случаях субстрат оказывает на фермент индуцирующее действие, заставляя его принимать соответствующую конфигурацию. [c.75]

Клетки дикого типа, растущие на среде с глюкозой, содержат лишь едва заметные следы -галактозидазы. Если же выращивать их на среде с лактозой или иным -галактозидом, то -галактозидазная активность увеличивается в 1000 раз этот фермент может составлять около 3% всего клеточного белка Он обычно образуется только в присутствии индуцирующего вещества-лактозы. Изучению механизма регуляции существенно помогло применение не используемого бактерией индуктора-2-пропил-р-тиогалактозида. Добавление этого вещества приводит к обманной индукции -галактозидазы фермент образуется, но не может гидролизовать соединение, индуцировавшее его синтез, и сделать его доступным для дальнейших превращений. [c.474]

Выяснению механизма фотофосфорилирования могут помочь эксперименты с индуцированной светом системой гидролиза АТФ. Петрак и Липманн [76] нашли, что в присутствии сульфгидрильного соединения и медиатора транспорта электронов (ФМС, ФМН и т. д.) хлоропласты и зеленые частицы сине-зеленых водорослей гидролизуют АТФ на свету. Хох и Мартин [47] наблюдали, что соответствующая ферментативная активность индуцируется светом и сохраняется в ходе последующего темнового периода. Аммиак ингибирует эту световую активацию, но увеличивает скорость гидролиза в темноте. Единственное возможное объяснение этого явления — повреждение точки (точек) фосфорилирования, приводящее к их функционированию в обратном направлении. [c.578]

Гидролиз циклического соединения с расщеплением связи Р — О происходит по крайней мере в 10 раз быстрее, чем реакция нециклического соединения. Это различие в скоростях является следствием напряжения и дестабилизации, вызываемых циклической структурой соединения (XV), что приближает его частично к структуре переходного состояния. Интересно отметить, что, хотя напряжение должно снижаться в переходном состоянии, это, однако, не определяет природу продукта реакции, поскольку гидролиз пятичленного циклического триэфира при нейтральных значениях pH дает в качестве продуктов как циклический эфир, так и диэфир с открытой цепью. Это значит, что напряжение, вносимое пятичленным кольцом, не представляет собой простого отталкивания атомов в кольце, которое облегчало бы раскрытие кольца. Быстрый, катализируемый кислотой обмен меченых атомов кислорода воды с атомами этиленфосфата без раскрытия кольца является другим выражением того же явления [35]. Если фермент мог бы индуцировать аналогичную специфическую дестабилизацию фосфорного эфира или другого субстрата относительно переходного состояния реакции, это служило бы объяснением значительной доли эффекта увеличения скорости, вызываемого ферментами. [c.240]

Асимметрический синтез атролактиновой кислоты отличается от асимметрического синтеза рассмотренного выше примера восстановления холестанона-3 (12) под действием натрийборгидрида тем, что новый асимметрический центр может быть легко отделен путем гидролиза от индуцирующего хирального центра и оптически активный продукт может быть легко выделен, давая тем самым возможность очень легко установить протекание асимметрического синтеза. В случае реакции холестанон —> холестанол практически совершенно нецелесообразно, хотя теоретически и возможно, проводить разложение продукта так, чтобы выделить асимметрический атом углерода (Сз) в карбиноле, отделив от него другие оптически активные группы. По существу, однако, обе эти реакции весьма родственны со стереохимической точки зрения. Тот факт, что молекула атролактата об.тадает подвижной структурой цепи, тогда как молекула стероида имеет жесткую структуру, а также то, что в первом случае исходная асимметрическая часть молекулы может быть. пегко отделена от продукта, а во втором случае этого осуществить не удается, указывает па количественные, но не на качественные различия. [c.23]

Этот результат противоречит поведению этих индуцирующих групп в асимметрическом синтезе атролактиновой кислоты (разд. 2-2.1), но согласуется с данными, полученными при изучении асимметрической альдольной конденсации (разд. 4-2), реакции Реформатского (разд. 4-3) и реакции Дарзенса (разд. 4-4). Это указывает на то. что и другие асимметрические центры, помимо а-атома углерода спиртового радикала в сложном эфире, могут играть важную роль в определении стереоселективности асимметрического эпоксидирования. Гидролиз (—)-ментилового эфира [c.309]

Ранее было показано, что клетки Е. соИ, у которых проницаемость стенок повышали путем частичного гидролиза лизоцимом, могут быть заражены молекулами ДНК, выделенными из частиц бактериофага 0X174. Оказалось, что такие клетки можно также заразить изолированными молекулами 1 НК бактериофага f2. Когда в такие проницаемые клетки попадает очищенная фаговая РНК, происходит образование нормального количества зрелых частиц потомства. PIT К фага f2, проникающая в клетку-хозяина таким путем, может также индуцировать развитие фага в женских Р"-клетках, которые обычно устойчивы к фагу f2. Это означает, что специфичность фага f2 к мужским штаммам связана исключительно с ролью F-пилей в процессе проникновения фага в клетку. Иными словами, присутствие полового фактора F не требуется для внутриклеточного развития фага. [c.470]

Спустя много лет после того, как была открыта положительная ферментативная адаптация, т. е. индукция синтеза фермента в присутствии субстрата (или структурного аналога субстрата), выяснилось, что существует также отрицательная ферментативная адаптация, или репрессия ферментов. В этом случае синтез фермента, вместо того чтобы индуцироваться субстратом, угнетается в присутствии продукта реакции, которую он катализирует. Существование репрессии ферментов было впервые установлено в лаборатории Моно в 1953 г., когда было показано, что синтез трипто-фан-синтазы Е. oli — фермента, определяемого генами irpA и irpB, — подавляется в присутствии триптофана. Биологический смысл этого явления так же очевиден, как в случае индукции р-галактозидазы лактозой для клетки было бы чрезвычайно неэкономно синтезировать ферменты, обеспечивающие последний этап биосинтеза триптофана, в то время когда эта аминокислота в достаточном количестве имеется в окружающей среде. В течение последующих нескольких лет было обнаружено много других случаев репрессии ферментов — в основном ферментов, осуществляющих у бактерий синтез аминокислот и гидролиз фосфорилированных органических соединений. [c.486]

Ионофорные центры связывания К+ и Na удалены в белке от каталитического центра фермента. В этом центре за счет энергии гидролиза АТФ индуцируются конформационные переходы между состояниями Ei и Е2 всего белка, в которых АТФаза обладает разным сродством к К+ и Na" . Таким образом все компоненты функционируют в согласованном кооперативном режиме. [c.152]

Смотреть страницы где упоминается термин индуцируемый гидролиз: [c.622] [c.179] [c.268] [c.271] [c.25] [c.61] [c.622] [c.166] [c.339] [c.529] [c.311] [c.31] [c.49] [c.116] [c.116] [c.328] [c.230] [c.57] [c.203] [c.107] [c.289] [c.344] [c.177] [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология