Сократительный белок

Непосредственно окружающей хромосомы средой является ядро клетки. Чтобы понять, как функционируют хромосомы, необходимо изучить условия, существующие в ядре. Результаты деятельности хромосом обнаруживаются в цитоплазме. Цитоплазма каждого вида клеток специально приспособлена для выполнения своих специфических функций в цитоплазме мыщечных клеток содержится сократительный белок миозин в цитоплазме красных кровяных телец находится красящее вещество гемоглобин, переносящее кислород в цитоплазме клеток поджелудочной железы имеется пищеварительный фермент трипсин и т. д. В каждом типе клеток хромосомы действуют на специализированную цитоплазму. Для того чтобы такая система работала эффективно и слаженно, между ее частями должна существовать обратная связь, которая позволяла бы изменять активность хромосом в соответствии со специальными потребностями цитоплазмы. Доказательства существования такой обратной связи следует искать в химическом составе ядра. [c.120]

И в этом отношении мышца представляет собой счастливое исключение. Насколько известно автору данной статьи, сократительное вещество фибрилл — единственный белок, не связанный с нуклеиновой кислотой. Объясняется это очень просто. Длинные, нитевидные молекулы нуклеиновой кислоты, конечно, мешали бы процессу сокращения. Вместо нуклеиновых кислот сократительный белок пользуется -более мелкими частицами. Я считаю, что АТФ заменяет собой нуклеиновые кислоты в фибриллах. Так как молекула АТФ мала, то можно относительно легко изучить ее связь с мышечным белком и тем раскрыть одну из самых больших тайн жизни. [c.230]

Сжатие геля. Фактор тромбоцитов — сократительный белок тромбостенин, обладающий АТРазной активностью и по своим свойствам похожий на акто-миозин мьш1ц, обеспечивает сжатие (ретракцию) геля фибрина. [c.318]

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный С-актин и фибриллярный Р-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 ООО. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мд актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерас- [c.297]

Актин — сократительный белок мышечной ткани, находится в тонких нитях миофибрилл. [c.486]

В цитоплазме растительных клеток обнаружены также филаментные структуры, состоящие из немышечного актина. Это сократительный белок, сходный по молекулярной массе с актином мышц и близкий ему по аминокислотному составу. Он может находиться в мономерной (глобулярный, Г-актин) или в полимерной форме двойной спирали (фибриллярный, Ф-актин). Микрофиламенты актина взаимодействуют с микротрубочками кортикального слоя и плазмалеммой. Они участвуют в пространственной организации метаболических [c.24]

Движение жгутиков эукариот основано, по-внднмому, на скольжении нитей микротрубочек (дополнение 4-А), в какой-то мере аналогичном скольжению мышечных нитей [96]. На сходство с мышцей указывает и наличие белка, обладающего АТРазной активностью. Белки типа актомиозина были недавно обнаружены во многих других клетках. Возможно, сократительный белок, содержащийся в головном мозге, ответствен за быстрое высвобождение нейромедиаторов из пузырьков в [c.326]

Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актом иозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства — сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомнозину. Эта гипотеза была подтверждена — сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран — фосфатидилинозитол. [c.431]

Изучение мышечной деятельности долгое время было предметом физиологии и проводилось на уровне сложной биологической структуры — мышечного волокна. Большую роль в изучении этого явления сыграли работы Энгельгардта и Любимовой, впервые показавших, что основной сократительный белок мышцы, актомиозин, в форме геля способен изменять свою длину, производя механическую работу при добавлении аденозинтрифос-форной кислоты (АТФ) — универсального переносчика химической энергии в биологических системах. Одновременно было показано, что очищенному актомиозину присуща ферментативная активность. Он способен расщеплять АТФ, минерализуя внешнюю ангидридносвязанную фосфорную кислоту АТФ-Ь [c.186]

АКТИН — белок, входящий в состав сократительных алементов мышечного волокна извлекается водой из обезжиренной и обезвоженной ацетоном мышечной ткани. Молекулы А. существуют в двух формах деполимеризованной, или глобулярной (приближающейся к шарообразной), и полимеризованной, или фибриллярной (нитевидной). Мол. в. глобулярного А. 35 10 — 10 10 . Взаимный переход этих форм связан с воздействием определенных концентраций р-ров солей (до 0,1 М в случае одновалентных ионов, до 0,005 М — в случае двухвалентных) или изменением pH нри этом обязательно также присутствие каталитич. количеств Mg . Образование фибриллярного А. сопровождается резким повышением вязкости р-ров А. От связанной глобулярным А. аденозинтрифосфорной к-ты нри полимеризации отщепляется 1 молекула фосфата и поэтому фибриллярный А. оказывается связаннь]м уже с аденозиндифосфорной к-той. А. сте-хиометрически соединяется с другим белком мышечной ткани миозином, образуя актомиозин — главный сократительный белок мышц. [c.49]

Миозин — миофибриллярный сократительный белок мышц. Количество его в мышцах влияет на скоростно-силовые качества человека. [c.491]

Большой интерес представляет другой сократительный белок нейронов — юшезин. Этот недавно открытый цитоплазматический транслокатор является механохимической АТФа-зой, сгюсобной обеспечивать скольжение внутриклеточных органелл вдоль микротрубочек. Он служит одним из двигателей антероградного аксонального тока. [c.84]

О других сократительных белках сведения менее полны. Миксомиозин имеет молекулярную массу около 6 ООО ООО Да и размеры молекул 7 х 400— 500 нм. Сократительный белок из ресничек простейших ближе к миозину мышц по молекулярной массе (400000), аминокислотному составу и свойствам. Однако контрактильный белок из фибрилл митотического веретена гло-булярен (диаметр глобулы от 15 до 20 нм, М = 880 ООО) для него характерна субъединичная структура. Тубулин микротрубочек представлен димером с молекулярной массой 110000 Да. [c.91]

Вероятно, наиболее подробно изучен так называемые миозин II — основной сократительный белок поперечнополосатых, сердечных и гладких мышц. Миозин II (в дальнейшем для простоты — миозин) представляет собой гетерогексамер и состоит из двух тяжелых цепей (мол. масса 200 000—220 ООО), двух регуляторных легких (мол. масса 17 000—21 ООО) и двух так называемых щелочных (или существенных) легких (мол. масса 16 000—22 ООО) цепей. Эти шесть полипептвдных цепей удерживаются между собой за счет нековалентных взаимодействий и образуют прочный комплекс, который называется мономерным миозином. Тяжелые цепи миозина имеют асимметричную форму, при этом К-концевая часть формирует глобулярную головку, в которой располагаются АТРазный и актинсвязываю-щий центры, а С-концевая часть сворачивается в длинную асимметричную а-спираль. Легкие цепи миозина располагаются в области шейки , т.е. на переходе от головки к стержневому хвосту, и играют в основном регулято шую и структурную роль, стабилизируя правильную упаковку определенных частей молекулы миозина (рис. 94). [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология