Актин глобулярный актин

ОКОЛО 5 нм такую мономерную форму актина называют С-актин (глобулярный актин). Молекулы С-актина взаимодействуют друг с другом с образованием фибриллярного актина — -актина (рис. 17.4). Процесс полимеризации О-актина в Р-актин можно инициировать введением одно-или двухзарядных катионов металлов. Форма молекул Р-актина напоминает нитки бус, скрученные друг с другом. [c.479]

Каждый актиновый миофиламент образован двумя цепочками из глобулярных молекул актина (С-актина), закрученными одна вокруг дру- [c.386]

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный С-актин и фибриллярный Р-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 ООО. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мд актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерас- [c.297]

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. [c.129]

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль. Каждая бу- [c.129]

Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей - тропонин - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей (рис. 14). [c.130]

Мономерный (глобулярный) актин (С-актин) — это глобулярный белок с мол. массой 43 000, на долю которого приходится 25% общей массы мышечного белка. При физиологической величине ионной силы и в присутствии магния О-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого двойного спирального филамента, получившего название Р-актин (рис. [c.334]

В цитоплазме растительных клеток обнаружены также филаментные структуры, состоящие из немышечного актина. Это сократительный белок, сходный по молекулярной массе с актином мышц и близкий ему по аминокислотному составу. Он может находиться в мономерной (глобулярный, Г-актин) или в полимерной форме двойной спирали (фибриллярный, Ф-актин). Микрофиламенты актина взаимодействуют с микротрубочками кортикального слоя и плазмалеммой. Они участвуют в пространственной организации метаболических [c.24]

Мономер актина (G -актин, 42 кДа) — глобулярный белок, имеющий участки связывания двухвалентных катионов и нуклеотидов. В физиологических условиях эти участки заняты магнием и АТР. Полимеризация актина представляет собой многостадийный процесс, и для того, чтобы понять действие на нее актин-связывающих белков, нужно учитывать всю ее сложность [5]. Полимери-зация представлена схематически на рис. 2.1. В результате полимеризации образуются филаменты (F-актин). [c.10]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Функциональный аппарат клеток состоит в основном из ферментов. Сотни ферментов удалось выделить из живых клеток, очистить и получить в кристаллическом виде. Многие другие обнаруживаются только по их каталитическому действию и в чистом виде пока не выделены. Большинство известных в настоящее время ферментов представляет собой растворимые глобулярные белки, однако каталитическими свойствами могут обладать и структурные белки клетки. Так, актин и миозин совместно катализируют гидролиз АТР (гл. 4, разд. Е). (Следует, однако, заметить, что пока неясно, как эта ферментативная реакция сопряжена с сокращением мышечных волокон.) [c.5]

Менее плотная 1-полоса образована тонкими нитями белка актина, молекулы которого представляют собой двойные спирали -форма актина), возникшие в результате полимеризации глобулярного С-ак- [c.393]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина глобулярный актин (О-актин) и фибриллярный актин (Р-актин). Молекула С-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в обра- [c.649]

Главным структурным н функциональным звеном клетки мышцы является саркомер (рис. 11.5)—цилиндрическое образование диаметром 1,5 МКМ и длиной 2 мкм, которое содержит около 2 Х 2000 тонких и 1000 толстых белковых нитей. В левой части рис. 11.5 показано образование толстой нити из приблизительно 200 молекул миозина. Тонкая нить образуется путем ассоциации 2 X 175 мономеров глобулярного актина, 2 X 25 молекул тропомиозина и 2 X 25 звеньев трехкомпонентного белка тропонина. Нить актина представляет собой двойную спираль (разд. 5.1) с периодом идентичности от 360 [c.284]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

С толстыми нитями в скелетной мьпп-це тесно взаимодействуют тонкие нити, состоящие из белка актина. Актин существует в двух формах в виде глобулярного актина (G-актин) и фибриллярного актина (Г-актин). Фибриллярный актин представляет собой длинную цепочку из молекул G-актина (мол. масса 46000), связанных друг с другом в одну нить. Две нити Р-актина навиваются одна на другую и образуют двухнитевую скрученную структуру (рис. 7-18). [c.182]

Сократительная система скелетных мышц включает нити двух типов (рис. 14-10). Толстые нити состоят из пучков, образованных параллельно расположенными палочковидными молекулами миозит, а тонкие состоят из двух закрученных одна вокруг другой нитей фибриллярного актина (Р-актина). Р-ак-тин в свою очередь состоит из молекул глобулярного актина (О-актина), соединенных наподобие нитки бус. В миофи-бриллах толстые и тонкие нити располагаются упорядоченным образом в сарко-мерах (так называются повторяющиеся участки миофибрилл) они расположены параллельно и в большей или меньшей мере перекрываются. При мышечном сокращении толстые нити каждого сарко-мера вдвигаются в промежутки между тонкими нитями, благодаря чему все мышечное волокно в целом укорачивается. Химическую энергию для такого скольжения нитей поставляет процесс гидро- [c.423]

Белки, имеющие форму тончайших нитей — волоконец, носят название фибриллярных белков (лат. fibrilla — волокно). Они встречаются в сухожилиях, коже, мышцах, волосах, рогах. В большинстве случаев они нерастворимы в воде. Следует указать, что между глобулярными и фибриллярными белками существуют белки промежуточных форм. Так, например, глобулы некоторых белков (например зеина) имеют продолговатую форму и тем самым близки к фибриллярным белкам. С другой стороны, некоторые типичные фибриллярные белки — миозин, актин, фиброин шелка — при известных условиях могут находиться в глобулярном состоянии, в природе нет резкой границы между глобулярными и фибриллярными белками. [c.34]

Структура актиновых нитей. В состав тонких филаментов входят белки актин, составляющий, как уже отмечалось, основу нитей, тро-помиозин и тропонин. Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с молек. массой 41,8 кДа это глобулярный актин или О-актин. С каждой молекулой О-актина связан один ион Са +, стабилизирующий ее глобулярную конформацию. Кроме того, с О-актином невалентно ассоциирована одна молекула АТР. При невалентной полимеризации глобулярного актина концевой фосфат АТР отщепляется и образуется фибриллярный актин или Р-актин. Полимеризацию можно вызвать повышением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому. Процесс не требует затраты энергии, хотя и сопровождается гидролизом АТР, который значительно повышает скорость полимеризации и оказывает влияние на его динамику. По данным электронной микроскопии актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, длина которых равна 65 А, а толщина в самой широкой части 40 А. Цепи Р-актина образуют двойную спираль, имеющую 13 молекул в шести витках, повторяющихся каждые 360 А [452]. [c.122]

Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с мол. массой 41 800 это так называемый глобулярный актин, или G-актин. С каждой молекулой G-актина прочно связан один ион Са , стабилизирующий ее глобулярную конформацию кроме того, к ней нековалентно присоединена одна молекула АТР. При полимеризации G-актина концевой фосфат АТР отщепляется. В результате полимеризации образуются актиновые филаменты, называемые также фибриллярным актином или F-актином. Полимеризацию можно вызвать простым повьш1ением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому раствор актина, который был лишь ненамного более вязок, чем чистая вода, быстро становится очень вязким в результате агрегации молекул G-актина и образования филаментов. [c.79]

Рис. 10-8. Схема строения акти-нового филамента, показывающая спиральную укладку молекул глобулярного актина. Хотя последние изображены в виде щариков, на самом деле они, по данным рентгеноструктурного анализа, имеют грущевидную форму. Длина каждой молекулы около 6,5 нм, толщина в самой широкой части около 4 нм. (См. также рис. 10-7.)

Образование комплекса актомиозина в нейронах, что важно для реализации двигательных функций, зависит от многих факторов от белковых эндогенных факторов, усиливающих сборку микрофиламентов из глобулярного актина, т. е. Г-актина от Са(САМ)- и цАМФ-зависимого фосфорилирования легких цепей миозина в цитозоле от Са (СаМ)-зависимого фосфорилирования Г-актина и тропонина С в синаптических мембранах от связывания Са + с тропонином С. [c.77]

Конкретные сведения о сократительных белках, вьщелепных из тех или иных источников, отличаются различной степенью полноты и достоверности, а в. ряде случаев противоречивы. Наиболее изучены миозин и актин мьппц. Миозин представляет собой волокнистый белок с молекулярной массой 500000 Да, а актин—глобулярный белок с молекулярной массой от 46000 до 58 ООО Да (рис. 44). Первичная структура фрагмента цепи миозина протяженностью до 200 аминокислотных остатков, что составляет примерно десятую часть его полипептидной цепи, выяснена. У 1алось расшифровать также первичную структуру актина из мышц кролика—белка, состоящего из 374 аминокислотных остатков. Актин обладает сильно выраженной способностью к агрегации, протекающей с образованием надмолекулярных структур в виде суперспирализованных длинных двойных нитей. [c.91]

Генерализованные изменения цитоскелетно-мембранной системы клетки обеспечивают кооперативные свойства белковых макромолекул и их надмолекулярных ассоциатов. Среди последних особо следует выделить актин и актин-связыващие белки. Актин составляет около 20 % от общего белка протоплазмы. Он способен к обратимой полимеризации - деполимеризации и потому в клетке может находиться в глобулярной и фибриллярной форлах. В полимерной форме он в свою очередь может образовывать структуры высших порядков пучки мик-рофиламентов и трехмерное переплетение филаментов - гель. Последний наряду с микротрубочками выполняет опорную функцию цитоскелета, определяя форму клетки. Полимеризация актина достаточно быстрый процесс и потому механические свойства белка могут меняться в течение минут. Процесс приводит к желатинизации протоплазмы - событию важному для жизнедеятельности клетки. Жела-тинизация протоплазмы лежит в основе многих реакций клетки на возмущающее воздействие. [c.101]

В 1990 г. была установлена трехмерная структура глобулярного актина (рис. 104). В структуре актина различают так называемый большой (на рис. 104 слева) и малый (на рис. 104 справа) домены. Эти домены отделены друг от друга глубокой щелью, в которой располагаются центр связывания нуклеотида (обьпно АТР и ADP), а также центр связывания двухвалентных [c.191]

Обычно актин выделяют, обрабатывая порошок высушенной мышечной ткани сильно разбавленным солевым раствором, который вызывает диссоциацию актиновых филаментов на их глобулярные субъединицы. Каждая субъединица представляет собой одну полипептидную цепь длиной в 375 аминокислотных остатков, с которой нековалентно связана одна молекула АТР. Такой акгин называют глобулярным, или G-актином. При полимеризации актина связанный АТР гидролизуется, отщепляя концевой фосфат, а акгин образует филаменты, называемые фибриллярным актином (F-актином). Полимеризацию можно вызвать, просто повысив концентрацию соли до уровня, близкого к физиологическому при этом раствор актгша, лишь ненамного более вязкий, чем вода, быстро густеет по мере образования филаментов. [c.258]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология