Актин микрофиламенты

Актин цитоскелета не существует в виде отдельных глобул, а образует микрофиламенты, в состав которых входит и ряд минорных белков — тропомиозин, миозин, белки полос 4,9 и 4,1, регулирующие полимеризацию актина. Микрофиламенты представляют собой сократительный аппарат цитоскелета. Эта система также находится в динамическом состоянии в силу способности актина к обратимой ассоциации — диссоциации под влиянием различных факторов. [c.57]

В цитоплазме растительных клеток обнаружены также филаментные структуры, состоящие из немышечного актина. Это сократительный белок, сходный по молекулярной массе с актином мышц и близкий ему по аминокислотному составу. Он может находиться в мономерной (глобулярный, Г-актин) или в полимерной форме двойной спирали (фибриллярный, Ф-актин). Микрофиламенты актина взаимодействуют с микротрубочками кортикального слоя и плазмалеммой. Они участвуют в пространственной организации метаболических [c.24]

Как отмечалось выше, миозин присутствует в основании микроворсинок в связанном с актиновыми микрофиламентами состоянии. Он выявляется также по ходу актиновых волокон, но в виде более тонких и коротких нитей, чем в мышцах. Эти нити, по-видимому, играют роль в поддержании волокнистой структуры актина. [c.344]

Действие цитостатиков на эндоцитоз не всегда приводит к однозначному результату. Так, цитохалазин В, вызывающий разборку актиновых микрофиламентов, желатинизацию актина, тормозит жидкофазный пиноцитоз сахарозы гепатоцитами, пероксидазы— макрофагами, но не влияет на адсорбционный пиноцитоз ферритина или коллоидного золота макрофагами. [c.24]

Во-вторых, генерация движения может происходить путем управляемой сборки — разборки цитоскелетных нитей, при этом длина нити изменяется. Изменение длины нити модифицирует внутриклеточный транспорт органелл и везикул разборка нитей вплоть до потери контакта с плазмалеммой может модифицировать подвижность и кластеризацию интегральных белков мем бран. При возбуждении нейронов и железистых клеток увеличи вается уровень Ф-актина, т. е. ускоряется сборка актиновых микрофиламентов из Г-актина. Например, цепь актиновых микрофиламентов удлиняется преимущественно с одного конца деполимеризуется, укорачивается с другого. Во втором предполагаемом типе генерации движения не совсем ясна роль Mg-АТФ, хотя и известно, что нуклеотиды (АТФ, ГТФ) принимают участие в сборке — разборке непосредственно и опосредованно через систему фосфорилирования белковых субъединиц цитоскелета. Возможно также сочетание двух вышеописанных форм генерации движения. [c.78]

Е. Когда цитохалазин разрушает актиновые микрофиламенты фибробластов, клетки теряют контакт с волокнами фибронектина в субстрате, что указывает на непосредственную связь между фибронектином и актином. [c.266]

Среди локомоторных функций нейтрофила необходимо выделить две основные миграция и хемотаксис. Активное перемещение в пространстве относится к числу наиболее характерных признаков живого нейтрофила. Он двигается гораздо быстрее других лейкоцитов и более чувствителен к действию разнообразных модуляторов миграционной функции. При спонтанной миграции нейтрофил двигается беспорядочно, периодически меняя вектор движения. Клетка выбрасывает псевдоподии, которые необязательно совпадают с осью уже начавшегося перемещения, а потому вызывают изменение миграционного маршрута. Нестимулированный нейтрофил имеет округлую форму, не обнаруживая признаков амебоидной подвижности. Но если его поместить на стеклянную поверхность, которая служит сильным раздражителем, нейтрофил распластывается, выбрасывает псевдоподии и начинает двигаться. Структурной основой миграционной функции служат сократительные белки, подобные, но не идентичные актину и миозину мышечных клеток. Они собраны в микрофиламенты, которые располагаются по клеточной периферии и агрегируют при стимуляции с образованием сократительных волокон — двигательного аппарата нейтрофила. Разрушение микрофиламентов, которое обычно моделируют при помощи цитохалазина В, подавляет спонтанную миграцию, а также хемотаксис и хемокинез. Нейтрофилы, дефектные по содержанию актин-микрофиламентов, нормально рецептируют опсонизированные объекты, способны к респиратор- [c.37]

Механизм, управляющий движением цитоплазмы, полностью еще не изучен, однако ясно, что в этом движении принимают участие органеллы, называемые микрофиламентами. Мик-рофиламеиты содержат, по-видимому, актин и миозин — два белка, участвующие в мышечном сокращении у животных сокращение мышцы происходит в результате взаимного смещения актиновых и миозиновых нитей, сопровождающегося расходованием энергии АТР, Выяснилось, что циклоз чувствителен к содержанию АТР в клетке и что он протекает активно только при тех условиях, при которых возможен синтез АТР. Вещества, нарушающие структуру микрофиламентов, подавляют циклоз. Установлено, например, что такой лекарственный препарат, как цитохалазин В, вызывает агрегацию микрофиламентов и вместе с тем подавляет, во-первых, движение цитоплазмы во многих растительных клетках и, во-вторых, движение гигантских хлоропластов различных водорослей. (Некоторые хлоропласты способны перемещаться в цитоплазме и ориентироваться — обычно в ответ на изменение освещенности — таким образом, чтобы их плоские поверхности располагались параллельно илн перпендикулярно поверхности листа см. гл. 11) Подавление, вызванное инкубацией клеток в цитохалазине В, можно снять отмыванием тканей от этого препарата. [c.75]

Са +-кальмодулин оказывает регуляторное влияние не только на активность ферментов и транспорт ионов, но и на функционирование многих структурных элементов в клетке. К числу последних относится актин-миозиновый комплекс гладких мыщц, находящийся под Р-адренергическим контролем, а в неконтрактильных клетках — микрофиламенты, опосредующие такие процессы, как клеточная подвижность, изменение формы клеток, митоз, высвобождение гранул, эндоцитоз. [c.167]

Актиновые микрофиламенты в немышечных клетках связаны с другими белками, подобными мышечным. На плазматических мембранах в местах прикрепления микрофиламентов и на кончиках микроворсинок присутствует а-актинин. Геодезические купола— леса цитоскелета, окружающие ядра эукариотических клеток, состоят из актина, а-актинина и тропомиозина. а-Актинин обнаруживается и в самих актиновых микрофиламентах. [c.344]

Функция немышечного актина регулируется, по-видимому, несколькими специализированными белками. Профнлин предотвращает полимеризацию С-актина даже в присутствии достаточных концентраций магния и хлористого калия. Филамин способствует образованию сети актиновых микрофиламентов. Тропомиозин усиливает формирование пучков стрессовых фибрилл актина. а-Актинин способствует прикреплению актиновых микрофиламентов к мембранам, субстрату и другим клеточным органеллам. [c.344]

Исследования самого последнего времени вскрыли особые свойства конуса роста. Его движение происходит с помощью микрошипов — тонких отростков, отходящих от более крупных выпячиваний (филоподий) , они прикрепляются к окружающим структурам и тянут конус роста. Конусы роста и их отростки содержат сеть микрофиламентов. Предполагают, что эти нити содержат актин и участвуют в сократительных процессах, лежащих в основе движения конуса роста и остальной части клетки. Выполненные в последнее время исследования позволяют предположить, что в мембране конуса роста генерируются кальциевые потенциалы действия. Это удалось доказать, обрабатывая клетки в культуре потенциал-чувствительными красителями и измеряя изменения напряжения в специфических частях данной клетки с помощью очень узкого лазерного пучка. Результаты, представленные на рис. 10.4, показывают, что оптическая и электрическая регистрация потенциалов действия дает весьма сходную картину. Считают, что ионы Са +, входящие в клетку [c.240]

Много лет назад Н. К. Кольцов обнаружил, что форма клеток определяется формой каркаса, состоящего, как он считал, из коллагеновых волокон 144]. В последние годы весьма интенсивно развиваются исследования фибриллярных структур, определяющих форму клеток. Эти структуры состоят из так называемых микрофиламентов. Основная компонента микрофиламентов — актин, т. е. один из двух главных белков мышц [392, 393]. Микрофиламеиты расположены непосредственно под мембраной клетки. Однако, насколько мне известно, вопрос об их взаимодействии с мембраной не изучен. Неясно также, следует ли исключить предположение о коллагеновом каркасе. Возможность участия коллагена в таком каркасе следует из опытов по созданию на нем искусственных возбудимых липопротеидных мембран [369]. [c.90]

Образование комплекса актомиозина в нейронах, что важно для реализации двигательных функций, зависит от многих факторов от белковых эндогенных факторов, усиливающих сборку микрофиламентов из глобулярного актина, т. е. Г-актина от Са(САМ)- и цАМФ-зависимого фосфорилирования легких цепей миозина в цитозоле от Са (СаМ)-зависимого фосфорилирования Г-актина и тропонина С в синаптических мембранах от связывания Са + с тропонином С. [c.77]

Похоже, что процессы сборки и разборки белков филаментов могут управляться через изменение локальных концентраций ионов Сз в цитозоле. Так, белок микрофиламент — актин — собирается в полимерные фибриллы в присутствии микромолярных концентраций Са , но деполимеризуется при миллимолярных концентрациях этого иона. Микрофиламенты и промежуточные филаменты образуют каркас клетки — цитоскелет. Кроме того, они участвуют в движениях плазматической мембраны, а также внутриклеточных мембранных структур, в частности, эндоцитозных, экзоцитозных и других мембранных пузырьков. [c.113]

В цитоплазме растительных клеток обнаружен немышечный актин. Сборка глобулярных мономеров Г-актина в двойную спираль фибриллярного Ф-актина происходит с затратой энергии АТР в присутствии Mg +. Фибриллярный актин образует пучки микрофиламентов, принимающие участие в движении цитоплазмы. Помимо микрофиламентов, актин может формировать тонкие фибриллы, способные замыкаться, создавая сетеподобную структуру в цитоплазме. Превращение фибрилл актина в замкнутые структуры приводит к местному обратимому желатинированию цитоплазмы, что вызывается локальным увеличением концентрации ионов кальция. Это наблюдается, например, при прохождении потенциала действия по клетке ме-i0 2.7 ждоузлия нителлы. [c.321]

Перемещения хромосом в анафазе объясняются как участием физических сил (электростатические, электромагнитные, гидродинамические взаимодействия), так и деятельностью биохимических. мехаршзмов. Предполагается, что перемещение связано с последовательным отщеплением субъединиц МТ веретена белковой системой, локализованной на поверхности кинетохора, По-видимому, существенны также взаимодействие МТ и. микрофиламентов актина, входящего в состав веретена, а также локальные изменения содержания кальция, [c.326]

В цитоплазме клеток растений обнаружены немышечные актин и миозин (см. 1.1.2). Движущая сила тока цитоплазмы в клетках нителлы возникает на границе раздела фаз между эктоплазмой (где локализованы микротрубочки), находящейся в состоянии геля, и эндоплазмой в состоянии золя. С помощью электронной микроскопии в этой зоне обнаружены субкортикальные фибриллы, направленные в сторону движения цитоплазмы. Каждая фибрилла состоит из 50-100 микрофиламентов диаметром 5 — 6 нм, состоящих из Ф-актина. Нарушение структуры микрофиламентов (обработка клеток цитохалази-ном В) прекращает движение. Актиновые филаменты фукцио-нируют в комплексе с миозином эндоплазмы, который обладает АТРазной активностью. Предполагается, что движущую силу цитоплазмы обусловливают и взаимодействия актиновых [c.391]

Движение цитоплазмы осуществляется с затратой энергии АТР и нуждается в присутствии ионов Са + в концентрациях менее 0,1 мкмоль/л. В концентрации 1 мкмоль/л Са +ингиби-рует движение цитоплазмы у нителлы. Предполагается, что изменения уровня кальция в цитоплазме — важный регулятор структуры сократительных белков. Повышение концентрации Са + в цитоплазме (например, при раздражении) приводит к ее обратимой желатинизации (переходу из состояния золя в состояние геля) и прекращению движения. Желатинизация является результатом резкого ускорения полимеризации мономерного актина и образования трехмерной сети микрофиламентов. Удаление излишков Са " из цитоплазмы достигается за счет функциональной активности Са-АТРазы или /Са. обмена. в плазмалемме и, возможно, в мембранах ЭР и в тонопласте. Митохондрии также способны поглощать излишки кальция. [c.392]

Такие крупные органоиды растительной клетки, как хлоропласты, не только пассивно переносятся с током цитоплазмы, но обладают и автономными движениями. Эту способность можно наблюдать в каплях цитоплазмы, изолированной из клеток нителлы. В каплях нет тока цитоплазмы (из-за отсутствия эктоплазмы), но сохраняется быстрое вращательное движение хлоропластов (1 об/с). Хлоропласты связаны с пучками цитоплазматических микрофиламентов через миозин, головки молекул которого взаимодействуют с филаментами актина. Движение хлоропласта с использованием АТР возникает при взаимодействии актина и миозина благодаря изменению угла наклона молекул миозина по отношению к актину (рис. 13.1), [c.392]

НОЙ путь поглощения микроорганизмов — фагоцитоз. Фагоцитоз — процесс, который приводит к перевариванию частиц и состоит из этапов адсорбции и поглощения. Фагоцитоз начинается со взаимодействия между нейтрофилом и микроорганизмом. Это взаимодействие происходит по типу рецептор—лиганд и инициирует процесс поглощения, активируя мускулатуру или двигательный аппарат нейтрофила актин, миозин и акти 1-связы-вающие белки. Поглощение является одной из форм клеточного движения, поэтому нарушения поглотительной и миграционной способности нейтрофилов обычно сопутствуют друг другу. Функция поглощения страдает при повреждении микрофиламентов, но сохраняется после дезинтеграции микротрубочек. Нейтрофилы поглощают опсонизированные микроорганизмы, образуя фагосому (рис. 9). Взаимодействие микроорганизма с цитоплазматической мембраной нейтрофила инициирует образование псевдоподий, которые, окружая микроорганизм, сливаются между собой, формируя фагосому. Внутренняя поверхность фагосомы образована наружным слоем инвагинированной цитоплазматической мембраны. Дальнейшие киллинг и переваривание микроорганизмов происходят именно в фагосомах при условии, что последние успешно сливаются с лизосомами, образуя фаголизосому. Этот про- [c.50]

После адгезии к эндотелиальным клеткам и успешного преодоления эндотелиального барьера путем диапедеза и трансэндотелиальной миграции моноцит двигается в направлении какого-либо повреждения тканей или очага инфекции под влиянием градиента концентрации соответствующего хемоаттрактанта. Функцию хемоаттрактанта могут выполнять компоненты и продукты микроорганизмов, продукты деструкции тканей, активированная фракция комплемента С5а или молекулы хемокинов (рис. 3). Движение клеток в отсутствие такого градиента носит беспорядочный характер и называется спонтанной миграцией . Направленное движение клеток (хемотаксис) начинается со связывания молекул хемоаттрактанта соответствующим рецептором на мембране моноцита/макрофага, затем следует трансдукция сигнала активации, которая приводит к изменениям актина цитоскелета клетки. Резко меняется форма клетки, приближаясь к биполярной, с вытянутыми псевдоподиями, в составе которых присутствуют микрофиламенты актина и другие белки, обеспечивающие движение клетки [22]. [c.159]

Многие типы клеток содержат тонкие цитоплазматические нити филамеиты), состоящие в основном из белка. Подобно мпкротру- бочкам, филаменты участвуют в поддержании стабильности клеточной структуры II в клеточном движении. Последняя функция особенно очевидна для специализированных микрофиламентов. Волокно поперечнополосатой мышцы содержит много длинных мио-фибрилл, состоящих из правильно расположенных тонких фила-ментов, участвующих в мышечном сокращении (гл. 36). Микрофиламенты других клеток также содержат белки, очень напоминающие актин мышцы. Микрофиламенты участвуют не только в точно ориентированном движении компонентов цитоплазмы, включая и подвижность мембранных компонентов субклеточных органелл и плазматической мембраны, но и вносят свой вклад в ранее описанное явление ограничения степени разжиженности плазматической мембраны (разд. П.2.1) цитосклетным ансамблем, образуемым микрофиламептамп и микротрубочками. [c.384]

Микротрубочки, подобно микрофиламентам, являют- Ся линейными полимерами. Они построены из молекул тубулина, представляющих собой аР-димеры. Как а-, так и р-тубулин имеют мол. массу около 55 кДа и могут содержать связанный GTP или GDP. В димере только тот нуклеотид, который связан р-тубулином, может обмениваться с GTP, присутствующим в растворе. Как и у. .актина, аминокислотная последовательность тубулина зысококонсервативна. Пептиды аир разошлись на ран- них этапах эволюции эукариот, и последующие изменения уже не были столь существенными [13]. [c.18]

МОЖНО наблюдать образование нескольких разных полимерных форм тубулина, причем то, какие именно формы образуются, зависит от условий проведения полимеризации [13]. Полиморфизм продуктов полимеризации тубулина направил усилия исследователей на поиск факторов, способных стимулировать ее — зачастую в весьма нефизиологических условиях. В принципе тубулин-связывающие белки можно было бы классифицировать так же, как Мы классифицировали актин-связывающие белки, т. е. по способности присоединяться к свободным молекулам тубулина, быстро растущему и медленно растущему концам микротрубочек и их боковой поверхности. Однако по причинам исторического характера большинство ассоциированных с микротрубочками белко излучалось либо с точки зрения их сополимеризации с тубулином, либо с точки зрения их способности стимулировать сборку микротрубочек. Как уже говорилось ранее по поводу микрофиламентов, то, что мы называем полимеризацией, складывается из нуклеации, элонгации фрагментации и стыковки, и на каждый из перечисленных процессов при сборке микротрубочек могут влиять тубулин-связывающие белки. К этому надо добавить что, поскольку затравки для сборки микротрубочек, больше тех, какие нужны для сборки микрофиламентов,. нуклеация при полимеризации тубулина особенно чувствительна к его концентрации. Действие всякого фактора, стабилизирующего затравки, будет проявляться главным образом в стимуляции нуклеации — независимо от того, является ли это его функцией in vivo. Имея все это в виду, перейдем к обсуждению ассоциированных с микротрубочками белков по отдельности. [c.19]

Смотреть страницы где упоминается термин Актин микрофиламенты: [c.467] [c.326] [c.245] [c.316] [c.347] [c.380] [c.42] [c.81] [c.130] [c.342] [c.97] [c.342] [c.34] [c.83] [c.79] [c.80] [c.23] [c.262] [c.294] [c.27] [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология