Мышцы филаменты актина

Рис. 11-28. Электронная микрофотография фибробласта в культуре (окраска антителами, меченными коллоидным золотом). Видно, что организация белков в стрессовых волокнах напоминает мышечную. Показано расположение двух типов актин-связывающих белков а-актинин (крупные частицы золота) ассоциирован с периодически повторяющимися плотными участками в стрессовых волокнах (в поперечнополосатой мышце а -актинии находится в Z-дисках), тогдакак головки миозина (мелкие частицы золота) видны по обе стороны от полос с а-актинином. Такая организация имеет некоторое сходство с саркомером (сравните с рис. 11-2) и указывает на то, что молекулы миозина здесь собраны в филаменты.

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

На электронных микрофотографиях актиновые филаменты выглядят как однородные нити толщиной около 8 нм (рис. 11-6). Эти нити составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что подтверждается данными электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и окраски антителами к актину. Однако актин - не единственный компонент тонких филаментов, о чем будет сказано позже (разд. 11.1.12). [c.258]

Толстый филамент содержит 500 миозиновых головок и все они работают одновременно, но не синхронно, втягивая актиновую нить. В новом цикле взаимодействия с актином головка присоединяется к другому мономеру тонкого филамента, расположенному ближе к Z-пластинке. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды ( 0,02 с). Покоящаяся мышца эластична и легко растягивается. Сокращенная мышца, наоборот, неэластична, ригидна растяжению препятствуют связи между актиновыми и миозиновыми нитями, сохраняющиеся при недостаточной концентрации АТР. [c.128]

Каков молекулярный механизм относительного смешения толстых и тонких филаментов и создания механической силы при сокрашении мышцы Множество экспериментальных данных, полученных с применением электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа, кинетического анализа и других методов, согласуется со следующей моделью. Миозиновая головка на толстом филаменте с присоединенными к ней продуктами предшествующего гидролиза АТР (ADP и Pi) изменяет свое положение и вплотную приближается к соседней актиновой субъединице. Это перемещение, по-видимому, объясняется случайной диффузией и предполагает определенную гибкость молекулы миозина. Как только происходит соединение миозина с актином. ADP и [c.83]

Актин и миозин являются основными компонентами также и гладких мышц и обеспечивают их сокращение по тому же самому принципу. Однако в клетках гладкой мускулатуры филаменты обоих типов расположены значительно менее упорядоченно, и для их взаимодействия требуется фосфорилирование миозина, регулируемое ионами кальция. [c.87]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

Сила, создаваемая сократимым кольцом при цитокинезе, достаточна для того, чтобы согнуть тонкую стеклянную иглу, введенную в клетку. Таким способом можно измерить величину этой силы. Нет сомнения в том, что источником силы сокращения здесь, так же как и в мышцах, служит взаимное скольжение актиновых и миозиновых филаментов. Если, например, к митотическим клеткам, обработанным детергентами, добавить инактивированные субфрагменты миозина, блокирующие миозин-связывающие участки актина, то разделение цитоплазмы прекратится. Точно так же введение антител к миозину в яйца морского ежа вызывает сглаживание борозды дробления, но на деление ядра не влияет. [c.191]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из Р-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, Тн1 и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне г-линии, к которой крепятся концы Р-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. [c.299]

При создании своей модели Реймент и Холден обобщили данные не только собственных работ [471, 472, 474]. Модель явилась результатом синтеза и логического завершения цикла многочисленных исследований последних четырех десятилетий, прежде всего исследований 1990-х годов, G- и F-актина с помощью рентгеноструктурного анализа и криоэлектронной микроскопии [452, 453, 457, 485]. Все они имели единую направленность поиска (от сложного к простому) и единый подход к познанию (от функции к структуре). Модель Реймента и Холдена завершила путь, основные этапы которого отражены в следущей схеме скелетная мышца —> мышечное волокно —> миофибрилла —> саркомер —> актиновые и миозиновые филаменты —> белковые компоненты. [c.131]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

На каждые семь мономеров актина в актиновом филаменте приходится только один тропониновый комплекс (рис. 11-18). Судя по данным структурных исследований, в покоящейся мышце связывание тропонина 1 с актином ведет к перемещению тропомиозина на актиновом филаменте в то самое место, с которым в сокращающейся мышце контактируют миозиновые головки, и в результате взаимодействие актина с [c.266]

По аналогии с мышцей - наиболее изученной двигательной системой на основе актина - можно было бы ожидать, что вызывающие сокращение силы в кортексе создаются при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов Однако против этой возможности говорят эксперименты с клеточным слизевиком В1с(уоз1еИит сИзсо1с1еит (разд. 14.3.1). Удалось получить таких мутантов этого слизевика, у которых нормальный ген фибриллярного миозина был заменен искусственно модифицированным геном. В этом гене был вырезан длинный участок, кодирующий белок (см. разд. 4.6.14), и в результате эти мутанты были лишены миозиновых нитей. Неудивительно, что у мутантных клеток не могло формироваться сократительное кольцо, и поэтому они превращались в гигантские многоядерные клетки, которые лишь изредка делились, просто разрываясь надвое Тем не менее эти клетки сохраняли способность к миграции и даже к хемотаксической реакции на сАМР (разд. 14.3.2), хотя оба процесса были заметно нарушены. По-видимому, координированное перемещение клетки, так же как и натяжение кортекса, не зависит всецело от биполярных миозиновых филаментов возможно, что натяжение может создаваться эластичной сетью актиновых филаментов (действующей подобно резиновой нленке) или другими стягивающими силами, источником которых могли бы быть, например, процессы разборки актиновых филаментов или мини-миозин [c.326]

Актиновая регуляция характерна для поперечнополосатых мьшщ позвоночных—скелетных и сердечной. Согласно общему механизму, рассмотренному выше, единственным потенциально лимитирующим фактором в цикле мышечного сокращения может быть АТР. Скелетные мышцы ингибируются в покое и деингибируются с активацией сокращения. Роль ингибитора в поперечнополосатых мышцах выполняет тропониновая система, связанная в тонких филаментах с тропомиозином и Р-актином (рис. [c.337]

Мышечное сокращение опосредуется Са +. В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация кальция составляет 10 —10 моль/л. Кальций попадает в саркоплазматический ретикулум в результате активного транспорта при участии Са-связывающего белка, называемого кальсеквестри-ном. Саркомер окружен возбудимой мембраной с поперечными каналами, подходящими к саркоплазма-тическому ретикулуму. При возбуждении мембраны саркомера, например, в случае взаимодействия аце-тилхолиновых рецепторов с ацетилхолином, Са + быстро высвобождается из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму, так что его концентрация в ней возрастает до 10 моль/л. Са +-связывающие сайты на ТпС в тонком филаменте быстро насыщаются Са +. Комплекс ТпС-4Са + реагирует с Тп1 и ТпТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином. Последний в соответствии с этим либо просто отсоединяется, либо изменяет конформацию F-актина таким образом, что появляется возможность взаимодействия ADP -Р-миозиновой головки с F-актином и начинается сократительный цикл. [c.338]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

По данным электронной микроскопии, актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, имеющих диаметр около 4 нм и образующих двойную спираль, на каждый виток которой приходится 13,5 молекулы (рис. 10-7 и 10-8). Эти цепи составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что следует из результатов рентгеноструктурного анализа и окрашивания 1-дисков флуоресцентными антителами к актину. Однако тонкие филаменты мьшщ состоят не только из актина-они содержат также несколько других белков (см. ниже, разд. 10.1.12). [c.79]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Формирование гликолитического метаболона на мышечных филаментах физиологически оправдано, поскольку такое рас положение метаболона обеспечивает поступление АТР, продуцируемого гликолитической системой, на АТРазные активные центры, расположенные на головках молекулы миозина. В качестве подложки для формирования комплекса ферментов гликолиза в мышцах рассматриваются молекулы актина [28, 61] и миозина [11]. [c.182]

Хотя полимеризация актина сопровождается гидролизом АТР, она не требует затраты энергии актин полимеризуется и в присутствии негидролизуе-мого аналога АТР. Однако гидролиз АТР значительно повышает скорость полимеризации и оказывает заметное влияние на динамику процесса причину этого мы объясним позже, когда будем рассматривать клеточную активность, связанную с контролируемой полимеризацией актина. Сократительная же активность мышц не зависит от этого процесса, а связана с функционированием стабильных актиновых филаментов. [c.79]

Миозин можно выделить практически из любых клеток позвоночных он всегда присутствует там, где актиновые филаменты образуют в клетке сократительные пучки. В эволюционном отношении миозин значительно менее консервативен, чем актин, и встречается в нескольких различных формах. Особенности миозинов немьшхечных тканей будут рассмотрены позже. Основная отличительная черта миозина скелетных мышц-это его способность при спонтанной полимеризации in vitro образовывать гигантские полимеры, намного превосходящие по величине агрегаты миозина других типов. [c.80]

Каким образом тропонин и тропомиозин контролируют взаимодействие миозина с актином Ведь на каждые семь актиновых субъединиц приходится лишь один Са-связывающий полипептид-тропонин С (рис. 10-19), в то время как контроль взаимодействия осуществляется по всей длине актинового филамента. Детальные структурные исследования показали, что в состоянии покоя, когда мышца не создает никакого механического усилия, палочковидные молекулы тропомиозина прикрывают те участки актинового филамента, с которыми в сокращающейся мышце должны соприкасаться головки молекул миозина. Иными словами, тропомиозин может стерически препятствовать взаимному контакту актина и миозина. При повьпцении концентрации ионов Са молекулы тропомиозина слегка изменяют свое положение (что, видимо, обусловлено изменением формы связанных с ними молекул тропонина), и это смещение дает возможность головкам миозина вступить во взаимодействие с актином (рис. 10-20). Таким образом, мьппечное сокращение блокируется с помощью своего рода клина, вбитого между актином и миозином и препятствующего их взаимному контакту и выбить этот клин можно только кальциевым молотком . [c.86]

Мы подробно описали лишь один из трех типов мьш1ечной ткани позвоночных, а именно скелетную мускулатуру. Два других типа-это сердечная мышца (которая на протяжении человеческой жизни сокращается около 3 миллиардов раз) и гладкая мускулатура, ответственная за медленные и длительные сокращения стенок желудка, кишечника и кровеносных сосудов. Мыщцы всех трех типов содержат актин и миозин и сокращаются по принципу скользящих нитей. Сердечные мышечные волокна, подобно скелетным, обнаруживают поперечную исчерченность, что отражает большое сходство в организации актиновых и миозиновых филаментов. [c.86]

Гладкая мускулатура содержит актин и миозин особого типа, свойственного этой ткани. Актин несколько отличается по аминокислотной последовательности от актина скелетных и сердечной мышц, но функциональное значение этих отличий неизвестно. С другой стороны, миозин, будучи очень сходен по структуре с миозином скелетных мыши, отличается от последнего по двум важным функциональным параметрам. Во-первых, его АТРазная активность даже в оптимальных условиях почти в 10 раз ниже, чем у миозина скелетных мьшщ, и ее регулирование кальцием носит более прямой характер. Во-вторых, миозин гладких мышц, подобно миозину немьпиечных клеток, способен взаимодействовать с актиновыми филаментами и таким образом вызывать сокращение только тогда, когда его легкие цепи фосфорилированы когда они дефосфорилированы, миозин не может взаимодействовать с актином и мышца расслабляется. [c.86]

Ферментативные реакции, происходящие после связывания кальция каль-модулином, протекают довольно медленно. Однако быстрой активации мышцы не требуется, поскольку сам цикл взаимодействия миозина с актином здесь сильно замедлен, так что быстрое сокращение все равно невозможно. Если кальмодулин-вездесущий белок, участвующий в Са-зависимых процессах во многих клетках (см. гл. 13), то тропонин С можно рассматривать как специализированную форму кальмодулина, характерную для скелетных мыщц,- форму, которая непосредственно связывается с тонкими филаментами и тем самым обеспечивает более оперативную регуляцию сокращения кальцием. [c.87]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Изучение свойств очищенного актина в пробирке помогает понять, каким образом полимеризация этого белка регулируется в живой клетке. Как уже упоминалось, актин из скелетных мышц способен in vitro к спонтанной агрегации с образованием филаментов очень сходным образом ведут себя и актины из других источников. Более того, актины, выделенные из таких таксономически отдаленных организмов, как плесневые грибы и позвоночные животные, могут сополимеризоваться и образовывать смешанные филаменты. Ниже мы рассмотрим кинетику этой спонтанной реакции. [c.100]

В этой главе мы не будем использовать в явном виде диаграммный метод, хотя мышечное сокращение можно рассматривать как частный случай активного транспорта согласно гипотезе скольжения филаментов, энергия метаболизма расходуется на транспорт актиновых филаментов относительно миози-новых, преодолевая при этом механическое напряжение. Однако два осложняющих фактора существенно ограничивают наши возможности использовать этот метод обычным путем. Во-первых, актин нельзя считать малой молекулой лиганда, сопоставимого с ионами водорода или натрия. Он является частью макромолекулярной машины. Во-вторых, стационарность в стрсгом смысле слова выполняется в мышцах только при изометрическом сокращении. Несмотря на эти трудности, представление об основных уровнях свободной энергии (гл. 5) можно использовать весьма эффективно для определения количественных параметров некоторых специфических молекулярных моделей. Рассмотрение такого рода моделей мышцы выходит за рамки данной книги. Заинтересованного читателя мы отсылаем к важной серии исследований Хилла и сотр. [24, 28, 41—43]. [c.267]

Многие типы клеток содержат тонкие цитоплазматические нити филамеиты), состоящие в основном из белка. Подобно мпкротру- бочкам, филаменты участвуют в поддержании стабильности клеточной структуры II в клеточном движении. Последняя функция особенно очевидна для специализированных микрофиламентов. Волокно поперечнополосатой мышцы содержит много длинных мио-фибрилл, состоящих из правильно расположенных тонких фила-ментов, участвующих в мышечном сокращении (гл. 36). Микрофиламенты других клеток также содержат белки, очень напоминающие актин мышцы. Микрофиламенты участвуют не только в точно ориентированном движении компонентов цитоплазмы, включая и подвижность мембранных компонентов субклеточных органелл и плазматической мембраны, но и вносят свой вклад в ранее описанное явление ограничения степени разжиженности плазматической мембраны (разд. П.2.1) цитосклетным ансамблем, образуемым микрофиламептамп и микротрубочками. [c.384]

Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина). Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали, должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме (рис. 11-2, Р), где изображена половина биполярного толстого филамента. На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате схема, приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные свойства реальной структуры. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология