Кинетика двухстадийного замещения

КИНЕТИКА ДВУХСТАДИЙНОГО ЗАМЕЩЕНИЯ [c.394]

Рассмотрение кинетики и равновесия реакций присоединения азотных оснований типа гидроксиламина и семикарбазида осложняется двухстадийным характером этих процессов, а также тем, что механизм катализа различен для разных реакций. Влияние заместителей на каждую отдельную стадию образования семикарбазона из замещенных бензальдегидов подробно изучено [3, 53, 1911 и вкратце рассматривалось выше. Значение р для константы равновесия суммарной реакции [уравнение (51)1, равное 1,64, [c.381]

Изучение кинетики реакции симметризации ртутноорганических солей под действием аммиака показало, что эта реакция обратима (доходит до конца лишь при определенном значительном избытке аммиака, замедляется добавками конечного ртутноорганического соединения) и имеет второй порядок по ртутноорганической соли [69] и второй порядок по аммиаку [70]. Таким образом механизм этой реакции — двухстадийный. Первая стадия— это бимолекулярное электрофильное замещение вторая стадия — связывание галоидной ртути аммиаком [c.24]

Данные о кинетике нитрозирования вполне укладываются в общие (Представления о двухстадийном механизме электрофильного замещения (см. разд. 2.6.1). Специфика состоит в том, что стадией, определяющей скорость нитрозирования, в Йольшинст-]зе случаев является не образование интермедиата типа (38) йяи (101) (см. ниже), а его депрртонирование [368, 431]. На [c.161]

Он характерен для активированных субстратов типа 2,4-ди-нитрофторобепзола или 2- и 4-галогенониридинов. В принципе, наблюдающаяся для 5лг2Лг-реакций кинетика второго порядка (первого по каждому реагенту) согласуется не только с двухстадийным, но и с синхронным, одностадийным процессом. Правильность двухстадийного механизма доказана еще в конце 50-х годов. Приведенные аргументы корректны и для гетероароматического нуклеофильного замещения. К ним относятся следующие [390]. [c.209]

Кинетика связывания ФМН представляет собой более сложный процесс и характеризуется двумя временами релаксации. Процесс описывается схемой (9.11), где вторая стадия представляет собой конформационное изменение первичного комплекса. Из данных по зависимости (т1 -+-+Т2 ) и (Ti- I2 ) от суммы равновесных концентраций белка и кофактора найдены константы скорости всех элементарных реакций (см. табл. 31). По аналогичному двухстадийному механизму протекает связывание с активным центром 5-деазофлавин-мононуклеотида, содержащего фосфатную группу и отличающегося от ФМН замещением азота на углерод по пятому положению. [c.226]