Двухстадийная кинетика, проста

ПРИЛОЖЕНИЕ 1.4. ПРОСТАЯ ДВУХСТАДИЙНАЯ КИНЕТИКА [c.43]

Простейшей схемой для описания кинетики ферментативных реакций является так называемая двухстадийная схема [c.77]

Для кинетического описания даже простейшей двухстадийной односторонней мономолекулярной реакции требуется составлять и решать систему дифференциальных уравнений. Если число стадий превышает две и некоторые из них являются бимолекулярными или тримолекулярными, то математические соотношения усложняются. В связи с этим в химической кинетике используются приближенные методы, позволяющие упростить математические расчеты. Таким широко распространенным приближенным методом служит предложенный Боденштейном метод стационарных концентраций. [c.327]

Основная идея о принципах биокатализа возникла еще в начале нащего века благодаря трудам Брауна и Анри и позднее была развита Михаэлисом и Ментен, а также Бриггсом и Холденом. Идея заключается в том, что механизм каталитического действия ферментов состоит в общем случае в образовании между ферментом и субстратом промежуточных соединении, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов и регенерации фермента. Действительно, в простейшем случае описание кинетики ферментативной реакции укладывается в рамки так называемой двухстадийной схемы [c.216]

Большая часть проблем ферментативной кинетики сводится к анализу предполагаемых схем ферментативных реакций, выводу уравнений скорости, соответствующих этим схемам, и сопоставлению полученных зависимостей с данными эксперимента. Когда мы рассматривали простые кинетические схемы ферментативных реакций (двух- и трехютадийные механизмы действия ферментов, двухстадийные ферментативные реакции в присутствии простей-щих эффекторов — ингибиторов и активаторов и т. п.), т. е. когда мы имели систему из двух-трех алгебраических уравнений, ее можно было легко решить обычным путем, не прибегая к существенным упрощениям. [c.284]

Провести выбор между описанными двумя механизмами с помощью классической кинетики реакций не представляется возможным, так как при обоих из них происходит просто соединение ароматической молекулы с заместителем. Обнаружение влияния других заместителей на скорость реакции также не может дать требуемых сведений. Эти вопросы были довольно подробно рассмотрены Меландером [67]. Хьюгс, Иигольд и Рид [52] провели исследование влияния растворителей на скорость реакции и пришли к выводу, что при нитровании с помощью ионов нитрония имеет место двухстадийный механизм, первая стадия которого является лимитирующей. [c.121]

Кинетика присоединения малеинового ангидрида к гликолям в расплаве исследована при разработке некоторых вариантов двухстадийного синтеза полиэфиров [99]. Найдено [9], что при 100— 130 °С кислотность реакционной смеси за 1—2 ч резко снижается до значений, близких к теоретическим, а затем практически не изменяется. Общая продолжительность синтеза дималеинатов этилен-, диэтилен- и 1,2-пропиленгликоля составляет 3—4 ч при 100 °С и 1—2 ч при 130 °С. Реакция присоединения протекает с высокой скоростью при использовании как сложных [9, 90], так и просты) олигоэфиров [134]. В частности, при синтезе дималеинатов поли-этиленгликолей [134] при 100 °С значения кислотного числа, близкие к теоретическим, получены сразу же после установления гомогенности реакционной массы. [c.30]

В 1913 г. немецкий ученый Л. Михаэлис и его ассистентка М. Ментен предположили, что механизм каталитического действия ферментов в общем случае заключается в образовании между ферментом и субстратом промежуточных соединений, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов и регенерации фермента. В простейшем случае описание кинетики ферментативной реакции представляют в виде следующей двухстадийной схемы [c.104]

Кинетические аспекты. Трудно представить, что белки могут принимать нативную физиологически активную конформацию, сворачиваясь случайным образом по принципу "проб и ошибок". Даже в условиях in vitro самопроизвольная сборка трехмерной структуры белка, не содержащего дисульфидных мостиков, происходит настолько быстро, что дает основание допустить во много раз большую скорость этого же процесса в условиях in vivo по сравнению со скоростью рибосомального матричного синтеза аминокислотной последовательности. Создание за считанные секунды из развернутой полипептидной цепи трехмерной структуры макромолекулы возможно только при высокой степени кооперативности процесса. Естественно было ожидать, что кинетика этого процесса будет соответствовать такому механизму ренатурации белка, при котором происходящие на каждом участке последовательности события увеличивают вероятность и, следовательно, скорость последующей укладки всех отдельных участков цепи в направлении правильной нативной конформации. Данному условию удовлетворяет самый простой механизм самоорганизации белков, включающий единственный переход между двумя состояниями (N D). Согласно теории этого процесса, которая только что была рассмотрена, никакие другие состояния белковой цепи, кроме N и D, не присутствуют в экспериментально обнаруживаемых количествах в течение всего времени прямой (N -> D) и обратной (N D) реакций. Если развертывание и свертывание белковой цепи действительно следуют двухстадийному процессу, то изучение кинетики и выяснение деталей конкретного механизма денатурации и ренатурации сталкивается с особенно серьезными трудностями. Они вызваны большими скоростями реакции и малыми концентрациями промежуточных состояний, а это требует быстрореагирующей и высокочувствительной экспериментальной техники. Наиболее часто используются спектральные методы (ЯМР, КД, УФ), ферментативный гидролиз, иммунологические методы. Для быстрой остановки процесса применяются методы стоп-флоу. [c.352]