Радикалы ферментов и белков

Разрушительному действию подвергаются ДНК, липиды, нуклеиновые кислоты. Основой биологического механизма, выполняющего защитные функции, служит фермент супероксиддисмутаза. Изучение этого фермента началось еще в 1938 г., когда из крови вола был выделен белок сине-зеленого цвета, содержащий медь. Позже выяснилось, что он содержит также цинк и обладает ферментативной активностью ио отношению к реакции окисления супероксид-радикала. Предполагают, что реакция идет по схеме [c.190]

Другой весьма специфичный тип белок-белкового взаимодействия представлен ингибированием трипсина маленьким белковым ингибитором из поджелудочной железы быка. Последний белок состоит из 58 аминокислотных остатков, образующих весьма компактную структуру, содержащую три дисульфидных связи. Вследствие такой компактности белок не очень чувствителен к протеолитической атаке. Боковой радикал Lys-15, однако, полностью экспонирован и представляет собой участок взаимодействия с трипсином, а также его ингибирования. Обычный каталитический механизм действия сериновых протеиназ , представителем которых является трипсин, предполагает образование нековалентного комплекса, за которым следует ацилирование Ser-195 фермента карбонильной группой лизина или аргинина и высвобождение первого продукта реакции. Завершает процесс деацилирование ацилфермента. [c.563]

Процессы, протекающие до момента образования гипохлорит-аниона или гидроксил-радикала, локализованы в цитоплазме и контролируются цитоплазматическими ферментами или природными водорастворимыми антиоксидантами. Например, таурин способен связывать гипохлорит-анион в форме хлораминового комплекса, дипептид карнозин и его производные нейтрализуют гидроксил-радикал, а такие соединения, как белок ферритин, связывают железо. Перекисное окисление липидов, инициируемое в гидрофобном пространстве клеточных мембран, способен прерывать щироко известный гидрофобный антиоксидант а-токоферол (витамин Е). Его высокая концентрация в биологических мембранах препятствует их повреждению свободными радикалами. [c.315]

Фермент состоит из 2 субъединиц Bj (димер с молекулярной массой 160 кДа) и В2 (димер с молекулярной массой 78 кДа). В состав В] входят участки связывания рибонуклеотидных субстратов и аллостерических эффекторов. В содержит сульфгидрильные группы, являющиеся донорами электронов при восстановлении рибозного остатка. В2 - белок, содержащий железо и серу, участвует в катализе, образуя необычный свободный радикал ароматического кольца тирозинового остатка. Обе субъединицы В и Bg участвуют в образовании активных центров фермента. Восстановленный тиоре-доксин в ходе реакции НАДФН с окисленным тиоредоксином. Реакция катализируется флавопротеином тиоредоксинредуктазой. [c.435]

Важная особенность пептидил-пептидгидролаз состоит в выборочном (селективном) характере их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных ароматическими или дикарбоновыми аминокислотами, трипсин — связей, образованных аргинином и лизином, химотрипсин — ароматическими аминокислотами. Индивидуальный белок под действием определенного фермента расщепляется на строго определенное количество пептидов. Избирательное действие этих ферментов объясняется тем, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.121]

Очень важной особенностью протеиназ является выборочный (селективный) характер их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Так, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных фен и лей трипсин—арг и лиз-, химотрипсин—ароматическими аминокислотами папаин—арг, лиз и фен и т. д. В результате индивидуальный белок под действием определенной пептидил-пептидогидролазы расщепляется всегда на строго ограниченное число пептидов. Это находит практическое использование при определении первичной структуры белков и имеет огромное значение для регуляции обмена веществ, так как многие продукты селективного гидролиза белков обладают высочайшей биологической активностью именно этим путем из проферментов возникают ферменты, из предшественников гормонов—гормоны и рилизинг-факторы и т. п. Причина избирательного действия пептидпептидогидролаз заключается в том, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.131]

Этот фермент сосюит из двух субъединиц В1 (димер с мол. массой 160 кДа) и В2 (димер с мол. массой 78 кДа). В субъединице В1 имеются участки связывания рибо-нуклеотидных субстратов и аллостерических эффекторов. Кроме того, В1 содержит сульфгидрильные группы, которые служат непосредственными донорами электронов при восстановлении рибозного остатка. В2-белок, содержащий железо и серу он участвует в катализе, образуя необычный свободный радикал ароматического кольца тирозинового остатка. Субъединицы В1 и В2 вместе участвуют в формировании активных центров фермента (рис. 22.18). [c.267]