Пептидгидролазы

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме субстрат-гидролаза . К ним относятся зстеразы —ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др. [c.161]

Протеаза - пептидгидролаза - KarajTH3HpyeT гидролиз пептидных связей ( O-NH) в пептидной цепи [3]. [c.210]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Свойства пептидгидролаз. Протеолитические ферменты животных и человека изучены достаточно хорошо, в меньшей степени исследованы растительные протеазы. [c.361]

По сравнению с простейшими катализаторами для ферментов характерна высокая специфичность их действия, которая не всегда одинаково выражена у различных ферментов. Наряду с ферментами высокоспецифичными, такими как гликозидазы, ускоряющими гидролиз только определенных дисахаридов, или таким, как уреаза, расщепляющая только мочевину, имеются и ферменты, не обладающие строгой специфичностью, как, например, пептидгидролазы, ускоряющие гидролиз целого ряда соединений, построенных по общему типу, начиная от некоторых простейщих дипептидов и кончая высокомолекулярными белковыми веществами. [c.38]

Действуют на пептидные связи (пептид — 3.4.4 Пептидил — пептидгидролазы гидролазы) [c.193]

Функции, выполняемые П. г. в сложных белках, весьма различны П. г. ферментов входят в состав каталитич. центра последних и принимают непосредственное участие в механизме ферментативного катализа. П. г. других протеидов также принимают неносредственное участие в осуществлении специфич. функций этих протеидов. Так, напр., гем в гемоглобине является непосредственным химич. центром, осуществляющим обратимое связывание и перенос кислорода. В других случаях (напр., в фосфо- или глюкопротеидах) П. г. модифицируют комплекс, придавая ему особые физико-химич. свойства (напр., мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеида муцина, придают ему устойчивость к действию пептидгидролаз). [c.184]

Пептидгидролазы — ферменты, ускоряющие гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. Химизм гидролиза белков и пептидов при участии пептвдгвдролаз можно выразить схемой [c.120]

К пептидил-пептидгидролазам относится пепсин (К.Ф.3.4.4.1), выделяемый слизистой желудка, трипсин (К.Ф.3,4.4,4) и химотрипсин А (К.Ф.3.4.4.5), образуемые поджелудочной железой, папани (К.Ф.3.4.4.10), найденный в млечном соке ряда растений, катепснны (К.Ф.3.4.4.9) — внутриклеточные ферменты, подобные пепсину и трипсину, являющиеся, очевидно, смесями индивидуальных пептидилпептид-гидролаз. [c.121]

Важная особенность пептидил-пептидгидролаз состоит в выборочном (селективном) характере их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных ароматическими или дикарбоновыми аминокислотами, трипсин — связей, образованных аргинином и лизином, химотрипсин — ароматическими аминокислотами. Индивидуальный белок под действием определенного фермента расщепляется на строго определенное количество пептидов. Избирательное действие этих ферментов объясняется тем, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.121]

Создать систематическую номенклатуру, охватывающую все пептидгидролазы, в настоящее время невозможно, так как специфичность этих ферментов перекрывается. Раздельное существование некоторых из них как индивидуальных ферментов не совсем достоверно. В качестве тривиальных названий используют принятые до сих пор названия этих ферментов. [c.121]

Гидролазы катализируют гидролиз эфирных, сложноэфирных, пептидных и гликозидных связей, кислородных ангидридов, связей С—С, С-галоген и Р—К, т.е. расщепление внутримолекулярных связей с участием воды. Наименование их составляется по форме субстрат — гидролаза . Например, ацетилхолин + Н2О холин + уксусная кислота. Фермент называется ацетилхолинацилгидролаза. К этому классу относят эстеразы (гидролиз и синтез сложных эфиров) глико-зидазы (разрыв гликозидных связей) фосфатазы и пептидгидролазы (разрыв фосфоангидридных и пептидных связей) и др. [c.79]

Химическое расщепление белков начинается в желудке под воздействием протеолитических ферментов (пептидгидролаз), которые расщепляют пептидные связи между аминокислотами [c.248]

Протеолитические ферменты относятся к гидролазам, образуя класс пептидгидролаз. Их действие заключается в ускорен1ш гидролиза пептидных связей в белках и пептидах. Важная их особенность — выборочный, селективный характер действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин действует только на связь с ароматическими амниокислотами, трипсин — только на связь между аргинином и лизином. [c.107]

В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами. [c.8]

Катаболизм коллагена. Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами, основной фермент катаболизма коллагена — колла-геназа. Коллаген — медленно обменивающийся белок, о скорости его обмена судят по содержанию оксипролина в крови и моче. Катаболизм коллагена более активен в молодом возрасте (до 20 лет) и при некоторых заболеваниях (коллагенозы, ги-перпаратиреоидизм, некоторые инфекционные заболевания). [c.166]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология