Ферменты белков

Белки — составляющая часть всего живого. На долю белка приходится приблизительно 50% сухого веса клетки. Из природных источников выделяют белки-ферменты, белки-гормоны, белки-токсины, белки-антигены и другие. Осуществляя ферментативную функцию, белки обусловливают динамичность обмена веществ. Белки — органические соединения. Элементарный состав белка углерод —50 — 55,5% водород — 6,5—7,3% азот — 15—18% кислород — 21—24% сера — 0—2,4%. Характерный показатель — содержание азота, в среднем его принимают равным 16%. При определении содержания белка по азоту количество азота умножают на фактор пересчета 6,25(100 16= 6,25). [c.12]

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289]

В результате расщепления белков в ЖКТ под действием протеолитических ферментов белки теряют свою видовую, тканевую специфичность и всасываются в кровь в тонком кищечнике в виде аминокислот. Всасывание аминокислот, освобождающихся из белков пищи, происходит очень быстро. Известно, например, что через 15 мин после приема меченого К-дрожжевого белка К-аминокислоты обнаруживаются в крови, а их максимальная концентрация достигается через 30—50 мин после приема белка. [c.366]

При кипячении с кислотами или щелочами или под действием некоторых ферментов белки подвергаются гидролитическому расщеплению. Конечными продуктами гидролиза белков, как уже было сказано, являются аминокислоты. Аминокислоты так же относятся к белкам, как глюкоза к крахмалу или клетчатке. [c.278]

Ферменты. Белки, катализирующие различные метаболические реакции. [c.1020]

Наряду с водой, неорганическими солями, углеводами, витаминами и ферментами белки служат основной составной частью протоплазмы— материала живой клетки. Учащиеся должны понять, что протоплазма — это не смесь перечисленных веществ, а организованная система, находящаяся в непрерывном превращении. Характер- [c.144]

Избирательную адсорбцию ферментов проводят двумя основными способами. Если фермент адсорбируется, то его тем самым извлекают из смеси, а затем элюируют. При этом балластные белки в растворе остаются в подобных случаях говорят о положительной адсорбции. Возможно и обратное — фермент не адсорбируется, а действие адсорбента состоит в том, что он убирает из раствора неактивные, загрязняющие фермент белки, которые способны связываться с ним. Тем самым ферментный белок очищается. Это случай негативной (отрицательной) адсорбции. При любом варианте необходимо тщательно соблюдать условия pH, температуры и ионной силы. Если в растворах ферментов содержатся — часто это бывает после солевого фракционирования — значительные количества минеральных солей, то они мещают адсорбции и их лучше удалить либо диализом, либо пропустив раствор через сефадекс. Кроме того, для лучшего связывания фермента желательно, чтобы концентрация его в растворе была невелика (не более 0,5—1,0%), количество адсорбента было большим, по весу в 15—20 раз превышающим количество ферментного белка, а pH среды был слабокислым. [c.149]

Отсюда следует важный вывод о том, что под в л и я п и е м со в-местного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот. [c.317]

Непрерывная хроматографическая очистка (НХО) представляет собой массообменный метод разделения, который появился вскоре после того, как в 1952 г. Джеймс и Мартин положили начало развитию газовой хроматографии (ГХ). В то время как в аналитической ГХ основное внимание уделяется разделению ничтожных количеств веществ, в НХО делается попытка оптимизировать основные составляющие ГХ, а именно инертный газ, твердый носитель и относительно нелетучую жидкость с целью разделения гораздо больших количеств смесей веществ. Разделяемые смеси включают соединения от углеводородов с малым молекулярным весом до эфирных масел, хелатов металлов и т. д. Совсем недавно область применения методов НХО расширилась и стала включать в себя непрерывное разделение смесей нелетучих веществ, таких, как ферменты, белки и углеводные полимеры, например декстран и другие. Соответствующие разделительные системы могут состоять из инертной подвижной жидкой фазы и такого хроматографического носителя, как шарики из двуокиси кремния с контролируемой пористостью. [c.332]

Белковые вещества, попадая в пищеварительные органы человека, не проникают в кровь в виде целых молекул. При помощи пищеварительных ферментов, которые в свою очередь являются белками, пищевой белок расщепляется в органах пищеварения на отдельные аминокислоты. Эти обломки белковых молекул уже не имеют тех характерных признаков, которые присущи отдельным белкам. Они обладают способностью всасываться через стенки тонких кишок в кровь и, попадая в кишечные вены, немедленно разносятся по все лу организму. Здесь, с помощью других ферментов-белков, из аминокислот синтезируются новые белки, необходимые для построения протоплазмы живой клетки, специфичной для каждого отдельного органа. [c.64]

Несмотря на свою относительную слабость, водородные связи имеют очень большое значение. Наиболее важным участком в любой цепи является ее самое слабое звено. Подобно этому, устойчивость некоторых важнейших соединений организма,— например нуклеиновых кислот, ферментов, белков, в значительной мере зависит от прочности водородных связей, являющихся слабыми звеньями в этой структуре. Водородные связи образуются не только между молекулами воды. Мы встретимся с ними и во многих других соединениях. [c.91]

Можно назвать не менее 8 способов разрушения клеток для экстрагирования из них ферментов белков 1) использование различных мясорубок и гомогенизаторов, измельчающих материал [c.140]

Все ферменты — белки, и в первом приближении все белки — ферменты. Получены данные, что так называемые структурные белки рибосом, митохондрий, хлоропластов и мембран обладают ферментативной активностью. Рибосома составлена из немногочисленных типов белковых единиц. По-видимому, точно так же обстоит дело с митохондриями и хлоропластами. Число видов неферментных белков в клетке сравнительно очень невелико — около 100, тогда как число видов различных ферментных белков достигает от 1000 до 10 ООО. Одна- [c.15]

Исследователи предположили, что азот активизируется в биологических системах, образуя комплексные соединения с ионами переходных металлов, входящих в состав ферментов — белков, ускоряющих химические взаимодействия в клетках. Весьма вероятно, что процесс связывания азота в биологических системах происходит так молекула азота, образуя комплекс с металлом фермента, активируется другой фермент подает активный водород начинается взаимодействие, в результате которого получается аммиак. [c.117]

Ферменты представляют собой молекулы белков. Хотя все ферменты-белки, это не значит, что все белки — ферменты. Молекулы белковых ферментов отличаются своей величиной их молекулярный вес часто доходит до 100 ООО. Молекулы соединений, на которые действуют ферменты, по сравнению с ними очень невелики (эти соединения называют субстратом). Можно представить такую картину реакции, когда небольшие молекулы субстрата располагаются на поверхности больших молекул белков в реакционноспособных местах. Продукты реакции уходят с поверхности фермента, а их место занимают новые молекулы субстрата. Реакцию можно представить следующим образом [c.641]

Этим объясняется известный факт 59, 65, 74, 132, 133], что протеины, ферменты, белки обладают наивысшей поверхностной активностью в изоэлектрической точке. Поскольку у разных белков последняя наступает при разных значениях pH, возникает возможность их разделения [59, 132]. [c.109]

При нагревании с кислотами или с щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных (протеолитических) ферментов белки расщепляются, подвергаясь гидролизу, т. е. разложению водой. [c.328]

Вес препарата фермента (белка), мг Аммиачный и амидный азот в конце опыта, мг Обогащение (2) изотопом М - [c.218]

Ферменты — белки, которые катализируют химические реакиии в биологических системах. [c.26]

Если карбонизацию проводят путем дрожжевого брожения в закрытом чане, а вино оставляют созревать на дрожжевом осадке, то сложная последовательность химических реакций с участием ферментов, белков, аминокислот, липидов, полисахаридов и других макромолекул существенно меняет химический состав вина, его вкус и аромат, а также пенообразующие свойства. Этот аспект производства игристых вин так же важен для формирования органолептических свойств вина, как и аромат винограда [37]. Именно этим объясняется тот факт, что на основании лишь одних органолептических характеристик виноматериала невозможно предсказать, каким будет качество игристого вина [15]. Указанные химические реакции происходят последовательно, и среди игристых вин различают вина, выдерживавшиеся на дрожжевом осадке недолго и шампанизация которых обусловлена в основном брожением, и вина, длительное время выдерживавшиеся на дрожжевом осадке, у которых органолептические свойства формируются в основном именно этими химическими реакциями. [c.190]

Этому вопросу были посвящены исследования Л. А. Блюмен- фельда с сотр. По Л. А. Блюменфельду, молекула фермента-белка до начала взаимодействия с субстратом находится в конформаци-онно равновесном состоянии. В активном центре белковая молекула становится неравновесной для соединения фермент — субстрат и элементарный акт ферментативной реакции и заключается в конформационном изменении макромолекул фермент-субстратного комплекса, причем скорость этого изменения определяет и скорость превращения субстрата в продукт реакции. [c.325]

Среди белков практическое применение в качестве носителей нашли структурные протеины, такие, как кератин, фиброин, коллаген и продукт переработки коллагена — желатина. Эти белки широко распространены в природе, поэтому доступны в значительных количествах, дешевы и имеют большое число функциональных групп для связывания фермента. Белки способны к биодеградации, что очень важно при конструировании иммобилизованных ферментов для медицинских целей. К недостаткам белков как носителей в этом случае следует отнести их высокую иммуно-генность. [c.87]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Разработка теоретических положений проведения электросорбцион-ных процессов разделение, выделение, деструкция и концентрирование органических молекул (и продуктов их деструкции), включая биологически активные и высокомолекулярные органические образования (ферменты, белки). [c.4]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Аффинная Ж. X. основана на образовании прочной связи со специфич. группами неподвижной фазы (лигандами, аффинантами). Взаимод. лигандов с разделяемыми в-вами основано на биол. ф-ции последних. Так, при разделении ферментов лигандами служат их субстраты, ингибиторы или коферменты, токсинов-рецепторы, белков-антитела и т. д. Особенно эффективна в биотехнологии и биомедицине для выделения ферментов, белков, гормонов. [c.152]

Работами Дж. Гиббса, Вант-Гоффа, В. Нернста и др. создается химическая термодинамика. Исследования электропроводности р-ров и электролиза привели к открытию электролитич. диссоциации (С. Аррениус, 1887). В это же году Оствалвд и Вант-Гофф основали первый журнал, посвященный физической химии, и она оформилась как самостоятельная дисциплина. К сер. 19 в. принято относить зарождение агрохимии и биохимии, особенно в связи с пионерскими работами Либиха (1840-е гг.) по изучению ферментов, белков и углеводов. [c.259]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Оба атома водорода, отданные субстратом (AHj) кодегидразе I, переносятся на флавинадениндинуклеотид (ФАДН). Далее, атомы водорода распадаются на протоны и электроны первые переходят в раствор (в виде гидроксоний-ионов), а электроны восстанавливают Fe + цитохрома до Fe +. Только цитохром с способен передавать электроны кислороду. Цитохром (связанный с соответствующим белком) является, таким образом, трансферазой электронов (аэробной оксидазой). В при-всдеппоп выше схеме указаны также ферменты (белки), действующие в этом сложном процессе (см. также список приведенный па следующих страницах). [c.802]

На самых перйых этапах исследования ферментов было замечено, что активность ферментов зависит от концентрации водородных ионов в среде, причем обычно такая зависимость выражается колоколообразной кривой с максимумом при определенных значениях pH. Еще в 19И г. Михаэлис и Дэвидсон [9] высказали мысль, что причиной этого является амфотерная природа ферментов — белков. Дальнейшие исследования влияния pH на скорость ферментативных реакций позволили конкретизировать эту точку зрения применительно к отдельным ферментам и открыли широкие возможности для изучения механизма реакций. [c.103]

Часто мы рассматриваем воду просто как безвредную инертную жидкость, удобную для практического использования в разных целях. Хотя в химическом отношении вода весьма устойчива, она представляет собой вещество с довольно необьиными свойствами. В самом деле, вода и продукты ее ионизации-ионы Н и ОН - оказывают очень большое влияние на свойства многих важных компонентов клетки, таких, как ферменты, белки, нуклеиновые кислоты и липиды. Например, каталитическая активность ферментов в значительной мере зависит от концентрации ионов Н и ОН . [c.79]

В общем белки, имеющие приблизительно линейную форму, нерастворимы в воде и подходят как строительный материал для кожи, мышц, волос и т. д. Они классифицируются как фиб-ропротеины (волокнистые белки). Белки приблизительно сферической формы, классифицируемые как глобулярные белки,, часто растворимы в воде и подходят для роли ферментов, белков, переносящих кислород, и т. д. Многие из них не являются простыми белками, а содержат также небелковую часть [про-стетическую группу) и называются сопряженными белками. Например, белок, переносящий кислород (гемоглобин) и обусловливающий красный цвет крови, содержит железопорфириновый комплекс гем (гл. 13), присоединенный к белку глобулину. [c.272]

Белки играют исключительно важную роль в жизеи как л ивотных, так и растительных оргаиизмов. В состав их входит углерод, водород, кислород и азот. В значительно меньшем количестве в их состав могут входить также сера, фосфор и другие элементы. Белки представляют собой весьма нестойкие соединения, что затрудняет изучение их физических и химических свойств. Молекулярный вес их очень велик. При гидролизе в присутствии кислоты или щелочи или под влиянием ферментов белки распадаются на менее сложные молекулы альбумозы, пептоны, полипептиды, дикетопиперазины. [c.93]

Очень показательной иллюстрацией взаимосвязи между белковым синтезом и РНК является накопление значительных количеств РНК в железах, выделяющих белковый секрет. Так, например, известно, что деятельность поджелудочной железы, где образуется ряд ферментов — белков и гормон инсулин (тоже белок), может быть стимулирована алкалоидом нилокар-пинвм в результате этого повышается не только бел- [c.73]

Таким образом, длд получения ясного представления о природе жира недостаточно знать только состав его глицеридов, следует изучить и сопутствующие вещества, к которым относятся свободные карбоновые кислоты, фосфатиды, стерииы, пигменты, ароматообразующие вещества, витамины, ферменты, белки, углеводы и др. Некоторые из этих веществ регламентируются ГОСТами, поэтому знание методов определения этих показателей необходимо. [c.94]

Постепенные отказы часто проявляются в сложных объектах, включающих различные ферменты, белки и иомембраны. В комплексной молекулярной организации биоструктур могут [c.105]

Полимеры, содержащие азот. Б е л к и. Химические свойства белков определяются лриродой амидной связи н функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, а.минной, ди-сульфидной), в.ходящи.ми В состав радн калов Н аминокисло . Под действне >1 к слот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь. па а.минокислоты. Белки можно ацилировать, [c.258]

Но каким образом белок действует Участвует ли он просто в создании каталитического активного центра дополнительными группами Тогда фермент можно, вероятно, моделировать веществом небелковой природы, может быть, даже низкомолекулярным соединением. Или же в том, что все известные ферменты — белки, имеется более глубокий смысл Окончательного ответа на этот вопрос не существует. Но правдоподобные гипотезы высказывались, и, пожалуй, салшя интересная идея принадлежит одному нз выдающихся исследователей белка Линдерштрём-Лангу. Его идея основывается на том, что в отличие от обычных линейных полимеров, белки обладают способностью к своеобраз- [c.172]

В химической промышленности полимерные мембраны можно использовать для разделения и очистки спиртов, кетонов и альдегидов, кислот, красителей, растворов солей редкоземельных элементов в микробиологической промьпыленности - для получения антибиотиков, высококачественных вакцин, сывороток, ферментов, белков и гормонов и других биологически активных веществ. [c.45]

После работ Самнера и Нортропа какое-то время существовала точка зрения, что открытые ими ферменты-белки являются лишь небольшой группой, тогда как всё основные ферменты принадлежат к числу двухкомпонентных, для которых белковая природа носителя, а также его кристаллизу-емость остаются недоказанными. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология