Катализ нековалентный комплекс

Важной особенностью ферментативного катализа является то, что фермент связывает субстрат и реакция протекает в пределах фермент-субстратного комплекса. Чтобы глубже понять причины, обусловливающие прочность и специфичность этого связывания, мы рассмотрим взаимодействие между несвязанными атомами, применив эмпирический и феноменологический подход. В частности, мы уделим большое внимание значению энергии взаимодействия. Нековалентные взаимодействия важны не только потому, что они ответственны за связывание. Как мы увидим ниже (гл. 10), вместо того чтобы давать непосредственный вклад в энергию связывания, эти взаимодействия понижают энергию активации стадии химического превращения субстрата, а кроме того играют важную роль в поддержании структуры белка. [c.272]

Одной из характерных особенностей ферментативного катализа является способность ферментов образовывать адсорбционные, обычно нековалентные комплексы. Идеальные модели ферментативных процессов должны включать взаимодействия данного типа. К такого рода ассоциатам могут приводить ионные и неполярные взаимодействия, а также образование водородных связей. К неполярным следует относить мицеллярные комплексы, я-комплексы и комплексы включения. [c.310]

Образовавшиеся антитела поступают в плазму крови и связываются там с молекулой антигена. Взаимодействие антител с антигеном осуществляется путем образования между ними нековалентных связей. Это взаимодействие аналогично образованию фермент-субстратного комплекса при ферментативном катализе, причем связывающий участок антитела соответствует активному центру фермента. Поскольку большинство антигенов являются высокомолекулярными соединениями, то к антигену одновременно присоединяется много антител. [c.109]

Ковалентные комплексы чрезвычайно важны с точки зрения химии, но с точки зрения энзимологии они не столь интересны. Наиболее ферментоподобными являются нековалентные комплексы, как, например, комплексы, образуемые циклоамилозой. Пиклоамилозы и их производные прекрасно моделируют такие ферменты, как химотрипсин, рибонуклеазу, трансаминазу [27] и карбоангидразу [28]. Высокие каталитические свойства проявляют полимерные комплексы. Показано, что скорости реакций в обращенных мицеллах приближаются к ферментативным [25]. Очевидно, что катализ, движущей силой которого выступает комплексообразование, будет интенсивно исследоваться в ближайшие годы. [c.341]

Тот факт, что перенос фосфата протекает через ковалентное промежуточное соединение, фосфорилфермент, служит основой предполагаемого механизма катализа щелочной фосфатазой. Фосфорилированный белок можно осадить из смеси фосфата с ферментом прибавлением трихлоруксусной кислоты [60]. Анализ продуктов расщепления белка показывает, что фосфат присоединен к остатку серина [61]. В щелочной среде обнаружить ковалентно присоединенный фосфат не удается, одна1ко Вильсон и сотр. [62—67] с помощью кинетических и изотопных методов показали, что фосфорилфермент образуется при всех значениях pH и что он идентичен фосфорилированному белку, выделяемому из кислого раствора. Свободная энергия гидролиза этого промежуточного соединения удивительно мала, и по величине соответствующей ей константы равновесия он в 10 раз устойчивее обычных фосфорных эфиров [62—64]. Причина того, что фосфатаза не оказывается в термодинамической ловушке, заключается в образовании нековалентного комплекса фермент—фосфат, который при pH 8 в 100 раз устойчивее фосфорилфермента [62]. В результате этого равновесие [c.638]

Эти результаты свидетельствуют о том, что циклодекстрин не только блокирует все, кроме одного, положения ароматического кольца, но и активно катализирует замещение в незащищенном положении. На схеме показана молекула анизола, находящаяся в полости циклогексаамилозы. Превращением одной или более гидроксильных групп в гипохлориты можно объяснить возрастание скорости хлорирования в комплексе. Это — один из примеров нековалентного катализа (классического связывания Михаэлиса — Ментен), при котором акцептор предоставляет свою полость для протекания реакции без образования ковалентного промежуточного соединения. [c.303]

Нековалентный катализ циклоамилозами объясняется двумя факторами 1) микроскопическими эффектами растворителя вследствие неполярной природы полости циклоамилозы и 2) кон-формационньши эффектами, возникающими при образовании комплексов включения. Водородные связи между субстратом и гидроксильными группами циклоамилозы можно рассматривать как составную часть микроскопических эффектов растворителя. [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология