Глюкуронидаза

Глюкуронидазы (см. обзоры Многие ткани и физиологические [c.401]

Биохимические функции. Кальцитонин является антагонистом паратгормона и ингибирует резорбцию костной ткани. Его биологическое действие реализуется по мембрано-опосредованному механизму и вызывает уменьшение концентрации кальция в плазме крови. КТ действует не только на минеральную составляющую костей, но и на их органический матрикс. Это проявляется в ингибировании костного коллагена, инактивации кислой фосфатазы и Р-глюкуронидазы, а также активации щелочной фосфатазы. Кальцитонин способствует транспорту фосфора из крови в костную ткань для образования гидроксиаппатита в последней, а также оказывает выраженное действие на почки, подавляя канальциевую реабсорбцию кальция и фосфора. Биологическое действие гормонов паращитовидной железы проявляется на фоне действия на обмен кальция и фосфора таких гормонов, как глюкокортикоиды и соматотропин. [c.154]

КИСЛОТОЙ, в крови экспериментальных животных глюкуронид быстро гидролизуется ферментом глюкуронидазой. При этом вновь регенерируется биологически активный агликон 3.214. У человека же в крови глюкуронидаза практически недеятельна. Поэтому глюкуронид быстро выводится из организма и не успевает проявить свое лечебное действие. [c.337]

Р-Глюкуронидаза (печени крысы) (КФ 3.2.1..31) [c.308]

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функцгп . Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие —в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи —в лизосомах ( 3-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При пораженгп тех или иных тканей ферменты из клеток вымываются в кровь их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. [c.579]

Кинуренин" " 3 гидроксилаза Кислая фосфатаза р Глюкуронидаза Каталаза [c.136]

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора Р-глюкуронидазы [1], активатора катепсина С, кислых [2] и щелочных фосфатаз, а также в качестве субстрата для выявления оксидазы аскорбиновой кислоты [3]. [c.45]

Применение. В гистохимии в качестве ингибитора р-глюкуронидазы [1], В медицине для профилактики и лечения тромбоэмболических заболеваний, при операциях на сердце, для определения Р-липопротеидов в сыворотке крови турбидиметрическим методом [2]. > [c.98]

Гидролизует глюкуроновые конъюгаты Р-глюкуронидаза, при этом высвобождаются глюкуроновая кислота и агликоны. Этот фермент находится в большинстве тканей животных в печени, почках, эндокринных железах, селезенке. Некоторые формы тканевой р-глюкуронидазы не связаны с гидролизом ксентобиотиков, видимо, они участвуют в регуляции гормональной активности в связи с высвобождением активных гормонов из их неактивных глюкуронид-ных конъюгатов. [c.409]

В моче, желчи, плазме крови, а также в некоторых органах 1,4-бенздиазепины присутствуют как в свободной, так и в конъюгированной форме. Поэтому иногда образцы обрабатывались 6 н. соляной кислотой для получения соответствующих бензофенонов [255, 256]. Однако таким способом можно получить лишь общее представление о наличии бенздиазепинов. Соотношение отдельных метаболитов, их свободных и конъюгированных форм определить нельзя,так как несколько продуктов метаболизма одного и того же препарата при кислотном гидролизе дают идентичный бензофенон. Для предотвращения гидролитического расщепления бенздиазепинов следует инкубировать биологические жидкости с Р-глюкуронидазой. В настоящее время это широко используется при анализе водорастворимых конъюгированных метаболитов. Обычно перед добавлением фермента (200—500 ед/мл) биологическую жидкость подкисляют до pH [c.219]

Из других проявлений ингибирующего действия на ферментные системы обращают внимание флавоноидные 7-0-глюкурониды и гликофлавоноид витексин, которые взаимодействуют с (3-глюкуронидазой [332). [c.137]

B качестве репортерного гена использовали ген (i-глюкуронидазы Е. oll. Ферментативную активность нормировали по среднему значению для растения, когда ген находился под контролем 355-промотора. Фактические величины, полученные при тестировании на табаке, примерно в 30 раз превьпиают те, которые получены на рисе. Сложный промотор включал 355-промотор, сигнал терминации транскрипции гена нопалинсинтазы, семь тандемных повторов энхансерных элементов и fi-последовательность ДНК вируса табачной мозаики. Средний уровень экспрессии генов — это среднее значение, полученное по данным для нескольких трансгенных растений, а максимальный уровень — это наибольшее значение, наблюдавшееся на каком-либо растении с данным промотором. [c.384]

Бесцв. крист. гидрат 90. Раств-сть р. Н О, ац. При 10" М конкурентно ингибирует Р-глюкуронидазу. При кипячении раств. кислой калиевой соли в течение 30 мин образуется около 30% лактона. Последний иеуст. при pH > 6. [c.275]

Чувствительность теста увеличивается, если проводят гидролиз глюкуронидазой. Хроматограмму погружают в раствор 5000 Е глюкуронидазы/мл в 0,1 М ацетатном буфере (pH 4,5). После выдерживания в термостате в течение 1 ч при 37°С-предпочтительнее во влажной атмосфере-хроматограмму высушивают и обрабатывают нафторезорциновым реагентом. Сразу же прогревают при 90°С. Глюкурониды дают синие пятна (2 мкг), но если проводится ферментативный гидролиз, они более размыты. [c.419]

О трансферазном действии Р-глюкуронидазы м. . [c.401]

Биохимические функции. ПТГ действует на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму, причем это действие реализуется в почках, костной ткани и кишечнике. В клетках почечных канальцев, богатых рецепторами к ПТГ, происходит активация аденилатциклазы, а также синтез цАМФ, который активирует протеинкиназу и участвует в регуляции транспорта ионов Ка , К" " и Са " через клеточные мембраны. ПТГ оказывает множественное действие на костную ткань. Он опосредованно активирует ферменты коллаге-назу и глюкуронидазу, что вызывает деструкцию органических компонентов кости, в частности коллагена и гликозамингликанов. В минеральных компонентах костной ткани под действием ПТГ происходит солюбилизация гидро- [c.153]

Р-Глюкуронидаза — фермент, гидролизующий глюкуроновые конъюгаты с высвобождением глюкуроновой кислоты и агликонов. Этот фермент находится в больщинстве тканей животного организма, например в печени, почках, эндокринных железах, селезенке. Некоторые формы тканевой р-глю-куронидазы не связаны с гидролизом чужеродных соединений, и, возможно, их функция заключается в регуляции гормональной активности посредством высвобождения активных гормонов из неактивных глюкуронидных конъюгатов. [c.521]

Канцерогенное действие. Канцерогенное действие веществ зависит от всасывания, распределения, превращения в организме, от путей выделения и скорости этих процессов. Отсутствие опухолей в местах первичных контактов между веществом и тканями (кожа, легкие) объясняется тем, что введенные соединения образуют в организме канцерогенные продукты, выделяющиеся в основном через почки. Канцерогенные ароматические амины активируются до действующих форм за счет гидроксилирования, идущего по ароматическому кольцу или по аминогруппе. Активированные канцерогены могут детоксицироваться, превращаясь в эфиры глюкуроновой кислоты и вьщеляясь почками. Однако у человека и собаки обнаружен фермент глюкуронидаза, высвобождающий активный метаболит. Отсутствием этого фермента у мышей и крыс можно объяснить отсутствие у них рака мочевого пузыря. [c.685]

Применение. В гистологии ферментов в качестве диазосоставляющей для выявления неспецифических эстераз [8], щелочной фосфатазы [Берстон, 213],-jj-глюкуронидазы и фосфатазы лейкоцитов в мазках крови [Йирс, 800]. [c.118]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве диазосоставляющей дая выявления неспецифической эстеразы, щелочной и кислой фосфатазы [Пи с, 393—394J, р-галактозидазы [Пирс, 447], р-глюкуронидазы [Пирс, 829], ле -цинаминопептидазы [Пирс, 521], арилсульфатазы [Пирс, 527, 848], а также дЛя выявления SH-rpynn и проведения фенилгидразин-формазановой реакция а альдегиды [Пирс, 791]. В бумажной хроматографии для окраски флавонов, аминов и фенолов [14]. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология