Действие на ферменты обнаружение

При изучении кинетики гидролиза пептидного субстрата, катализируемого карбоксипептидазой В, был обнаружен активирующий эффект добавок н-бутанола [10]. Исходя из данных табл. 19, предложить кинетическую схему реакции в предположении двухстадийного механизма действия фермента и рассчитать константу активации н-бутанолом. [c.97]

Одна из трудностей сопряжена с тем, что не все изоферменты данного фермента, обнаруженные в изучаемой популяции, непременно обусловлены изменчивостью аллелей в локусе, кодирующем этот фермент. Альтернативная гипотеза состоит в том, что разные изоферменты могут быть результатом широких модификаций одного фермента под действием продуктов активности других генов. Это явление называют посттрансляционной модификацией (рис. 9.15). Такая посттрансляционная модификация обладает многими чертами, присущими единичному локусу со многими аллелями 1) она наследуется 2) при наличии нескольких активных модифицирующих локусов может образоваться очень много вариантных форм фермента 3) если модифицирующие локусы действуют независимо (т. е. вызывают изменение различных свойств фермента), то их эффект будет мультипликативным, что приведет к асимметричному распределению по частоте, при котором обьгчных вариантов будет мало, а редких — много. Именно такая картина наблюдается чаще всего. [c.239]

Новые возможности создания безреагентных методов анализа открывает впервые обнаруженное в нашей стране явление биоэлектрокатализа — ускорения электродных процессов под действием ферментов. Приложения биоэлектрокатализа не ограничиваются аналитической химией. Высокие скорости ферментативных реакций способны обеспечить весьма высокие удельные мощности электрохимических преобразователей энергии и увеличить число используемых топлив. Это в свою очередь может создать основу для внедрения окислительно-восстановительных ферментов в системы преобразования энергии химических реакций в электричество. Наконец, подобные же системы могут найти применение при решении проблемы фотолиза воды видимым светом с образованием водорода и кислорода. Все эти вопросы рассматриваются в качестве возможных путей решения энергетических проблем будущего. [c.17]

В 1968 г. Оказаки сообщил, что в процессе репликации в бактериальных клетках появляются короткие фрагменты ДНК, получившие название репликационных фрагментов (или фрагментов Оказаки) [27]. В дальнейшем было сделано еще одно важное открытие—был обнаружен новый фермент ДНК-лигаза [28, 29], способный объединять два фрагмента ДНК в непрерывную цепь. Специфическое действие этого фер.мента заключается в репарации ( залечивании ) одноцепочечных разрывов ДНК- Разорванная цепь молекулы ДНК содержит, как это видно из уравнения (15-4), свободные З -гидроксильную и 5 -фосфатную группы, которые должны быть соединены. ДНК-лигаза Е.соИ активи- [c.198]

Необычайный интерес в последние годы вызвали РНК-содержащие онкогенные вирусы. Большинство исследователей, занимающиеся биохимической генетикой и функциями нуклеиновых кислот, считали, что ДНК образуется только за счет репликации других молекул ДНК- Если транскрибирование РНК с ДНК может протекать свободно, то обратный процесс, а именно образование ДНК на РНК-матрице, считался маловероятным. Большой неожиданностью поэтому оказалось обнаружение во многих онкогенных РНК-содержащих вирусах, и в том числе в вирусах, вызывающих у животных лейкоз, РНК-зави-симой ДНК-полимеразы (т.е. обратной транскриптазы). Этот фермент обнаруживается в зрелых вирусных частицах. Наиболее тщательно очищенный фермент вирусов миелобластоза птиц состоит из двух белковых субъединиц, имеющих мол. вес ПО ООО и 70 000, и содержит два атома связанного Zn +. Для функционирования фермента необходима короткая затравка и матричная цепь РНК. При этом сначала получается гибрид ДНК—РНК, из которого затем (вероятно, после гидролитического расщепления цепи РНК под действием РНКазы Н, разд. Д, 5, в) получается двухцепочечная ДНК. Таким образом, заражение РНК-содержащими вирусами сопровождается образованием [c.288]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

После действия ДHK-N-rликoзилaзы в ДНК остается АР-сайт. Репарация такого повреждения может идти одним из двух путей. У эукариот был обнаружен фермент ДНК-иксертаза, способный непосредственно пришивать к дезоксирибозе основание в соответствии с комплементарной цепью ДНК- Пока обнаружены лишь пуриновые инсертазы, видимо вследствие того, что апуринизация происходит значительно чаще, чем потеря пиримидинов- Второй путь репарации открывают ферменты, обнаруженные у всех организмов,— kV-эндонуклеазы. АР-эндонуклеазы разрывают саха- [c.76]

Обнаружение характерных ЭПР-сигналов молибдена в процессе действия фермента указывает на то, что Мо действительно участвует в катализе [129, 129а]. Первым этапом ферментативной реакции может быть восстановление Mo(VI) в Mo(V). Гамильтон предположил наличие механизма [117], показанного в уравнении (8-58). [c.266]

Обмен сахарозы у животных начинается с того, что под действием сахаразы (инвертазы) происходит гидролиз дисахарида на фруктозу и глюкозу [уравнение (12-9), реакция а]. Этот фермент обнаружен также в высших растениях и грибах. Расщепление сахарозы сахарозофосфорилазой [уравнение (12-9), реакция б], имеющее место у некоторых бактерий, приводит к образованию активированного глюкозо-1-фосфата, который далее может непосредственно использоваться в качестве субстрата в процессах катаболизма. Расщепление сахарозы для обеспечения биосинтетических процессов происходит согласно реакции в в уравнении (12-9), в ходе которой образуется (в один этап) UDP-глюкоза. [c.530]

Липаза пшеницы [8] также гидролизует преимущественно связи 1 и 3 триацилглицеролов. Этот фермент связан с клеточными структурами и не может быть обнаружен в гомогенатах. В водной среде для действия фермента необходимы ионы кальция Са++. В слабооводненной среде его активность пропорциональна активности воды. Ввиду этого лри хранении зерна и продуктов его помола может происходить липолиз. [c.291]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Другим примером является инсулин, который не удается ренату- рировать, если его нативные дисульфидные связи были разрушены тиолами или если их структура менялась при ферментативных воздействиях [101]. Этот факт стимулировал поиски предшественни->ка, который был действительно обнаружен в форме проинсулина 442]. Проинсулин стабилен к действию фермента дисульфидизомеразы (рис. 4.3) в опытах по денатурации — ренатурации он самопроизвольно повторно свертывается [443]. Протеолитическое расщепление проинсулина in vivo приводит к инсулину, стабильность которо-го обеспечивается энтропийным вкладом его нативной системы связей "S—S (разд. 8.3). Лабильность структуры инсулина имеет, по-види- мо.му, физиологическое значение [444], поскольку скорость инактивации является фактором, контролирующим степень и продолжительность действия гормона. [c.183]

Глутамин был идентифицирован в большом количестве во многих тканях и в крови. Здесь глутамин служит, вероятно, резервом аммиака. Он синтезируетси в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и гидролизуется в том. случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Гидролиз происходит под действием фермента — глутаминазы, который также был обнаружен во многих тканях. Таким путем организм животного, который не в состоянии откладывать запасы аминокислот или белков, имеет возможность запасаться достаточно большими количествами аммиака в нетоксичной форме. [c.396]

Для реакции необходимы все четыре рибонуклеозидтрифосфата. В животных и бактериях обнаружен фермент РНК-полимераза, подобный ДНК-полимеразе. В результате исследований, в которых использовали ферментные препараты из бактерий, установлено, что все четыре рибонуклеотида включаются в РНК обычно не в концевых положениях. Для действия фермента как из животных, так и из бактерий совершенно необходимо присутствие ДНК-Сказанное, вероятно, справедливо и в отношении фермента из растений, так как частичное удаление ДНК приводит к частичному подавлению синтеза РНК. Получены данные, что ДНК, необходимая для действия РНК-полимеразы, играет роль матрицы, которая упорядочивает последовательность оснований во вновь образованной РНК. РНК-полимераза из М.1сгососси 1у5ойе1кНси8 катализирует синтез РНК с одинаковой скоростью в присутствии ДНК, полученной из самых различных организмов. Соотношения оснований (при уравнивании относительного содержания тимина и урацила) и частота повторяемости ближайших соседних оснований [c.478]

Фермент обнаружен также в тканях растений и животных. Действие фермента неспецифично. Состав затравки также не оказывает влияния на состав синтезируемого продукта. В качестве за яравки можно взять любую РНК или любой полинуклеотид. Состав образующейся под действием фермента РНК зависит только от количества и соотношения нуклеозиддифосфа-тов в реакционной среде. Если в реакционной среде будут все четыре нуклеозиддифосфата в равных соотношениях, то и в синтезированной РНК получается такое же соотношение между нуклеотидами если в среде будет преобладать какой-либо нуклеозиддифосфат, то он же преобладает и в составе РНК. Можно внести в среду только один нуклеозиддифосфат, например АДФ или УДФ, и в этом случае под действием фермента синтезируются соответственно полимеры адениловой или уридиловой кислот. Однако связи, возникающие между отдельными нуклеотидами в цепи, всегда аналогичны связям между отдельными нуклеотидами в РНК- [c.278]

Этот фермент, обнаруженный в ку.тьтурах Staphylo o us, разрушает ДНК с образованием смеси нуклеозид-З -монофосфатов и олигонуклеотидов с концевыми З -фосфатными группами [30]. Фермент действует преимущественно на денатурированную нагреванием ДНК, а также на РНК. Для максимальной активности фер-лгента необходимо присутствие ионов Са . [c.91]

Карнозин гидролизуется с образованием р-аланина и гистидина под действием фермента (карнозиназы), найденного в печени и в почках некоторых животных [392]. Возможность использования карнозина (вместо гистидина) для обеспечения роста животных [393] и микроорганизмов [394] можно объяснить предварительным ферментативным гидролизом карнозина. Ансерин, впервые выделенный из мышц гуся, был обнаружен затем в мышцах многих животных. [c.71]

Данные о поляризации флуоресценции роданезы, полученные позднее [25], согласуются с этим выводом. Следует, однако, заметить, что обнаруженные конформационные изменения могут вообще не иметь никакого отношения к механизму действия фермента, а представлять собой ответ его подвижной структуры на существенные изменения среды. Изменения конформации роданезы свидетельствуют скорее о свертывании структуры, а не о ее развертывании, чего можно было бы ожидать в соответствии с идее Хаммеса [19] об энтропийной компенсации , согласно которой конформационные изменения играют роль в катализе. Возникновение конформа- [c.207]

Характер их действия неизвестен, но едва ли связан с ингибированием холинэстеразы, хотя схожий с аце-тилхолинэстеразой животных фермент обнаружен и в растениях, и имеются некоторые доказательства того, что ацетилхолин участвует в процессах, связанных с фитохромом. [c.228]

Равновесие в реакции достигается при использовании для синтеза 60—80% нукле-озиддифосфатов. Этот фермент обнаружен в составе многих микроорганизмов и в растительных тканях. Присутствие его в тканях животного происхождения требует дополнительных доказательств. Он широко применяется в лабораторной практике синтеза искусственных полирибонуклеотидов. Для действия неочищенных препаратов полирибонуклеотид—иуклеотидилтрансферазы не требуется затравки, тогда как для проявления активности высокоочищенных препаратов нужно добавить не( ьшое количество полинуклеотида или некоторых олигонуклеотидов. Олигонуклеотид-ные затравки включаются в синтетический продукт и являются неспецифичны- [c.67]

Для обнаружения энантиотопных различий используют также ферментативные реакции, т. е. превращения, которые осуществляются под действием высокостереоспецифичных биохимических катализаторов. Рассмотрим пример восстановления уксусного альдегида под действием фермента ЫАЬн, активным центром которого является дигидроникотиновый фрагмент. Опытами с использованием изотопной метки [c.34]

В 1955 г. Грюнберг-Маиаго и Очоа осуществили in vitro синтез полирибонуклеотидов из рибонуклеозид-5 -дифосфатов под действием фермента полинуклеотидфосфорилазы (полирибонуклеотид—нуклеотидил-трансферазы), выделенного ими из микроорганизмов и впоследствии обнаруженного в клетках растений и животных Первоначальное предположение, что данная реакция лежит в основе синтеза РНК в клетке, в дальнейшем не подтвердилось. Под действием полинуклеотидфосфорилазы полимеризация нуклеозиддифосфатов происходит беспорядочным образом и приводит к гомо- и гетерополимерам, не обладающим специфической нуклеотидной последовательностью. Состав полимеров определяется в основном соотношением исходных нуклеозиддифосфатов Полученные таким путем высокополимерные полинуклеотиды заданного состава широко используются для выяснения макроструктуры нуклеиновых кислот и при изучении нуклеотидного кода для синтеза белка. [c.441]

Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

Современные представления о ферментах как о белковых веществах — катализаторах — сложились в результате многочисленных исследований, проведенных в течение полутора столетий. Первое нполие научное описание действия фермента было дано и 814 г. Кирхгофом, которому удалось показать, что водные вытяжки нз солода способны при обычной температуре расщеплять крахмал с образованием сахара и декстрина. Через десять лет после открытия Кирхгофа был обнаружен новый фермент в горьком миндале (эмульсин), способствующий гидролизу амигдалина, и описано действие известных уже в то время ферментов — амилазы слюны н пепсина желудочного сока. В 1833 г. Пайен и Персо провели исследования, сыгравщие важную роль в деле дальнейшего изучения ферментов. Из полученных экстрактов солода, обладающих способностью расщеплять крахмал с образованием сахара, им удалось осаждением спиртом получить осадок, который, подобно экстракту, вызывал расщепление крахмала. Осадок этот не представлял собою фермент (амилазу) в чистом виде, однако сам факт отделения фермента солода от многих сопутствующих ему веществ произвел в то время большое впечатление. Он указывал на материальную основу ферментов и находился [c.167]

К циклу трикарбоновых кислот оказался близким обнаруженный у некоторых бактерий глиоксилатный цикл. В этом цикле изолимонная кислота подвергается действию фермента изоцитразы, а не дегидразы изолимонной кислоты, как это имело место при ее превращении в цикле трикарбоновых кислот. В результате действия изоцитразы изолимонная кис ота расщепляется с образованием янтарной и глиоксилевой кислот [c.261]

Для обнаружения этих ферментов используют как природные, так и синтетические субстраты. В качестве синтетических субстратов чаще всего служат производные аминоацилнафтилами-да образующийся под действием фермента нафтиламин вступает затем в реакцию азосочетания с солью диазония с образованием нерастворимого окрашенного соединения. [c.301]

Метаболизм тирозина (гл. 23) включает реакцию, в ходе которой п-окспфенилпировиноградная кислота превращается в гомо-гентизиновую кислоту под действием единственного фермента. Этот процесс включает миграцию группы —СНгСООН из пара- в лгега-положение относительно исходной гидроксидной группы (гл. 23). Активный фермент обнаружен только в печени и почках. Фермент представляет собой тетрамер из идентичных субъединиц, и его активность определяется присутствием Ре +. Когда для исследований метаболизма тирозина используется Ог, один меченый атом кислорода появляется во вновь образованной -фенольной группе, а второй — во вновь образованной карбоксильной группе. Механизм необычного перемещения боковой цепи требует выяснения. [c.507]

Без сомнения, наибольший вклад н изучение структуры лизоцима и механн зма его действия внес рентгеноструктурный анализ фермента. Вопрос об идентичности структуры лизоцима и его активного центра в кристалле и в растворе до конца еще не ре-щеи, н иа этот счет имеется много довольно противоречивых данных. Помимо этого, обнаружение конформационного перехода лизоцима с участием его активного центра в температурном интервале 20—30° С, привело к вопросу, в какой стеиени рентгеноструктурные данные, полученные нри температурах ниже 20° С, соответствуют строению фермента п его активного центра при обычных экспериментальных и физиологических условиях (как правило, при температурах выше 30° С). Ясно, что ответ на этот вопрос может быть получен только после соответствующих рентгеноструктурных исследований высокотемпературной формы лизоцима, которые до иоследнего времени не проводились. [c.201]

Г. содержится во всех тканях животных и человека и представляет собой резервное в-во (в растениях такие ф-ции выполняет крахмал), легко расщепляющееся под действием ряда ферментов до глюкозы. Обнаружен также в нек-рых бактериях, грибах и зернах растений. У человека наиб, богаты Г. печень (2-6% от массы сырой ткани) и мышцы (до 2%). В тканях животных Г. присутствует в виде частиц, наз. гликогеносомами. Наиб, крупные из них, т. н. а-частицы (диам. 100-200 нм), собраны из р-частиц (диам. 30-40 нм). Встречаются также еще более мелкие у-частицы (3-20 нм). [c.575]

Смотреть страницы где упоминается термин Действие на ферменты обнаружение: [c.37] [c.76] [c.420] [c.446] [c.213] [c.295] [c.262] [c.83] [c.72] [c.133] [c.191] [c.125] [c.176] [c.300] [c.126] [c.75] [c.122] [c.92] [c.336] [c.152]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология