Формилметионин

Кодоны ГУГ (Вал) и АУГ (Мет) кодируют указанные аминокислотные остатки в середине белковой цепи. Вместе с тем они служат инициаторами синтеза цепи, кодируя на ее N-конце формилметионин [c.278]

Доказано, что формилметионин может быть инициирующей аминокислотой также и у высших организмов. Установлено, что присоединение формила к метионину происходит после того, как эта аминокислота связалась с молекулой т-РНК. Донором формила выступает 10-формил-тетрагидрофолиевая кислота, и реакция протекает в присутствии специфического энзима. [c.97]

У 5 -конца цепи кодон служит инициатором роста белковой цепи и кодирует N-формилметионин у бактерий или метионин у высших организмов. [c.194]

Инициирующей аминокислотой у прокариот служит N-формилметионин, а у эукариот-метионин [c.934]

Рис. 29-10. №формилметионин-инициирующая аминокислота у всех прокариот. №фор-мильная группа показана красным цветом. [c.934]

Инициирующий кодон. Триплет AUG, кодирующий первую аминокислоту в полипептидной цепи, которой у прокариот является N-формилметионин, а у эукариот-метионин. [c.1011]

Матричная РНК, которая была создана под действием ДНК ядра клетки, прикрепляется к субъединице рибосомы (ее меньшей части). Получается комплекс, устойчивый лишь в присутствии т-РНК, несущей особую аминокислоту формилметионин [Ф —М]. [c.169]

Один из возможных способов увеличения фотосинтеза и, следовательно, продуктивности растений состоит в клонировании хлоро-пластных генов в клетках бактерий и их переносе в растения. Известно, что хлоропласты и прокариотические клетки сходны по ряду признаков. На основании этого возникла симбиотическая гипотеза происхождения хлоропластов, впервые выдвинутая А. С. Фамин-циньпл (1886). Согласно этой гипотезе, клетки прокариот и хлоропласты сходны. В них присутствуют кольцевые ДНК, 708-рибо-сомы синтез белков начинается с одной и той же аминокислоты — N-формилметионина, а синтез белка подавляется хлорамфенико-лом, а не циклогексимидом, как у эукариот. Позже было показано, что ДНК-зависимая РНК-полимераза Е. соН связывается с определенными участками ДНК хлоропластов шпината. [c.150]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

В процессе белкового синтеза происходит последовательное присоединение аминокислот сначала карбоксильная группа остатка формилметионина атакуется аминогруппой следующей аминокислоты с образованием пептидной связи (рис. 240). а далее процесс повторяется многократно до того момента, пока в мРНК не встретится терминирующий кодон. [c.422]

Для метионина кодоном в и-РНК-выступает АУГ. Однако для формилметионина кодонами выступают два триплета АУГ и ГУГ. Если триплет АУГ находится в самом начале (или почти в начале) цепи и-РНК, то его опознает формил-т-РНК и полипептид начинается с формилметионина. Удаленный от начала цепи триплет АУГ опознается обычной метионин-т-РНК, которая помещает обычный метионин в соответствующее место полинептидной цепи. Триплет ГУГ в начале цепи также приказывает начинать синтез с формилметионина, но, будучи в середине цепи, он кодирует включение валина. Общая схема [c.97]

У Е. соН и у всех других прокариот начальным, N-концевым аминокислотным остатком всегда оказывается остаток N-формилметионина (рис. 29-10). В процесс биосинтеза белка он вступает в составе N-формилметионил-тРНК (обозначаемой как фМет-тРНК ), которая образуется в результате двух последовательных реакций. Сначала метионин присоединяется с помощью метионил- [c.934]

Кодоны для аминокислот представляют собой специфические тройки нуклеотидов (триплеты). Нуклеотидная последовательность в кодонах была установлена в результате экспериментов с использованием синтетических мРНК известного нуклеотидного состава и известной нуклеотидной последовательности. В аминокислотном коде почти каждой аминокислоте соответствует несколько кодовых слов. Третья буква каждого кодона гораздо менее специфична, чем первые две про нее говорят, что она качается . Стандартные слова генетического кода, вероятно, универсальны для всех организмов, правда в митохондриях человека найдены кодоны, значение которых отличается от универсального. Инициирующая аминокислота N-формилметионин кодируется кодоном AUG, причем для ее взаимодействия с этим кодоном необходимо наличие с 5 -стороны от AUG инициирующего сигнала с повышенным содержанием А и G. Триплеты UAA, UGA и UAG не кодируют никакую аминокислоту, они служат сигналами терминации полипептидной цепи. В некоторых вирусных ДНК одна и та же нуклеотидная последовательность может кодировать два разньсх [c.961]

Терминация полипептидной цепи. Необходимые факторы РК-1 воспринимает триплеты УАА и УАГ РК-2 воспринимает УАА и У ГА ГТФ. Терминирующие кодоны (бессмысленные, нонсенс-кодоны) не имеют для себя аминоацил-тРНК. Кодоны, поступив в А-участок, воспринимаются факторами РК-1 или РК-2, которые индуцируют пептидилэстеразную активность, вследствие чего отщепляется синтезировавшийся полипептид. Весь комплекс трансляции диссоциирует на составные части. В цитоплазме клеток прокариот с помощью фермента деформилазы происходит отщепление формильной группы от Л -концевого формилметионина синтезированного полипептида часто после завершения синтеза в цитоплазме клеток отщепляется УУ-концевой метионин от синтезированного полипептида (у прокариот и эукариот). На основе взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи спонтанно формируются вторичная, третичная, а у олигомерных белков и четвертичная структуры. [c.317]

К настоящему времени установлено, что биосинтез начинается в тот момент, когда иРНК своим 5 -концом прикрепляется к субъединице 30S рибосомы. Такой комплекс устойчив в присутствии особой транспортной рибонуклеиновой кислоты, несущей формилметионин (F-Met) Метионин, присутствующий в клеточной жидкости, взаимодействует с метиони-новыми транспортными РНК двух типов. Одна из этих РНК (тРНК ) цосле соединения с метионином способна вступать в реакцию формили- [c.488]

Кодоны, обозначенные звездочкой, если они стоят на 5-м гидроксильном конце полунуклеотидной цепи, кодируют №формилметионин. [c.288]

Дальнейшие исследования сотрудников Сэнгер а установили механизм образования инициирующего комплекса формилметионин—тРНК- [c.427]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология