Глицин, вращение в воде

Важной особенностью белковых аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, все они построены асимметрично и, следовательно, будучи растворены в воде или соляной кислоте, способны вращать плоскость поляризации света. Значение удельного вращения в большинстве случаев составляет от 20 до 30° влево или вправо и лишь иногда выражается большими или меньшими величинами. Из 17 оптически деятельных белковых аминокислот 7 характеризуются в водных растворах правым (-Ь) и 10 левым (—) вращением, но все они относятся к Ъ-ряду. [c.41]

На примере смешанного ангидрида bo-GIy-L-Phe-OH с серной кислотой было показано, что ангидриды такого типа в диме-тилформамидном растворе не подвергаются рацемизации однако последняя имеет место при гидролизе ангидрида водной щелочью. Конденсация указанного ангидрида с глицином в вод-но-щелочном растворе приводит к образованию пептида, который по своему удельному вращению и температуре плавления идентичен тому же пептиду, полученному азидным методом с последующим щелочным гидролизом этилового эфира [1213]. В других исследованиях было установлено, что опасность рацемизации значительно уменьшается при проведении реакции в водном диметилформамиде и в присутствии карбоната магния в качестве основания. В безводных средах обычно получаются оптически чистые продукты реакции. Гидроксильные группы в аминокомпоненте защищать не обязательно, однако если они присутствуют в карбоксильном компоненте, то их необходимо блокировать [497]. [c.138]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

Остальные 20 не способны обмениваться вплоть до температуры плавления вторичной структуры — вблизи 60°. На рис. 12 нанесены кривые плавления спиралей рибонуклеазы как в обычной, так и в тяжелой воде, когда происходит разрыв связей между СО—NH -группами. Для исследования процесса распада о-спиральной структуры белков и полипептидов в данном эксперименте, как и во многих других, было использовано измерение удельного вращения плоскости поляризации света (при D-ли-нии натрия, Я, = 589 Ш л), или так называемой оптической активности [alo- Оптическая активность измеряется при серии температур, когда наблюдается резкий переход. Напомним, что аминокислоты, (кроме глицина), содержат асимметрический а-атом углерода и вращают плоскость поляризации света. Величина оптического вращения полимера состоит из алгебраической суммы двух величин из отрицательной величины, представляющей собой вклад всех асимметрических атомов углерода и из положительной величины, являющейся вкладом а-спи-ральной структуры как це- [c.50]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология