Цитохром расщепление

Цитохром с необходим для функционирования всех аэробных клеток и поэтому встречается в большинстве растительных и животных организмов. Он играет роль переносчика электронов, т. е. попеременно окисляется и восстанавливается на конечном этапе окислительной цепи, представляющей собой последние стадии окислительного расщепления питательных веществ в митохондриях. Цитохром с имеет одну гем-группу и одну полипептидную цепь из [c.378]

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

Принцип этого метода в основном тот же, что и принцип метода, примененного Сенгером для определения последовательности аминокислот в молекуле инсулина. Вначале дыхательную цепь разделяют на фрагменты или механически (методом ультразвука), или путем разрушения липидного цемента детергентами, спиртами или дезоксихолевой кислотой. Затем фрагменты разделяют с помощью ультрацентрифугирования. Определяя химические и ферментные свойства этих фрагментов, можно реконструировать последовательность реакций интактной дыхательной цепи. Этот метод был впервые чрезвычайно успешно применен Грином и его сотрудниками. В целях удобства работу проводили почти исключительно на митохондриях животных. Дыхательная цепь особенно легко поддается расщеплению в некоторых точках, указанных на фиг. 62 буквами. При расщеплении в точке А из дыхательной цепи высвобождаются пиридинпротеиды, образуя фрагмент ( переносящую электрон частицу ), уже не способный окислять промежуточные продукты цикла Кребса, но получивший теперь способность окислять НАД-На (в отличие от интактных митохондрий). Таким образом, при расщеплении в точке А удаляются пиридин-протеиды, необходимые для дегидрирования кислот цикла Кребса, но в то же время открываются участки, пригодные для окисления НАД-Нг. Многочисленные исследования были проведены с так называемой переносящей электрон частицей . Расщепление в точках В Л О приводит к образованию фрагмента, обладающего сукци-нат-цитохром-с-редуктазной активностью, но не активного по отношению к связанным с пиридиннуклеотидами субстратам. Обычно наблюдается хорошее соответствие между ферментативной актив- [c.225]

Несомненно, что в ближайшее время появятся новые ценные реакции избирательного расш епления пептидных связей. В литературе уже опубликованы [204, 231] результаты, полученные при использовании описанных выше реагентов для избирательного расщепления белков с известной последовательностью аминокислот. В число этих белков входят белок вируса табачной мозаики, грамицидин А, рибонуклеаза, гемоглобин А человека, цитохром С, трипсин, трипсиноген и зимоген. [c.391]

В 1941 г., используя метод меченых атомов (НгО ), советские ученые А. П. Виноградов и Р. В. Тейс показали, что источником кислорода, выделяющегося при фотосинтезе, является не углекислый газ, а вода. Тем не менее внутренний механизм разложения воды до сих пор окончательно не выяснен. Очевидно только то, что с водой должен реагировать сильный окислитель с л +0,81 В. Как уже отмечалось, наиболее распространена точка зрения, что расщепление воды осуществляется в пределах фотосистемы II. При этом с водой взаимодействует не сам хлорофилл, а некий окислитель (Е) неизвестной природы. По мнению Киаффа и Арнона, в окисление воды в пределах фотосистемы II вовлекается высокопотенциальный цитохром 6559. Однако экспериментального подтверждения это предположение еще не получило. [c.85]

Способность высших растений к окислительному расщеплению ароматических структур получила широкое экспериментальное подтверждение в работах отечественных и зарубежных авторов. По мнению Запромтова М.Н. (1976), ферментами, отвечающими за начальные этапы расщепления этих соединений у высших растений, являются пероксидазы, не исключено также участие системы макросомального окисления (цитохром-Р-450), возможно, в качестве промежуточного этапа /1/. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология