Гормон гипофиза лизина

Вазопрессин, выделенный из гипофиза свиньи, отличается от вазопрессина крупного рогатого скота тем, что вместо аргинина имеется лизин, т. е. имеет место видовое различие в структуре этих гормонов. [c.197]

Вазопрессин ы. Антндиуретические и повышающие кровяное давление гормоны задней доли гипофиза. От окситоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-вазопрессин, у свиней—лизин-вазопрессин (Дю Виньо) [c.393]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

II необходимость точного определения их полной структуры хорошо иллюстрируется на примере выделенного из задней доли гипофиза гормона вазопрессина, обладающего аптидиуретической активностью [46]. По структуре он идентичен окситоцину, за исключением того, что в нем вместо изолейцина присутствует фенилаланин. Вазопрессин быка, кроме того, имеет в своем составе вместо лейцина аргинин, а вазопрессин свиньи — вместо лейцина лизин [8, 127]. [c.409]

Гель-фильтрацию на сефадексе сразу же после появления этого метода стали использовать для выделения пептидных гормонов из гипофиза. На фиг. 25 был приведен классический пример — выделение окситоцина и вазопрессина из задней доли гипофиза с помощью комплексообразования [29]. По-видимому, для разложения белковых ассоциатов совсем не обязательно применять 70%-ную муравьиную кислоту для этих целей, очевидно, вполне достаточна 0,1 М кислота [30, 31]. Лизин-вазопрессин образует димер, который может быть отделен от высших полимеров хроматографией на сефадексе 0-25 (2,2x200 см) в 1 М уксусной кислоте [32]. При обработке окситоцина 80%-ным ацетоном получают новый неактивный продукт (вероятно, изопропилиденовое производное), который можно очистить распределительной хроматографией на сефадексе 0-25 в одной из систем растворителей, указ [й-ных для окситоцина в табл. 29 [33]. Окситоциназа околоплодных вод отщепляет от гормона по меньшей [c.215]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза и гипоталамуса (части головного мозга) и представляющий собой циклич. пептид, содержащий по 8 остатков h-аминокислот. В. — гигроскопич. кристаллы, хорошо растворимые в воде изоалектрич. точка при pH 10,85—10,0. В. даст реакции, характерные для тирозина и лизина. Полностью устаповлено и подтверждено синтезом отроение В. [c.252]

Сукцинилирование N-концевой аминогруппы и е-аминогрупп лизина аб-АКТГ приводит к понижению МСГ-активности (на коже лягушек) от 3,2 10 до 2,9 10 единиц/г АКТГ-активность сукциниладренокортикотропина (по весу тимуса крыс с удаленным гипофизом) составляет 14,1 0,7 единиц/мг (активность природного гормона 34,7 0,9 единиц/мг). При исследовании строения сукциниладренокортикотропина выяснилось, что модификация е-аминогрупп лизина. сообщает лизиновым пептидным связям стойкость к триптическому гидролизу. Поэтому при инкубации пентасукцинил-аб-АКТГ образовались только три пептидных фрагмента (в результате расщепления аргининовых пептидных связей) [1401]. [c.320]

Одним из серьезнейших опровержений гипотезы об определяющем природу человека групповом отборе на альтруизм, наряду с явлениями рецидивирующей преступности и политического гангстерства, по-видимому, является распространение каннибализма среди диких народов. Но каннибализм характеризуется одной географической особенностью, раскрывающей его особое происхождение каннибализм вне чрезвычайного голода, по-видимому, был распространен-преимущественно в тропической зоне — там, где почти отсутствует скотоводство и недостаточно освоена рыбная ловля, т. е. там, где дикари вынуждены питаться растительной пищей. А растительные белки бедны лизином, незаменимой аминокислотой, которую человеческий организм не может синтезировать. Эта нехватка животных белков, по-видимому, способствовала конвергентному независимому друг от друга появлению в десятке районов тропических лесов карликовых племен, вероятно, обязанных своим происхождением наследственной ареактивности ткани к гормону роста гипофиза. Гены ареактивности характерным образом распространились отбором именно в зоне тропических лесов и ливней, где не было скотоводства, где не было и молочной пищи, хоть частично восполняющей нехватку лизина. Острейшая нехватка животных белков, по-видимому, породила каннибализм, почти отсутствовавший у диких народов там где эти белки можно добыть в достаточном количестве охотой. И почти у всех народов, не испытывавших лизиновой недостаточности, кан,-нибализм вызывает острейшее отвращение и презрение. [c.236]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология