Ферменты глютаминовой и аспарагиновой

Ферменты бывают одно- и двухкомпонентными. Однокомпонентные ферменты (простые белки, протеины) состоят только из белка, обладающего каталитическими свойствами. Это свойство в них проявляют чаще всего остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, тирозина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. Свободные радикалы (—NH2, —NH, —5Н, СООН и др.) этих аминокислот и составляют активный центр, выполняющий ту же функ- [c.115]

Карбоксильные группы остатков аспарагиновой и глютаминовой кислот в нейтральных растворах диссоциированы и обеспечивают наличие в молекулах ферментов анионных групп, обладающих одновременно свойствами центров основности. Вследствие образования водородной связи с кислотной [c.428]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

Функциональные группы фермента (карбоксильные группы, аспарагиновой и глютаминовой кислот, аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина, дисульфидные группы цистеина, неполярные белковые цепи) находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичные структуры, которые весьма гибки и изменяются при взаимодействии фермента с молекулами субстратов. [c.32]

Почти все ферментативные реакции являются кислотно-основными процессами. Во многих ферментах, некоторые из которых рассматриваются в гл. V и VI, не обнаружены простетические группы, а в состав их активных центров входят только основные или кислотные группы аминокислотных остатков полипептидных цепей белка. Из набора заместителей белковых аминокислот в изученных ферментах наибольшее значение имеет имидазольная группа гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот и 5Н-группа цистеина. [c.27]

Особенностью молекул ферментов, представляющих собой сложные высокомолекулярные белковые молекулы, является то, что участвует в реакции (образует активный центр) лишь небольшая часть молекулы. Например, полипептидная цепь лизоцима, участвующего в расщеплении аминосахаров, состоит из 129 аминокислотных остатков, но только два из них — глютаминовая и аспарагиновая кислоты — участвуют в реакции. В этом заключа- [c.222]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Неправильно было бы, однако, считать, что оксидаза L-аминокислот играет существенную роль в дезаминировании L-аминокислот в организме. Против этого говорят следующие факты 1) активность этого фермента в почках и в печени (в органах, где интенсивно происходит дезаминирование аминокислот) сравнительно незначительна, 2) L-аминооксидаза практически не катализирует дезаминирование глютаминовой и аспарагиновой кислот, образующихся в больших количествах как при гидролизе белков, так и синтетически 3) оксидаза L-аминокислот обнаружена только лишь в почках и в печени, в иных же органах и тканях она отсутствует. [c.346]

При воздействии на соответствующие аминокислоты бактериальных ферментов были выделены протеиногенные амины гистамин и у-аминомас-ляная кислота — продукты декарбоксилирования соответственно гистидина и глютаминовой кислоты, Э-аланин и агматин— продукты декарбоксилирования соответственно аспарагиновой кислоты и аргинина, тирамин и изоамил-амин — продукты декарбоксилирования тирозина и лейцина. [c.357]