Аминооксидаза

Рис. 5-3. Установление стереохимического хода реакции декарбоксилирования аминокислот, катализируемой аминооксидазой.

Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн (1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке Z)L-aминoки лoт двумя ферментами. При действии -ам инооксидазы, выделяемой из яда гремучей змеи, остаются >-аминокислоты, при действии же / -аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [c.659]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Печень принимает активное участие в инактивации различных гормонов. С током крови гормоны попадают в печень, при этом активность их в большинстве случаев резко снижается или полностью утрачивается. Так, стероидные гормоны, подвергаясь микросомальному окислению, инактивируются, превращаясь затем в соответствующие глюкурониды и сульфаты. Под влиянием аминооксидаз в печени происходит окисление катехоламинов и т.д. [c.560]

Серотонин, например, рассматривается как третье физиологическое вещество, которое наряду с ацетилхолином и адреналином является активным при передаче нервного раздражения по нервной системе человека. Основное количество серотонина, вероятно образованного из триптофана через 5-окситриптофан, находится в организме в виде физиологически неактивного соединения с белком. При действии ряда соединений, например индоло-вого алкалоида резерпина и прежде всего диэтиламида лизергиновой кислоты, это белковое соединение может разрушаться. Свободный серотонин подвергается действию аминооксидазы и превращается в моче в [5-оксиндолил-(3) ]-уксусную кислоту [15]. [c.295]

Работа № 98 Дезаминирование аланина 1-аминооксидазой почки [c.194]

Серотонин (5-окситриптамин, стр. 219), помимо сосудосуживающего эффекта и стимуляции гладкой мускулатуры, играет большую роль в нервной деятельности, которая, однако, еще не полностью выяснена. Некоторые вещества, оказывающие сильное воздействие на психические процессы у человека, близки по химической структуре к серотонину. Например буфотенин, галлюциногенное вещество, является диметилсеротонином. В головном мозгу происходит как образование серотонина из 5-окситриптофана под влиянием соответствующей декарбоксилазы (стр. 355), так и его расщепление под влиянием аминооксидазы. Соотношение скоростей этих двух энзиматических процессов определяет концентрацию серотонина в мозговой ткани и его физиологический эффект. [c.433]

Продолжительность действия катехинаминов и 5-ОТ зависит от скорости их химического превращения или от удаленности от зоны действия. Около половины катехинаминов, введенных или выделившихся в кровеносную систему, превращается в их 3-0-метилпроизводные уже через несколько минут. В клетках эта реакция катализируется 0-метилтрансферазой, а донором метильных групп является 5-аденозилметионин. Большинство остатков связывается тканями, либо включаясь в тканевые депо, либо образуя слабые электровалентные связи с кислотными группами тканевых мукополисахаридов (Грин [47]). Сейчас считают, что аминооксидаза не играет большой роли в периферической инактивации катехинаминов, хотя она может инактивировать [c.363]

ОТ. 0-Метилпроизводные катехинаминов частично дезаминируются амино-оксидазой. Ингибиторы аминооксидазы не оказывают влияния на периферические реакции катехинаминов, хотя они воздействуют на центральные эффекты. [c.363]

Второй подход основан на действии антагонистов, ферментных ингибиторов и других веществ. Так, введение ингибиторов аминооксидазы приводит к увеличению содержания фенолоаминов в мозгу с последующими изменениями в поведении. К сожалению, применяемые ингибиторы не являются специфическими для моноаминооксидазы, и, следовательно, изменения метаболизма и поведения можно объяснять различно. [c.384]

Методы кинетического расщепления с использованием ферментативных систем ( ферментативные методы ) зависят от доступности фермента, который может реагировать количественно с одним энантиомером в присутствии большого избытка другого энантиомера, остающегося инертным. Например в-аминооксидаза из почек свиньи будет окислять многие в-аминокислоты, оставаясь неактивной по отношению к энантиомерным в-аминокисло-там [3]. Этот фермент можно использовать для обнаружения очень малых количеств в-аминокислот в образцах в-аминокис-лот. При этом исследуемую аминокислоту инкубируют с ферментом в аппарате Варбурга, и количество расходуемого кислорода или выделяющейся двуокиси углерода определяют волюмо-метрически. Оптическую чистоту в-аминокислот можно определить, используя в-амипооксидазу змеиного яда, которая будет катализировать окисление любого ь-энантиомера, оставаясь неактивной по отношению к в-эпантиомеру [3]. [c.295]

Реакция протекает под действием ряда ферментов, выделенных из тканей печени, почек и др. То, что обе кислоты имеют -конфигурацию, показано не поляриметрическим, а биохимическим путем О-аминооксидаза не действует на эти кислоты, тогда как в аналогичных условиях в состветствующей рацемической аминокислоте разложению подвергается Б-изомер . [c.103]

Швицер и сотр. [2022, 2023J описали второй синтез фрагмента с последовательностью а -АКТГ [метиловый эфир (G 1 —16), рис. 56]. Исходные ВОС-декапептид (Е 1 —10) и эфир гексапептида (Е 11 —16) выдерживали 5,5 дня при комнатной температуре с двукратным избытком N, N -дициклогексилкарбодиимида. Полученную смесь обрабатывали амберлитом IRA-400 в ацетатной форме и разделяли с помощью противоточного распределения по методу Хиетала [1003]. Полученный пептид (F 11 —16) обрабатывали 90%-ной трифторуксусной кислотой (1 час, 20°) и хроматографировали на карбоксиметилцеллюлозе выход G 1 —16 составляет 90%. Оптическую чистоту G 1 —16 контролировали с помощью L-аминооксидазы. При этом разрушение глицина, пролина, глутамина и серина протекало с небольшой скоростью (сравнимой со скоростью реакции контрольной смеси), что, однако, не мешало обнаружению остатков перечисленных аминокислот. [c.276]

Тетрапептид (Е 11 —14) получали ступенчатым наращиванием пептидной цепи с N-конца карбодиимидным методом. Омыление его и дальнейшая конденсация кристаллической кислоты (F 11—14) с F 15—19 (карбодиимидным методом или методом смешанных ангидридов) привели к полностью защищенному нонапептиду (G 11—19), представляющему собой оранжевый порошок, который легко очищается хроматографией на колонке /г-фенилазокарбобензоксигруппа и обе нитрогруппы удаляли каталитическим гидрированием. Полученный продукт (Н 11 —19) был идентичен соединению, образовавшемуся в результате детритилирования и каталитического гидрирования эфира тритилнонапептида, соответствующего G П —19. После гидролиза Н 11 —19 и инкубации с L-аминооксидазой смесь не содержала лизина [1825]. [c.282]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Ввиду того что при действии тирозиназы на тирозин отщепляются, как и в реакции Штрекера, углекислота и аммиак, естественно было предполоншть, что при действии тирозиназы распад тирозина происходит отчасти гидролитически и отчасти под действием свободного кислорода Правильность этого предположения удалось полностью подтвердить тирозиназа не является однородной специфической оксидазой, а представляет собою смесь обычной фенолазы и аминооксидазы, под действием которых тирозин подготовляется к окислению фенолазой или пероксидазой — перекись водорода. [c.465]

В связи с выяснением природы действия тирозиназы мне прищла мысль использовать для определения эстеразы принцип, лежащий в основе действия тирозиназы. Как мне удалось доказать, тирозиназа является смесью аминоксидазы и обычной фенолазы. Последняя не окисляет тирозина как такового, а только после его расщепления аминооксидазой, согласно реакции Штрекера, на параоксифенилацетальдегид, аммиак и углекислоту. Так как фенолаза и пероксидаза с перекисью водорода не действуют на фенольные эфиры, то казалось возможным обнаружить малейшее расщепление фенольных эфиров посредством этой окислительной системы. Опыты полностью подтвердили это предположение. Оказалось, что углекислый гваякол прекрасно подходит не только для обнаруживания, но и для количественного определения минимальных количеств ферментов, расщепляющих эфиры. [c.487]

Аминооксидаза имеет большое количество названий, например адреналин-оксидаза, тираминоксидаза, оксидаза моноаминов и т. п, Она специфически катализирует окисление только моноаминов жирных, ароматических, замещенных при азоте и т. д. На аминокислоты она не действует. Этот фермент катализирует окисление субстрата непосредственно молекулярным кислородом, причем возникает перекись водорода. При окислении первичных, вторичных и третичных аминов образуются альдегид и амиак или менее сложные амины [c.356]

О реакциях аминооксидазы с иными, кроме кислорода, акцепторами водорода мало известно. [c.356]

Первичные амины возникают при декарбоксилировании аминокислот. Это явление широко распространено у микробов, особенно гнилостных. В животном организме присутствуют специфические декарбоксилазы, которые образуют амины из таких, например, аминокислот как фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин.Возникающие при этом амины под влиянием аминооксидаз окисляются в альдегиды, которые при дальнейшем окислении превращаются в соответствующие карбоновые кислоты. [c.367]

Декарбоксилирование аминокислот. В клетках эту реакцию катализируют декарбоксилазы, кофактором которых является пиридоксальфосфат. Вид пиридоксалевого катализа, т.е. специфичность фермента, зависит от апофермента. Выбор направления реакции определяется конформацией переходного состояния (основания Шиффа). Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца. При декарбоксилировании а-аминокислоты образуются биогенные амины, которые обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью. В высоких дозах большинству из них присуще токсическое действие, поэтому в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путем окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Согласно классификации ферментов, аминооксидазы относятся [c.264]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Неправильно было бы, однако, считать, что оксидаза L-аминокислот играет существенную роль в дезаминировании L-аминокислот в организме. Против этого говорят следующие факты 1) активность этого фермента в почках и в печени (в органах, где интенсивно происходит дезаминирование аминокислот) сравнительно незначительна, 2) L-аминооксидаза практически не катализирует дезаминирование глютаминовой и аспарагиновой кислот, образующихся в больших количествах как при гидролизе белков, так и синтетически 3) оксидаза L-аминокислот обнаружена только лишь в почках и в печени, в иных же органах и тканях она отсутствует. [c.346]

В сенсоре второго типа использовали аммонийселективный электрод на основе нонактина с мембраной из силиконовой резины, покрытой L-аминооксидазой в полиакриламидном геле. Этот сенсор имеет более широкий диапазон линейности электродной функции и более избирателен, чем сенсор первого типа. [c.127]

Ковалентный характер связывания 1-амино-2-бромэтана с активным центром аминооксидазы плазмы быка можно легко продемонстрировать, если второй атом углерода заменить на Измерение отношения числа молей связанного к числу молей фермента дает число центров связывания. С помощью гидролиза белка на аминокислоты и идентификации типа химической связи можно идентифицировать место связывания (т, е. аминокислоту). Если известна аминокислотная последовательность изучаемого фермента, гидролиз до пептидов позволяет установить положение аминокислоты в белковой цепи. [c.128]

Катехоламин аминооксидаза Ванилиновая кислота [c.15]

Ферменты катаболизма биогенных аминов. Как уже отмечалось, катаболизм биогенных аминов происходит с участием двух основных ферментов - аминооксидаз и метилтрансфераз, У животных реакции окислительного дезаминирования протекают с участием моноаминооксидаз, а в ряде случаев и диаминооксидаз. Оба типа ферментов являются медьсодержащими белками и катализируют преимущественно распад моноаминов или диаминов. [c.75]

Активатором фермента служит медь. При взаимодействии с субстратом диаминоксидаза образует желтый комплекс в анаэробных условиях, что, по-видимому, происходит за счет образования хелатного комплекса. Активный центр у различных аминооксидаз представлен или флавинадениндинуклеотидом, или пиридоксальфосфатом. У животных окисление гистамина осуществляет похожий на диаминоксида-зу фермент гистаминаза, который содержит в активном центре оба указанных кофермента. [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология