Однокомпонентные ферменты

Ферменты бывают одно- и двухкомпонентными. Однокомпонентные ферменты (простые белки, протеины) состоят только из белка, обладающего каталитическими свойствами. Это свойство в них проявляют чаще всего остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, тирозина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. Свободные радикалы (—NH2, —NH, —5Н, СООН и др.) этих аминокислот и составляют активный центр, выполняющий ту же функ- [c.115]

В настоящее время свыше 100 известных однокомпонентных ферментов получено в кристаллическом виде. [c.168]

На основании вышеизложенного можно сделать вывод, что все ферменты по своей химической природе делятся на две группы 1) однокомпонентные ферменты — протеины, представляющие собой простые кристаллические белки к ним относится большинство гидролитических ферментов 2) двухкомпонентные ферменты — протеиды, состоящие из активной группы и специфического коллоидного носителя к этой группе принадлежат в основном ферменты, катализирующие окислительно-восстано-вительные процессы. [c.520]

У однокомпонентных ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в белок. Эти группировки получили название активных центров ферментов. Активный центр — часть молекулы ферментного белка, с помощью которой фермент соединяется с субстратом [c.43]

Гидролазы — ферменты, катализирующие процессы как катаболизма, так и анаболизма. В первом случае процесс сопровождается присоединением воды, во втором — ее выделением. Гидролазы — однокомпонентные ферменты. [c.117]

У однокомпонентных ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в белок. [c.133]

Ацетилхолинэстераза—однокомпонентный фермент. В ее активном центре сосредоточены по меньшей мере 4 аминокислотных радикала—глу, сер. гис и тир, обеспечивающие последовательное осуществление перечисленных выше этапов ферментативного катализа. [c.103]

Установлено, что амилазы представляют собой белки и являются однокомпонентными ферментами. Амилазы плесеней, бактерий, поджелудочной железы, а также а-и Р-амилазы ячменного солода выделены в кристаллическом виде. Опыты, проведенные с препаратами амилазы, привели к предположению, что активность этого фермента связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. При окислении сульфгидрильных групп амилазы ее активность снижается и, наоборот, при восстановлении окисленного фермента его активность увеличивается. [c.93]

Различают ферменты однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты являются простыми белками, двухкомпонентные — сложными (протеиды). [c.6]

Клетки и клеточные структуры можно разрушить также путем повторного замораживания и оттаивания. При этом внутри клеток образуются кристаллы льда, вызывающие разрушение клеточных структур. В некоторых случаях для разрушения клеток используют ультразвук (действие высокочастотных звуковых колебаний). Однако ультразвук может вызвать частичную или полную потерю активности фермента. Для очистки ферментов от сопутствующих (балластных) веществ прибегают к различным приемам. Низкомолекулярные вещества могут быть удалены путем диализа. Этот прием пригоден для всех однокомпонентных ферментов и для тех двухкомпонентных ферментов, у которых оба составляющих компонента (белковый и небелковый) крепко связаны друг с другом и не расчленяются при диализе. [c.127]

Метилтрансферазы рассматриваются в настоящее время как однокомпонентные ферменты-белки, действующие на два субстрата на донор (аденозилметионин) и на тот или иной акцептор метильной группы. Если метилированный акцептор имеет ониевую структуру (бетаины), то реакция трансметилирования обратима. Таким образом, аденозилметионин служит не коферментом, а метаболитом-переносчиком (косубстратом). [c.704]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Ферменты представляют собой либо простые белки (однокомпонентные ферменты), либо сложные белки — протеиды (двух- и многокомпонентные ферменты). В отличие от неактивных белков ферменты имеют в своей структуре особый участок — активный центр. [c.195]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

У простых однокомпонентных ферментов функциональные группы, входящие в активный центр, находятся либо в пределах ограниченного отрезка полипептидной цепи, либо весьма удалены друг от друга по цепи, но сближены за счет скручивания и складывания пептидной цепочки в макроструктуре (рис. 27). [c.203]

В 1926 г. Б. С. Самнер выделил в кристаллическом виде фермент уреазу. Этот фермент оказался однокомпонентным белковым телом. В 1930—1931 гг. Д. X. Нортроп с сотрудниками изолировал из желудочного и кишечного соков в кристаллическом виде ферменты пепсин и трипсин. Этими работами была окончательно доказана белковая природа ферментов и возможность существования наряду с двухкомпонентными однокомпонентных ферментов. [c.124]

Все известные ферменты можно разделить на два больших класса однокомпонентные ферменты, представляющие собой [c.129]

В настоящее время получено в очищенном виде значительное количество ферментов, и все они в одних случаях простые белки, в других — сложные белки. Ферменты — простые белки — носят название однокомпонентных ферментов. При гидролизе их обнаруживаются только аминокислоты. [c.169]

Чаще всего в каталитических центрах однокомпонентных ферментов встречаются остатки сер, гис, три, арг, цис, асп. глу и тир. Радикалы перечисленных аминокислот выполняют здесь ту же функцию, что и кофермент в составе двухкомпонентного фермента. [c.99]

Аминокислотные остатки, образующие каталитический центр однокомпонентного фермента, расположены в различных точках единой полипептидной цепи (см. рис. 34). Поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности. [c.99]

Однако большинство ферментов состоит лишь из. одного ко.вдпонента — белка. В настоящее в<ремя свыше 100 таких однокомпонентных ферментов получено в чистом кристаллическом виде. Они образуют кристаллы различной формы. На рисунке 9 представлены фотографии кристаллов некоторых ферментов, выделенных из растений. [c.43]

В этих условиях сообщение о вьщелении кристаллического однокомпонентного фермента было воспринято с большой осторожностью, а иногда и с нескрываемым скепсисом. Первым ферментом, полученным в кристаллическом виде, была уреаза бобовых, которую выделил Дж.Самнер в 1926 г.(13б). Метод получения препарата был чрезвычайно прост. Обезжиренную муку бобов СаптаШа экстрагировали 31%-ным ацетоном, и ацетоновый фильтрат вьщерживали в холодиль--нике, в результате чего из раствора выпадали кристаллы фермента. Кристаллы промывали ацетоном с большим количеством воды, высушивали, а затем подвергали перекристаллизации из дистиллированной воды. Самнером были разработаны некоторые дополнительные приемы, способствующие кристаллизации при неблагоприятных условиях. [c.153]

Но уже в 1934 г. Г. Теорелль получил препарат кристаллического желтого фермента, а еще несколько лет спустя были получены кристаллические препараты алкогольдегидро-геназы и каталазы (143-145). Одновременно продолжались успешные исследования кристаллических однокомпонентных ферментов. Выли получены кристаллическая карбоксипепти— даза, лизоцим, папаин, фицин и рибонуклеаза. Получение кристаллических препаратов двухкомпонентных ферментов окончательно решило вопрос о природе ферментов - они ока- [c.157]

К однокомпонентным ферментам, состоящим исключительно из аминокислотных остатков, относятся, например, пептид-пептидогидролазы (трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин), рибонуклеаза, уреаза и др. [c.195]

Извлечение ферментов из тканей является важным этапом работы и с него начинают при очистке ферментов от сопутствующих (балластных) веществ. При дальнейшей работе для удаления сопутствующих веществ прибегают к различным приемам. Низкомолекулярные вещества могут быть удалемы из экстрактов путем диализа. Этот прием пригоден для всех однокомпонентных ферментов и для тех двухкомпонентных ферментов, у которых оба составляющих (белковый и небелковый) крепко связаны друг с другом и не расчленяются при диализе. [c.176]

Иначе обстоит дело у однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, которая могла бы входить в непосредственный контакт с преобразуемым соединением. Эту функцию выполняет часть белковой молекулы, [c.98]

Уреаза была одним из первых белков-ферментов, полученным в кристаллическом состоянии (Д. Самнер, 1926). Это однокомпонентный фермент (М=480 ООО) молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до N113 и СОг- [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология