Поли аланин свойства

Одной из характерных особенностей таких полипептидных монослоев является их высокий поверхностный момент, значительно превосходящий поверхностный момент полипептидов с неполярными боковыми цепями, например поли-В, Ь-аланина. Полярные связи в боковых цепях влияют на поверхностный момент так же, как и связи, расположенные в главной цепи. Важно подчеркнуть, что поверхностная вязкость поли-Р-бензпл-Ь-аспартата проявляется только при высоких поверхностных давлениях. Вообще поверхностная вязкость мопослоев в конденсированном состоянии оказывается высокой даже при тех площадях, при которых поверхностное давление все еще остается достаточно низким напротив, для монослоя, находящегося в растянутом состоянии, поверхностная вязкость обнаруживается лишь при площадях, при которых поверхностное давление становится достаточно высоким. Другими словами, поверхностная вязкость конденсированной пленки действительно связана с самим монослоем, тогда как поверхностная вязкость растянутой пленки, вероятно, характеризует сильно сжатый монослой. Такое характерное различие в вязкостных св011ствах конденсированных и растянутых пленок наблюдается не только у сополимерных полипептидов, о которых говорилось выше, но и у всех других полимеров. Хотя поверхностная вязкость поли-Р-бензил-Ь-аспартата дает картину, характерную для пленок растянутого типа, кривая зависимости давление — площадь соответствует пленке конденсированного типа. Более того, поверхностная вязкость плепок этого полипептида характеризуется положительным температурным коэффициентом, что отличает их от других пленок растянутого типа, которые имеют обычно отрицательный температурный коэффициент. Различия между пленками ноли-у-бензил-Ь-глутамата и поли-Р-бензил-Ь-аспартата и особенно аномальные свойства последнего обусловлены расположением полярных групп в боковых цепях. Карбонильные группы боковых цепей могут располагаться вне водной поверхности, однако в случае поли- -бензил-Ь-аспартата они соприкасаются с водной поверхностью и вряд ли отличаются от карбонильных групп главной цепи. В соответствии с этим возможность образования водородных связей между карбонильной группой боковой цепи и аминогруппой главной цепи делает конфигурацию этого полимера менее устойчивой. Это может быть причиной [c.306]

В последние годы созданы синтетические полипептидные волокна на основе а-аминокислот поли-Ь-аланина, поли-7-метилглутамата, поли-Ь-лейцина, поли-Ь-метионина [208]. Эти волокна способны к ферментативному гидролизу в тканях живого организма и могут найти некоторое применение как рассасывающиеся материалы типа тампонов, ваты. Невысокие пока механические свойства этих воло- [c.96]

Поскольку было установлено, что синтетические сополимеры стимулируют включение аминокислот в белок, оказалось возможным поставить следующий эксперимент, позволяющий проверить гипотезу об адаптерной роли растворимой РНК-Поли-УГ стимулирует включение цистеина в полипептиды, но не стимулирует включение аланина. Цистеин, присоединенный к растворимой РНК, с помощью специальной обработки был превращен в аланин, который оставался по-прежнему связанным с цистеи-новой S-PHK. В этом случае полн-УГ стимулировал включение аланина. Таким образом, аминокислота, прикрепленная к растворимой РНК, сама по себе не влияет на процесс кодирования. Поли-УГ опознает специфическую цистеиновую транспортную РНК независимо от того, какая аминокислота к ней присоединена. Следовательно, транспортная РНК обладает характерными свойствами молекулы-адаптера, о которых говорилось выше. В одном из таких экспериментов было обнаружено включение аланина в пептидный фрагмент а-цепи гемоглобина. В обычных условиях этот пептид содержит не аланин, а цистеин. Этот результат подтверждает гипотезу об адаптерной роли растворимой РНК при синтезе белка. [c.378]

Следовательно, в белке имеются участки, обусловливающие растворимость белковых молекул, и участки сухие , в воде не раство-, римые. Однако мы рассматривали с этой точки зрения только поли-пептидный Х ребет белковой молекулы, отвлекаясь от того, что он образован из аминокислот различной сложности. Остатки этих аминокислот создают так называемые боковые цепи, которые сами, е свою очередь, могут сильно влиять на гидрофильность белковьи молекул. В качестве примера приведем схему фрагмента полипептида, боковые цепи которого содержат по одну сторону хребта остатки амино(Кислот гидрофобного свойства (лейцин, алашш, фенил-аланин), а по другую — остатки с гидрофильными группами (глютаминовая кислота, лизин, тирозин). [c.284]

Однако в действительности ситуация оказывается намного сложнее. Каждый мономер обладает более чем одной полосой поглощения. Поэтому нужно вычислять как магнитноэлектрический, так и экситонный члены, которые учитывают взаимосвязь между каждой полосой одного мономера и всеми полосами других мономеров. Наиболее простым случаем, представляющим реальный биологический интерес, является КД полипептидов. Боковые группы такой молекулы, как поли-Ь-аланин, вносят лищь малый вклад в ее оптические свойства. Поэтому при анализе КД в ближней УФ-области можно учитывать только тг -> тг - и п -> тг -переходы в полипептиде. На рис. 8.8 представлены результаты такого расчета и полученный эспериментально спектр КД а-спирального поли-Ь-аланина. Хоро- [c.75]

Вопрос о размере детерминантной группы конъюгированного антигена, вкладе в ее специфичность различных радикалов был изящно проанализирован И. Шехте-ром (I. сЬесЬ1ег, 1970). В качестве антигена использовали конъюгаты белка с олиго-О-аланином (пептиды присоединяли к белку через свободную карбоксильную группу). Реакцию между антителами к поли-О-аланину и тест-антигеном ингибировали с помощью различных по размеру олигопептидов из О- и Ь-аланина. Как оказалось, ингибирующий эффект гаптенов нарастал от ди- к тетра-О-аланнну. Дальнейшее увеличение длины пептида НС усиливало его ингибирующих свойств. Тетра-Ь-ала-нин был совершенно не активен как ингибитор. Эти данные означают, во-первых, что антитела четко различают олигопептиды из право- и левовращающих аминокислот, не имеющие регулярной вторичной структуры. Во-вторых, очевидно, что активный центр антитела соответствует по размеру тетрапептиду. [c.26]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология