Оксидазы оптимум

Каротин, в силу своих особенностей, легко претерпевает обратимые изменения (окисление—восстановление), причем эти изменения в растительной клетке происходят не так, как это имеет место в животном организме, например в системе гемоглобин— оксигемоглобин окисление каротина в растении кислородом воздуха обусловлено наличием своеобразного катализатора типа оксидазы, или системы, аналогичной с аскорбиназой аскорбиновой кислоты (29). Для каротин-оксидаз оптимум действия лежит в пределах pH 5,2—6,2 (при 30 ). Наличие в сое и других бобовых растениях каротиназы позднее было подтверждено рядом авторов. В отсутствии этого фермента каротин стабилен к окислению и способен выдерживать нагревание. В жирах животного происхождения окисление каротина, повидимому, способны осуществлять образующиеся при прогоркании жира альдегиды. [c.38]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Следует отметить, что оксидазы ь-аминокислот, катализирующие дезаминирование природных, входящих в состав белков ь-изомеров аминокислот, имеют оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH среды их активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, оксидазе ь-амино-кислот принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В то же время оксидазы в-аминокис-лот имеют рН-оптимум при физиологических значениях pH. Учитывая, что природные аминокислоты являются ь-изомерами, функция высокоактивных О-оксидаз остается не до конца выясненной. [c.373]

Этот фермент содержит в качестве простетической группы рибофлавинфосфат (витамин Вг-фосфат). Ни гликокол, ни диаминокислоты не подвергаются дезаминированию указанной дегидрогеназой. Оптимум pH для оксидазы Ь-аминокислот равен 10. Он находится, следовательно, в резко щелочной зоне, весьма далекой от концентрации водородных ионов, имеющейся в животных тканях. [c.331]

Биологическое значение такой смены одних ферментов другими состоит в том, что температурные оптимумы действия оксидаз металлопротеидов расположены значительно выше, чем оксидаз флавопротеиновой природы- Аналогичны соотношения между этими двумя группами ферментов и по величине Рю- [c.291]

Полимер (4.36) способен реактивировать апоферменты глю-козооксидазы и оксидазы Д-аминокислот образуя холофермен-ты с активностью 15 и 5 % соответственно от активности нативных ферментов. Для полимера (4.35) эти значения составляют 97 и 20 %. Оптимум реактивации апооксидазы Д-аминокислот достигнут за 4 ч для НАД и за 24 ч для обоих полимерных производных. Показано, что полимер стабилизирует структуру глюкозооксидазы. [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология