Температурный оптимум действия фер

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

ТЕРМОЛАБИЛЬНОСТЬ И ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.122]

Температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной. Сю в зоне оптимальных температур равен 1. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 40—60°, а большинства животных ферментов 40—50°. При более высоких температурах активность ферментов резко понижается, и почти все они необратимо разрушаются при 70—80°. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Это свойство ферментов также отличает их от неорганических катализаторов. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100° с сохранением активности. [c.45]

Осахаривающая способность амилазы солода, приготовленного из зерна различных культур (гидролиз 2%-ного раствора крахмала при pH 4,9 в течение 15 мин), по данным Хжоища, приведены на рнс. 64. Из него видно, что наряду с различием в осахаривающей способности разные солода имеют неодинаковый температурный оптимум, который у одних солодов (кукурузный, просяной, овсяной) приходится на одну строго определенную температуру, у других (ржаной, пшеничный, ячменный) — на некоторый интервал температур. Для всех солодов, за исключением овсяного, максимальная температура для действия амилазы не превышает 55Х, за ней наступает резкое снижение осахаривающей способности, а при 75—85°С— полное ее прекращение. Это объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента и связанной с ней потерей каталитической активности. [c.181]

Установлено, что оптимальным pH для действия таназы является 5,5—6,0. Относительно температурного оптимума действия танин-ацилгидролазы нет единого мнения. По-видимому, условия культивирования, место локализации фермента и физиологические особенности образующего его микроорганизма до некоторой степени влияют на отнощение таназы к температуре. [c.198]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Но нельзя забывать, что белки при высокой температуре свертываются, скорость реакции снижается. Существует понятие оптимальной температуры действия ферментов, при которой они проявляют наибольшую активность. Для разных ферментов эта температура неодинакова, но многие ферменты, в том числе и пероксидазы, имеют температурный оптимум 40-50 °С. [c.148]

Сложные взаимодействия и изменения в структуре жидкой воды подтверждаются рядом температурных аномалий. Так, в интервале температуры от 30 до 40° С наблюдаются изменения в свойствах воды. При 35° С вода имеет наименьшую теплопроводность, а при температуре от О до 35° С наблюдается наиболее резкое падение электронной поляризуемости воды под действием внешнего поля. С этой аномалией воды связывают и ее биологическую активность по отношению к организмам, имеющим температурный оптимум, равный 37° С. Согласно теории Самойлова в этом интервале температур происходит разрушение структурной решетки воды. [c.10]

Рибонуклеаза характеризуется устойчивостью в широких пределах pH и значительной термостабильностью в слабокислых растворах, но легко инактивируется щелочами. На ДНК рибонуклеаза не действует. Фермент обладает ярко выраженными антигенными свойствами. Максимальная активность фермента проявляется в области pH от 7,0 до 8,2 с оптимумом при pH 7,7. Температурный оптимум рибонуклеазы 65°. [c.85]

Существование верхнего и нижнего температурного пределов для стабилизаторов различных типов подтверждают данные табл. 17. Пределы температурных оптимумов обусловлены, очевидно, значениями общей энергии активации реакций в системе полимер — стабилизатор, а также селективностью действия стабилизатора и продуктов его превращений по отношению к продуктам распада [c.163]

Существование фактора времени означает, что концепция, которая постулирует оптимальный уровень одного фактора, регулирующего скорость физиологического процесса (гл. IV), в частном случае, а именно в отношении температуры, не может считаться достаточно удовлетворительной. Не только температурный оптимум зависит от уровня других действующих факторов, но и сами скорости процесса, измеряемые при различных высоких значениях температуры, вследствие влияния фактора [c.199]

При применении значительной части неосоложенного ячменя (выше 25% от общей засыпки) при 52°С добавляют ферментные препараты до расщепления глюканов ячменя, Если глюканы не удалить, то они препятствуют последующему процессу осветления, а также фильтрации пива. При этой температуре действуют также протеолитические ферменты. После выдержки в течение 20-30 мин затор нагревается до 63-64"С. Затем здесь происходит благодаря действию Р-амилазы основное расщепление крахмала до мальтозы, а меньшее - до декстринов (мо ь-тозная пауза). Путем повышения температуры затора до 72-75°С достигается температурный оптимум для а-амилазы. Этот фермент образует из крахмала преимущественно декстрины и в небольшом количестве мальтозу (декстриновая пауза). Путем увеличе[1ия или сокращения отдельных температурных стадий регулируют состав сусла в отношении содержания сбраживаемого дрожжами сахара, т.е. глюкозы, сахарозы, фруктозы, мальтозы и. мальтотриозы, а также несбраживаемых декстринов. Отношение сбраживаемых веществ к несбраживаемым называется конечной степенью сбраживания . [c.86]

Скорость ферментативных процессов легко регулировать. Как известно, каждый фермент наиболее интенсивно влияет при определенной реакции среды, т. е. имеет свой рН-оптимум. Действие фермента обычно ускоряется и при нагревании, но до известного предела, когда он сам постепенно начинает разрушаться (денатурироваться). Он имеет, следовательно, и температурный оптимум. Скорость ферментной реакции, таким образом, можно регулировать, изменяя температуру и степень кислотности (pH) среды, а также количество вносимого катализатора. [c.97]

Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие темйературы на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться (и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимологи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая (или не надеясь), что,эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [c.198]

Возбудитель носит название лептоспиры. Это извитая форма, имеющая вид штопора, с крючками а концах. Рассматривается обычно в темном поле микроскопа, при этом лептоспира имеет вид красивого жемчужного ожерелья. Лептоспиры обладают очень большой подвижностью, двигаясь при помощи крючков, которые в этом случае действуют наподобие винта. Аэроб и факультативный анаэроб. Спор не образует. Температурный оптимум лежит в пределах 4-37—38° С. [c.73]

Маслянокислые бактерии превращают сахар в масляную кислоту, накопление которой действует ядовито на дрожжи образуют споры, анаэробны. Температурный оптимум — около 36°. [c.130]

Эффективность действия полиеновых стабилизаторов зависит от среднего числа сопряженных л-электронов в молекуле. Температурный оптимум стабилизирующего действия лежит обычно тем ниже, чем выше молекулярный вес фракции, причем эффективность этих соединений как антиоксидантов отвечает определенному содержанию парамагнитных частиц Механизм стабилизирующего действия ССС мало изучен. Можно предположить, что возбужденная в бирадикальное состояние молекула стабилизатора взаимодействует как с молекулами Оз, так и с возникающими в ходе окисления полимера свободными радикалами. [c.280]

Существование температурных пределов, вне которых нормального созревания не происходит, вряд ли может вызывать удивление, если мы вспомним, что реакции, протекающие при созревании, катализируются ферментами. Ферменты, как известно, имеют температурный оптимум, который отражает равновесие между тепловой активацией, необходимой для химической реакции, и тепловой инактивацией фермента в результате денатурации. Температурные оптимумы, характерные для каждого фермента, изменяются в зависимости от времени, в течение которого фермент находится при данной температуре, а также от некоторых других условий, например от pH. В столь сложной системе, как плод, содержащей много ферментов, активность различных ферментов и скорости катализируемых ими реакций при изменении температуры должны изменяться по-раз-пому. Повренедение под действием высокой или низкой температуры может быть вызвано, например, накоплением вещества, обычно вовлекаемого в дальнейший обмен причиной же этого накопления может быть изменение активности фермента (или ферментов), катализирующего в нормальных условиях превращение данного [c.496]

Биологическое значение такой смены одних ферментов другими состоит в том, что температурные оптимумы действия оксидаз металлопротеидов расположены значительно выше, чем оксидаз флавопротеиновой природы- Аналогичны соотношения между этими двумя группами ферментов и по величине Рю- [c.291]

Температурный оптимум действия лактамазы 37 °С. Одним из активных продуцентов названного фермента оказалась туберкулезная палочка МусоЬ. tuber ulosis. Возможно, именно с этим свойством связана чувствительность туберкулезных палочек к пенициллину. [c.359]

Скорость ферментативной реакции закономерно увеличивается цримерно вдвое с повышением температуры на каждые 10°. С 45—50° начинается денатурация фермента от нагревания. Постепенное разрушение фермента приводит к тому, что скорость основного химического процесса, катализируемого ферментом, замедляется и, наконец, прекращается. Наивысшая температура, при которой сохраняются нативные свойства ферментов и действие ферментов может продолжаться длительный период, называется оптимальной температурой. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах 40—45°. Если опыт продолжается секунды или минуты, то температурный оптимум может лежать в пределах более высоких значений (50—60°). [c.106]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

В настоящее время многие отрасли промышленности используют малоочищенные препараты и даже применяют ферментное сырье практически без какой-либо очистки. Таковы, например, различные технические варианты препарата панкреатина, представляющего собой, по сути, высушенную поджелудочную железу животных. Таков и фермент , используемый в производстве спирта, пивоварении, иногда представляющий собой биомассу плесневых грибов целиком. Хотя такого рода препараты и могут быть полезными, применение их — прошлое ферментной промышленности. Ее современной задачей является выпуск высокоочищенных — вплоть до кристаллических — препаратов отдельных ферментов, с хорошо известными свойствами, в частности, точно установленной специфичностью действия, высокой или низкой (смотря по требованиям производства) стабильностью, определенными рН-оптимумом и температурным оптимумом. Если не требуется высокоочищенный препарат, то должна быть детально изучена система сопутствующих ферменту веществ и ее возможное действие. Только такое направление развития производства ферментов сможет обеспечить высокую культуру всей ферментной промышленности. [c.212]

Повышенные температуры вызывают понижение отношения Р/2 е , то есть оказывают разобщающее действие на фотофосфорилирование. Это подчеркивается всеми исследователями, изучавшими влияние субмак-симальных температур на нециклическое фотофосфорилирование. Некоторые из этих авторов обнаружили, что если для реакции Хилла оптимальной температурой является 30—32°, то для образования АТФ — почти на 10° меньшее значение температуры. Другие считают, что образование и АТФ и восстановителя имеет один и тот же температурный оптимум и разобщение начинается лишь при супероптимальных температурах. [c.201]

Крашение прямыми красителями. В атом виде крашения припимают участие молекулы или ионы красителя по мере их перехода в волокно происходит дезагрегация болое 1 рунных частиц красителя. Поглощение красителя хлопковым волокном определяется его сродством к целлюлозе и условиями крашения концентрацией красителя и электролита в ванне, темп-рой, продолжительностью крашения. Равновесное поглощение красителя падает с повышением теми-ры, а скорость выбирания красителя из ванны возрастает. Поэтому в аппаратах периодич. действия е длительным временем пребывания окрашиваемого материала в ванне наблюдается температурный оптимум (обычно 70—90°). Оптимальное содер ание электролита также будет различным. В условиях непрерывно-поточного крашения интенсивность окраски возрастает при повышении темп-ры и до определенного предела содержания электролита в ванне. Лучшие результаты получаются при после-дуюш ей обработке окрашенной ткани паром (запаривании). Расход красителя составляет 1—4% и поваренной соли до 20% от веса волокна, в зависимости от интенсивности получаемой окраски. При наличии жесткой воды добавляют соду. Окраски прямыми красителями не обладают достатовдо высокой проч- [c.387]

Как уже указывалось, в основе жизненного процесса лежит цепь гармоничесни сопряженных биохимических процессов, обусловленных целой системой сопряженно действующих ферментов. Скорость сложнейшего жизненного процесса при этом будет определяться тем фактором, который находится в минимуме, ибо всякое изменение его скорости будет лимитировать скорости иных отдельных процессоз. Отсюда следует, что если фермент, обладающий низким по сравнению с другими ферментами температурным оптимумом и масимумом, будет инактивирован, остановится и весь биологический процесс в целом, ибо в механизме этого последнего будет вырвано необходимое звено, обусловливающее наряду с другими звеньями непрерывность всего жизненного процесса. [c.90]

Одним из важных вопросов любых технологических разработок является перенос условий осуществления процесса в аппаратах различного типоразмера. В области микробиологической технологии следует отказаться от приемов, основанных на теории подобия. Дело в том, что при переходе к аппаратам различных размеров, для каждого из которых характерно свое специфическое распределение концентрационных и температурных полей, в них теоретически невозможно обеспечить одинаковое влияние физических факторов на течение процесса [4]. Если при проведении химической реакции изменение концентрационных или температурных полей в аппаратах в первую очередь приводит к снижению выхода продукта, то в процессе микробиологического срштеза в аналогичной ситуации, кроме возможного снижения выхода целевого продукта, может изменяться его качество (устойчивость, зона оптимума действия и т.- п.). Трудно также [c.5]

А. Физические условия. К этой группе факторов относятся влияние температуры, влажности и механические поранения тела. Влияние температуры на возникновение септицемии проявляется наиболее отчетливо при разных температурных оптимумах хозяина и йаразита. Происходит неодинаковое ускорение развития двух организмов (хозяина и паразита), и, если скорость развития паразита превосходит скорость развития хозяина, инфекция подавляет хозяина. Повышенные температуры в пределах 25—35° С в природных условиях обычно приводят к снижению действия паразита на насекомое-хозяина, который может избежать заражения в связи с ускоренным обменом веществ, выделением экскрементов, высушиванием в кишечнике поглощенной пищи и ее остатков, более интенсивной регенерацией пораженных клеток и т. п. При температурах ниже 15° С замедляется или прекращается по- [c.256]

Температурные границы жизни обусловлены не только денатура-ционными процессами белкоюго субстрата организмов, но и инактивацией ферментов (биологических катализаторов, 68). Последнее определяется тем, что в основе жизненного процесса лежит цепь гармонически сопряженных биохимических процессов, которые регулируются сопряженно действующими ферментами. Для ферментов также установлен температурный оптимум. Если в сложной цепи превращений тот или иной фермент, определяющий кинетику процесса, будет инактивирован, остановится и весь биологический процесс, так как нарушится непрерывность жизненного процесса. Все это также указывает на то, что биологическая форма движения сложнее химической. [c.110]

Тамман в трактовке ферментативных процессов в клетке эанямап осторожную и прозорливую позицию. Доказав, что ферментативная активность имеет определенный температурный оптимум, и показав, что активность ферментов подавляется при накоплении избытка продуктов реакции, Тамман дал интересное описание ферментативного процесса, обратив внимание на его сложность Продукты расщепления, - писал он, - образующиеся во время реакции, препятствуют действию ферментов (превращая их) при замедлении реакции частью а при прекрашении реакции вполне в недействующее Соединение, которое, однако, может вновь превратиться в действующее. Прибавление продуктов расщепления перед началом реакции значительно замедляет все реакции ферментов, наоборот, удаление продуктов расщепления во время реакции действует ускоряющим образом. Не следует, однако, рассматривать остановку реакции ферментов как состояние подвижного равновесия" (разрядка наша, [c.103]

Смотреть страницы где упоминается термин Температурный оптимум действия фер: [c.115] [c.250] [c.82] [c.82] [c.55] [c.182] [c.182] [c.388] [c.76] [c.364] [c.379] [c.203] [c.204] [c.230] [c.56] [c.150] [c.54] [c.387] [c.141] [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология