Рибофлавинфосфат

Еще менее ясна картина в случае флавиновых коферментов FAD и рибофлавинфосфата. Однако, каков бы ни был истинный механизм реакции, удобно классифицировать большинство актов метаболического переноса водорода с позиции переноса гипотетического гидрид-иона. Гидрид-ион можно считать нуклеофилом, который может присоединяться к двойным связям или отщепляться от субстратов в реакциях тех типов, которые уже были рассмотрены и которые перечисляются в табл. 8-3. Хотя все реакции представлены в направлении восстановления, многие из них являются обратимыми, а некоторые обычно протекают в направлении, противоположном тому, которое представлено в таблице. [c.238]

Почему существуют четыре основных кофермента переноса водорода (NAD+, NADP+, FAD и рибофлавинфосфат), а ие только один [c.238]

Распространение. Рибофлавин имеет важное биологическое значение, поскольку он является функциональной частью фла-вопротеинов и двух коферментов — флавинмононуклеотида (рибофлавинфосфата, FMN) и флавинадениндинуклеотида, FAD, которые используются во многих окислительно-восстано- [c.230]

Флавинмононуклеотид (FMN) — рибофлавинфосфат. кофермент ряда окислительно-восстановительных ферментов. [c.326]

Ионообменные смолы в простых и составных колонках. Разделение некоторых аминокислот и рибофлавинфосфатов [205]. [c.217]

Этот фермент содержит в качестве простетической группы рибофлавинфосфат (витамин Вг-фосфат). Ни гликокол, ни диаминокислоты не подвергаются дезаминированию указанной дегидрогеназой. Оптимум pH для оксидазы Ь-аминокислот равен 10. Он находится, следовательно, в резко щелочной зоне, весьма далекой от концентрации водородных ионов, имеющейся в животных тканях. [c.331]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

Между отдельными аминокислотами и витаминами существуют важные метаболические взаимоотнощения. Роль рибофлавина в виде рибофлавинфосфата и флавинадениндинуклео-тида отмечена выще (стр. 183). Аскорбиновая кислота участвует в окислении п-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую, но механизм ее действия остается пока не выясненным (стр. 419). Взаимоотношения между триптофаном и никотиновой кислотой будут обсуждены детально в одном из последующих разделов (стр. 399). Биотин, по-видимому, принимает участие во включении СОг (через щавелевоуксусную кислоту) в молекулу аспарагиновой кислоты (стр. 312). Наличие е-биотиниллизина в биологических объектах указывает на наличие связи между биотином и обменом лизина. Установлено [c.245]

Первый желтый фермент, открытый в дрожжах Варбургом и Христианом [139], был получен Теореллом [140] в кристаллическом виде. Из дрожжей этот фермент извлекается водой и осаждается из водного экстракта ацетоном или метанолом. При диализе против разбавленной соляной кислоты или при действии высоких концентраций метанола от фермента отщепляется активная группа, имеющая желтую окраску. Соляная кислота денатурирует белковый компонент фермента, на что указывает увеличение количества свободных сульфгидрильных групп после удаления соляной кислоты диализом белок (апофермент) рена-турируется и вновь приобретает способность соединяться с желтой активной группой [140]. Прежде предполагали, что этой группой является рибофлавинфосфат. [c.301]

Аналогичная реакция между надиальмитиновой кислотой и восстановленным рибофлавинфосфатом также может служить ступенью реакции, в которой образуется перекисное соединение. Недавно появилось сообщение об осуществлении синтеза кристаллического аддукта альдегида и перекиси [25]. [c.175]

Поступивший в ткани витамин Вг фосфорилируется с образованием рибофлавинфосфата [c.30]

Рибофлавинфосфат — небелковая (простетическая) группа желтого дыхательного фермента. Ферменты, в состав которых входит рибофлавин или его фосфорные эфиры, были названы флавопротеидами. В организме животных они в качестве небелкового компонента содержат флавинадениндинуклеотид (ФАД), образующийся в результате взаимодействия рибофлавинфосфата с АТФ [c.30]

Комплексы с анионом тетрабората образуют простые сахара, спирты сахаров, полисахариды, дикетосахара, фенольные соединения (катехол, пирогаллол), кетокислоты. Прочные соединения с бором дает салициловая, молочная и дегидроаскорбиновая кислоты. Прочно связываются с боратом пиридоксин, рибофлавин, рибофлавинфосфат, коэнзим I (никотинамидадениндинуклеотид, НАД) и коэнзим II (никотинамидадениндинуклеотид-фосфат, НАДФ), аденозин-5-фосфат. Образование комплексов с этими соединениями обусловлено наличием в их составе рибо-зы. При образовании комплекса с салициловой кислотой необходимые для реакции гидроксильные группы возникают, вероятно, в результате гидратации карбоксильных групп. Кето- и дикето-кислоты реагируют с боратом, очевидно, благодаря гидратации кетогрупп. [c.47]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибофлавинфосфат: [c.909] [c.1197] [c.132] [c.297] [c.190] [c.194] [c.82] [c.322] [c.287] [c.130] [c.339] [c.350] [c.250] [c.303] [c.100] [c.30] [c.141] [c.569] [c.120] [c.190] [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология