Фермент оксидаза

Образование перекиси водорода обнаружено в ряде ферментных и биологических систем, но лишь в том случае, когда система не содержит тяжелых металлов или ферментов каталазы и пероксидазы, которые обе разлагают перекись водорода. Как показано на стр. 347, эти ферменты способствуют либо прямому разложению перекиси, либо ее удалению путем участия в реакциях. Перекись водорода обнаружена в целом ряде реакций, катализированных разными окисляющими ферментами (оксидазами) и пуриновой дегидрогеназой молока. Перекись водорода не обнаружена в клетках, которые требуют кислорода для своего обмена (аэробных), так как такие клетки всегда содержат каталазу, но она была найдена при действии кислорода на некоторые бактерии, лишенные каталазы, например на пневмококки и стрептококки с анаэробным существованием. Перекись водорода угнетает рост анаэробных организмов типов, указанных выше. Это доказывает, что разрушение таких организмов, наблюдающееся при действии воздуха, может протекать за счет образования перекиси водорода, являющейся ядом для процесса их обмена. Имеются доказательства, что антибактериальная активность человеческой слюны обусловлена присутствием стрептококков. Так, эфирные экстракты стрептококков подавляют рост дифтерийных бактерий и стафилококков, и этот эффект приписывается содержанию перекиси водорода [117]. Этот и другие антисептические эффекты перекиси водорода рассматриваются ниже при анализе применения перекиси водорода в медицине (см. стр. 512 и сл.). [c.67]

Затемненные пятна — поверхность фермента (оксидазы -аминокислот) [c.367]

Начнем с окислительных ферментов - оксидаз и перокси-даз. Они присутствуют во многих живых тканях, потому что окисление лежит в основе процессов дыхания. Но действуют эти ферменты по-разному оксидазы окисляют органические вещества кислородом воздуха, пероксидазы для той же цели "добывают" кислород из пероксидов. Конечно, вещества медленно окисляются и без помощи ферментов, но ферменты ускоряют реакцию во много тысяч раз. [c.144]

Схема 7.8-S. Кинетические этапы катализа ферментом оксидазой. [c.532]

Ферменты оксидазы, образующие пероксид водорода, можно использовать для амперометрического определения пероксида. [c.535]

На поверхности внешней мембраны происходят окислительные реакции трикарбоновых кислот или цикла Кребса и окисление жирных кислот. Следовательно, именно здесь протекает большинство реакций, которые дают энергию и исходные вещества для клеточного роста и синтеза органических веществ. Электроны, которые образуются в ходе окислительных реакций на поверхности внешней мембраны, с помощью НАД переносятся на поверхность внутренней мембраны. Получив электрон, НАД+ переходит в восстановленную форму НАД-На, которая, отдавая электроны мембранным частицам, снова окисляется. Эту реакцию катализирует фермент оксидаза. Далее электрон передается кислороду, который в процессе аэробного окисления является акцептором протонов. В переносе электрона от НАД-Нг к молекулярному кислороду участвуют И различных соединений, которые объединены в четыре комплекса. Комплексы отделены один от другого липидными слоями. Последние этапы переноса электронов катализируют цито-хромы. В результате деятельности [c.19]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Простейшие природные хиноны токсичны. Некоторые насекомые применяют их для защиты от врагов или для нападения. Особенно интересно использование /юрй-бензохинона жуками-бомбардирами рода ВгасШпиз. Они имеют орган, состоящий из двух камер. В первой из них постоянно накапливается смесь гидрохинона и перекиси водорода. Эта камера снабжена мышцей, запирающей вход во вторую, где локализован фермент-оксидаза. При появлении врага, отпуская запирающую мышцу, жук смешивает содержимое органа. Под действием фермента происходит мгновенное окисление гидрохинона в бензохинон. Температура содержимого камеры за счет тепла реакции поднимается до 100 °С, и горячая, содержащая токсичный хинон струя выбрасывается в сторону противника. Несколько других видов членистоногих в качестве защитных или отпугивающих веществ также продуцируют простые хиноны, такие как 2-метил- и 2-этил-л-бензохиноны, Синтезируются относительно простые хиноновые метаболиты и растениями, и плесенями. Как правило, эти соединения обладают цитотоксическими и антибиотическими свойствами- Для них характерно наличие метоксильного или гидроксильного заместителя по соседству с карбонильной группой, что мы видим у цитотоксического растительного метаболита 2,5-диметокси- -бен-зохинона 3,189 и у противомикробных антибиотиков 3,190 и 3,191, продуцируемых грибами. [c.332]

Другим замечательным свойством ферментов является высокая степень селективности (специфичности) их действия. Хорошей иллюстрацией их специфичности является тот факт, что только один энантиомер из пары О- и Ь-изомеров служит субстратом для данного фермента, окисляющего аминокислоты. В соответствии со сказанным фермент оксидаза Ь-аминокислот катализирует реакцию [c.385]

Селективные к аминокислота.м электроды разрабатывались на основе стеклянных обратимых по катионам электродов, например электрода, чувствительного к однозарядным катионам (Бекман, тип 39137). Получают эти электроды следующим образом наносят тонкий слой фермента (оксидазы ь-аминокислоты, г-ААО, для г-аминокислотного электрода оксидазы о-аминокислоты, о-ААО, для о-аминокислотного электрода аспарагиназы для аспарагинового электрода глутаминазы для глутаминового электрода и т. д.) на электрод, чувствительный к однозарядным катионам. [c.186]

Растения, животные, бактерии содержат ферменты, в состав которых входят соединения, содержащие сульфгидрильные группы, такие, как цистеин, глютатион и др. Мышьяк, присоединяясь к сере, образует стойкие соединения и инактивирует фермент. Ферменты оксидаза, пиро-фосфатаза, гексокиназа инактивируются соединениями мышьяка и [c.17]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

До сих пор я не придумал, как доказать, что HjS. или HjSg действительно образуются в наших носах, когда мы вдыхаем смесь сероводорода с воздухом, но можно сослаться на два случая, когда сами эксперименты говорят о такой возможности. Первый —это результаты исследований Баради и Борна, которые обнаружили в мембранах обонятельной слизистой довольно много разнообразных ферментов,— правда, они не обязательно локализуются в собственно обонятельных клетках, но и входят в различные сопутствующие ткани. В их число, по-видимому, входят и некоторые окислительные ферменты (оксидазы). Кроме того, известно, что сероводород очень ядовитый газ он столь же токсичен, как и цианистый водород H N, но совсем не так опасен, потому что запах обычно заранее предупреждает о его появлении. Поскольку этот газ токсичен, он должен быстро реагировать с тканями, с которыми соприкасается. Таким образом, случай с сероводородом не создает совершенно непреодолимого препятствия нашей теории. [c.197]

Характерной особенностью ферментов является их четко выраженная специфичность действия. Есть ферменты, гидролитически расщепляющие жиры (липазы), другие (протеазы) расщепляют белки, третьи (карбогидразы) — углеводы. Имеется несколько видов ферментов, способствующих отщеплению водорода (дегидразы) есть и особые окисляющие ферменты (оксидазы). В каждой из этих групп имеются ферменты с еще более узкой специфичностью действия. Так, например, одни из карбогидраз расщепляют лишь полисахариды, но не расщепляют тетра-, три-и дисахаридов для этого служат уже другие ферменты. Среди последних имеются ферменты, расщепляющие только дисахариды с а-глюкозидной группировкой другие же ферменты способствуют расщеплению р-глюкозидов. На действии таких ферментов и основано различие в усвоении животными организмами клетчатки (стр. 318) и крахмала (стр. 320). Дифференцированной специфичностью отличаются и отде.пьные липазы, протеазы и другие ферменты. [c.388]

Эрдтман (начало работ которого относится к 1933 г.) на основании изучения окислительной димеризацин фенолов высказал предположение об участии свободных радикалов в процессе образования лигнина и о важной роли окислительных ферментов (оксидаз) в этом процессе. Фрейденберг с сотрудниками (первые его публикации по вопросам биосинтеза лигнина появились в 1939 г.) на основании модельных опытов по ферментативному синтезу искусственного лигнина подтвердил строение предполагаемых димерных структур и наличие основных типов связей в лигнине и предложил механизм образования полимерного лнгнина из монолигнолов. [c.394]

Несмотря на большое число работ, посвященных флавинза-висимым ферментам и модельным флавинсодержащим системам, установлены лишь немногие из реакционных механизмов [5]. Остановимся на некоторых из них. Окисление а-спиртовой группы до карбонильной, которое наблюдается, например, в ходе превращения молочной кислоты в пировиноградную под действием флавинзависимого фермента оксидазы молочной кис- [c.191]

Многие флавопротеидные ферменты — оксидазы — обладают способностью к самоокислению, т. е. к непосредственной передаче водорода на молекулярный кислород. Подобных флавопротеидных оксидаз известно 14. [c.563]

Железа orpora allata содержит фермент-оксидазу, вводящую эпоксидную группу в изопреноидный предшественник при биосинтезе ювенильного гормона. Оказалось, что этот фермент эпоксидирует и двойную связь в молекулах прекоценов. В результате этого биологически инертные сами по себе хромены 3.228 превращаются в реакционноспособные и цитотоксич-ные эпоксиды 3.229. Атакуя биологически важные нуклеофилы, оксираны [c.340]

Более важны с точки зрения биогенеза реакции гидроксилирования и декарбоксилирования. Гидроксилированные в бензольном кольце производные триптофана образуются с помошью специфических ферментов-оксидаз. Особенно важен 5-гидрокситриптофан 6,376. Декарбоксилирование индольных а-аминокислот ведет к синтезу индолил-З-этиламинов. Эти вещества [c.516]

Для осуществления ряда обменных реакций микробные клетки нуждаются в постоянном притоке энергии. Эту энергию микроорганизмы получают в процессах окислительного метаболизма или дыхания. Термин дыхание равнозначен понятию биологическое окисление, но окисление понятие более конкретное, чем дыхание. Под дыханием нередко понимают приспособления для осуществления дыхания (легкие, жабры). Биологическое окисление составляет сущность дыхания — реакцию, идущую с выделением энергии. Биологическое окисление может быть прямым, т. е. происходить за счет присоединения кислорода. Прямое окисление в микробной клетке происходит с помощью ферментов оксидаз. Наблюдается у почвенных сапрофитных бактерий или у водных хемоавтотрофов серобактерий [c.93]

Этот автор сделал вывод, что невозможно предсказать наилучший реагент для данного сочетания . Окислительное сочетание фенолов имеет важное биологическое значение и может протекать при действии ферментов оксидаз многие природные соединения, например геодин (ИЗ) и ориенталинон (114), получаются, вероятно, таким путем. По данным проблемам имеются. хорошие обзоры [106, 129]. [c.226]

В других окислительных коферментах имеются иные, чем изоаллоксазиновая, восстанавливающиеся группы. Простейший опыт, свидетельствующий о том, что ФАД является специфическим коферментом глюко-зооксидазы, заключается в следующем если бы отщеплением кофермента от фермента можно было получить нативный неактивный белок, то возвращение активности при добавлении к этому белку ФАД говорило бы о специфичности этого кофермента. Но стандартный метод непригоден в данном случае, так как белковая часть глюкозооксидазы денатурируется нри всех операциях, в которых отщепляется кофермент. Установлено, что ФАД является простетической группой другого фермента — оксидазы /)-аминокислот, в которой неактивный белок может быть выделен в нативном состоянии. При кипячении с водой белковая часть глюкозооксидазы денатурируется и освобождается кофермент. Добавление полученного раствора к раствору нативного белка оксидазы Д-аминокислот приводит к восстановлению активности этого фермента, что является доказательством того, что ФАД — простетическая группа для обоих ферментов. [c.710]

Медь принимает участие в окислительных процессах в клетках растений, входит в состав ферментов оксидаз (полифенолокси-дазы, аскорбиноксидазы). При ее недостатке активность этих ферментов резко снижается. Медь положительно влияет на углеводный и белковый обмен растений, повышает интенсивность дыхания, а также способствует образованию хлорофилла и большей его устойчивости против разрушения. При недостатке меди содержание хлорофилла в растениях уменьшается. На болотных почвах, недавно поступивших в культуру, растения часто не образуют семян ( болезнь обработки ). Достаточно внести небольшие дозы медных удобрений, чтобы предупредить это заболевание растений и получить нормальный урожай. [c.31]

Начнем с окислительных ферментов — оксидаз и перокспдаз. Они присутствуют во многих живых тканях, потому что окисление лежит в основе процессов дыхания. Но действуют эти ферменты по-разно.му. [c.175]

Поскольку фермент оксидаза L-аминокислот не специфичен к определенной аминокислоте, а катализирует группу их, для определения индивидуальной аминокислоты, например L-фенилаланина, в работе [279] предложена L-фенилаланинаммиаклиаза. Применение электрода с газовым зазором обеспечивает высокую селективность в присутствии не только других аминокислот, но и различных катионов. Реакция протекает по схеме [c.131]

Я позволю себе сказать здесь несколько слов о работе, которую я только начал, но которая, может быть, приведет к решению интересующего нас вопроса. Некоторые соображения привели меня к выводу, что дегидратация глюкозы в растениях может происходить только при помощи специального фермента, действующего в обратном направлении, чем амилаза. Существование этих двух ферментов с диаметрально противоположными функциями не является неожиданным, так как мы теперь знаем, что в живом организме существуют один или несколько окислительных ферментов — оксидазы — и один гидрогенизирующий фермент. Если существует гидратирующий фермент, то вполне возможно существование и дегидратирующего. Следующий характерный факт делает это предположение весьма правдоподобным. Известно, что амилаза не действует на крахмал в присутствии концентрированного раствора глюкозы. Допустим, что растение содержит наряду с амилазой дегидратирующий фермент. В тот период, когда в листьях идет с полной интенсивностью процесс ассимиляции углерода и образуется глюкоза, эта последняя нашим гипотетическим ферментом превращается в крахмал. В присутствии избытка глюкозы амилаза не действует на крахмал, отложенный в листьях. Но как только ассимиляция прекращается, количество глюкозы уменьшается, и амилаза вновь приобретает активность она превращает крахмал в растворимые сахаристые вещества, необходимые для жизнедеятельности растения. [c.9]

Громадный интерес представляют в этом отношении исследования, произведенные В. Палладиным над убитыми растениями. Для того чтобы убить растения, не изменяя их химического состава, как это имеет место при умерщвлении их посредством органических растворителей (ацетон) или высокой температуры. Палладии прибег к низким температурам. Многочисленные и разносторонние опыты, поставленные им и его учениками, показали, что замороженные и потом оттаявшие при обыкновенной температуре растения обладают способностью выделять в атмосфере водорода, т. е. без содействия кислорода, значительное количество угольного ангидрида. Если после полного прекращения выделения углег ислоты заменить атмосферу водорода атмосферой кислорода, то снять образуются значительные количества углекислоты. В последнем случае мы имеем дело ( окислением веществ, входящих в состав растений, свободным кислородом. Палладии приписывает это окисление действию особого окислительного фермента, оксидазы, которую он считает отличной от фенолазы (пероксидаза — оксигеназа). Замечательно, что растения, которые до опыта дер-н<ались некоторое время в темноте на растворе сахарозы и потому были богаче питательными запасами, дали при действии кислорода больше углекислоты, чем растения, не получившие сахарозы. [c.102]

Смотреть страницы где упоминается термин Фермент оксидаза: [c.226] [c.642] [c.726] [c.242] [c.152] [c.144] [c.111] [c.382] [c.38] [c.49] [c.131] [c.764] [c.412] [c.490] [c.362] [c.453] [c.219] [c.240] [c.218] [c.235] [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология